Enzymy - Polski Serwis Naukowy

Model struktury lipooksygenazy ze związanym substratem. Enzym ten katalizuje produkcję lipidowych cząsteczek sygnałowych

Enzymy – wielkocząsteczkowe, w większości białkowe, katalizatory przyspieszające specyficzne reakcje chemiczne poprzez obniżenie ich energii aktywacji.

Niemal wszystkie reakcje chemiczne związane z funkcjonowaniem organizmów żywych (a także wirusów) wymagają współudziału enzymów, by osiągnąć wystarczającą wydajność. Enzymy są wysoce specyficzne wobec substratów i wobec tego dany enzym katalizuje zaledwie kilka reakcji spośród wielu możliwych dla danych substratów. W ten sposób enzymy determinują procesy metaboliczne i biochemiczne związane z funkcjonowaniem organizmów żywych.

John Burdon Sanderson Haldane (J. B. S. Haldane) (ur. 5 listopada 1892 w Edynburgu, zm. 1 grudnia 1964 w Bhubaneśwar), brytyjski genetyk i biolog. Był jednym z twórców genetyki populacyjnej (obok Rolanda Fishera i Sewalla Wrighta).
Metaloenzymy to enzymy należące do metaloprotein o specyficznych funkcjach katalitycznych. W ich katalitycznych centrach aktywnych znajdują się jonym metalu np. miedzi, cynku lub molibdenu, które koordynowane są przez ligandy lub grupy boczne aminokwasów. Najczęstszymi ligandami są: grupa tiolowa cysteiny, imidazolowa histydyny, grupy karboksylowe kwasów glutaminowego i asparaginowego oraz grupa fenolowa tyrozyny.

Jak wszystkie katalizatory, enzymy obniżają energię aktywacji (Ea lub ΔG) reakcji chemicznej, przyspieszając w ten sposób przebieg reakcji (patrz: Struktury i mechanizmy działania). Większość reakcji enzymatycznych (tj. z udziałem enzymów) przebiega miliony razy szybciej niż ich niekatalizowane enzymatycznie odpowiedniki. Jednym z najszybciej działających znanych enzymów jest anhydraza węglanowa. Jedna cząsteczka tego enzymu potrafi w sprzyjających warunkach w jedną sekundę uwodnić od 10 do 10 cząsteczek dwutlenku węgla. Z kolei jedna cząsteczka jednego z najwolniejszych enzymów – lizozymu, katalizuje 1 akt elementarny co 2 sekundy. Jak wszystkie katalizatory, również enzymy nie zużywają się w trakcie przebiegu reakcji, a także nie wpływają na ich równowagę. Enzymy różnią się od zwykłych katalizatorów, przejawiając znacznie większą specyficzność substratową. Aktywność enzymatyczna może być zatrzymana lub obniżona przez inne cząsteczki – inhibitory. Wiele leków i trucizn jest inhibitorami enzymów. Z kolei aktywatory enzymatyczne to cząsteczki zwiększające aktywność enzymów. Ponadto aktywność enzymów zależy od parametrów fizykochemicznych środowiska reakcji, takich jak: temperatura, pH, siła jonowa, obecność niektórych jonów i innych.

Tryptamina to aminowy organiczny związek chemiczny powszechnie występujący w organizmach żywych. In vivo jest ona syntetyzowana z tryptofanu, jako etap pośredni wytwarzania indolu oraz wielu alkaloidów.
Rozpad gnilny (łac. putrefactio) – zachodzący w warunkach beztlenowych proces rozkładu związków białkowych odbywający się pod wpływem enzymów proteolitycznych wydzielanych głównie przez saprofityczne bakterie gnilne (obecne w dużych ilościach m.in. w przewodzie pokarmowym) oraz niektóre grzyby. Zmiany rozkładowe nakładają się na autolizę pośmiertną organizmów. Jest ważnym ogniwem krążenia pierwiastków w przyrodzie.

Znane są także biokatalizatory niebiałkowe. Należą do nich rybozymy, cząsteczki RNA o własnościach katalitycznych oraz deoksyrybozymy (DNAzymy) – fragmenty DNA zdolne do katalizowania pewnych reakcji. Enzymy niebiałkowe charakteryzują się nieco innymi mechanizmami reakcji i mniejszą różnorodnością katalizowanych reakcji, jednak ich kinetyka i mechanika działania może być analizowana i klasyfikowana za pomocą tych samych metod, jakie są używane dla enzymów białkowych. Istnieją ponadto sztucznie stworzone cząsteczki, zwane sztucznymi enzymami, które przejawiają podobną do enzymatycznej aktywność katalityczną.

Fibrynoliza to fizjologiczny proces rozpuszczania skrzepu (fibryny). Podobnie, jak proces krzepnięcia krwi, zachodzi w sposób kaskadowy. Kluczowym dla fibrynolizy enzymem jest plazmina powstająca z plazminogenu.
Richard Martin Willstätter (ur. 13 sierpnia 1872 w Karlsruhe, Niemcy, zm. 3 sierpnia 1942 w Muralto, Szwajcaria) - niemiecki profesor chemii organicznej politechniki w Zurychu (1905-1912) i Monachium (1915-1925).

Liczne enzymy znalazły zastosowanie przemysłowe (patrz: Zastosowanie przemysłowe), m.in. w przemyśle spożywczym czy chemii leków. Wiele produktów używanych w gospodarstwach domowych zawiera enzymy w celu podniesienia wydajności ich działania, jak proszki do prania czy enzymatyczne wywabiacze do plam. Enzymy są także powszechnie używane we współczesnych naukach biologicznych i medycznych oraz w diagnostyce medycznej.

Przyrostek (sufiks) – w językoznawstwie jest to każdy fragment wyrazu (jego morfem), o ile jest dodany po jego rdzeniu (czyli podstawie słowotwórczej) i jednocześnie ma własności słowotwórcze (czyli nie jest końcówką fleksyjną, przy czym rozróżnienie na "sufiks" jako element słowotwórczy i "końcówkę" jako wykładnik fleksyjny typowe jest wyłącznie dla polonistyki i slawistyki, a nie jest stosowane w innych filologiach, stąd na przykład w angielskiej i niemieckiej wersji tego artykułu "sufiks" jest egzemplifikowany w pierwszym rzędzie jako wykładnik deklinacyjny). Danemu wyrazowi może towarzyszyć jeden sufiks, kilka lub żaden.
John Howard Northrop (ur. 5 lipca 1891 w Yonkers, Nowy Jork, zm. 27 maja 1987 w Wickenberg, Arizona) - amerykański biochemik w Instytucie Medycznym Rockefellera w Princeton. Prowadził prace badawcze nad fermentami, mechanizmem trawienia białek za pomocą pepsyny. Wydzielił antytoksyny dyfterytu (1941) jako pierwszego antyciała otrzymanego w stanie krystalicznym. Otrzymał Nagrodę Nobla w zakresie chemii w roku 1946 wraz z Stanleyem i Sumnerem.

Badaniem enzymów i ich działania zajmuje się enzymologia.

Etymologia nazwy i historia odkrycia

Eduard Buchner

Na przełomie XVIII i XIX wieku obserwowano już trawienie in vitro mięsa przez wydzieliny żołądka oraz rozkład skrobi do cukrów prostych przez ekstrakty roślinne lub ślinę, jakkolwiek mechanizmy stojące za tymi procesami nie były znane.

W XIX wieku, podczas studiów nad fermentacją cukrów do alkoholu przeprowadzaną przez drożdże, Louis Pasteur doszedł do wniosku, że reakcja ta jest ściśle powiązana z procesami życiowymi w drożdżach, którą nazwał "fermentem". Podejrzewano, że może być ona aktywna tylko w żywych organizmach ("nie ma fermentacji bez życia"). Pasteur odnotował, że "fermentacja alkoholowa jest procesem powiązanym z życiem i organizacją komórek drożdżowych, a nie ze śmiercią czy rozkładem komórek".

Kompleks dehydrogenazy pirogronianowej (ang. pyruvate dehydrogenase complex, PDC) – kompleks trzech enzymów przekształcający pirogronian w acetylo-CoA w procesie dekarboksylacji pirogronianu. Powstały acetylo-CoA może być włączony do cyklu kwasu cytrynowego, tym samym reakcja katalizowana przez PDC łączy szlak glikolizy z cyklem kwasu cytrynowego.
Trzustka (łac. pancreas) - gruczoł położony w górnej części jamy brzusznej składający się z części wewnątrzwydzielniczej (hormonalnej, odpowiedzialnej za wytwarzanie m.in. insuliny i glukagonu) i zewnątrzwydzielniczej (trawiennej, produkującej sok trzustkowy). Jej przeciętna masa wynosi 70-100 g. Mierzy ok. 12 - 30 cm.

W 1878 roku niemiecki fizjolog Wilhelm Kühne, by opisać te procesy, ukuł termin enzym, który pochodzi z greckiego ενζυμον i oznacza "w zaczynie". Później słowo enzym było używane w odniesieniu do substancji nieożywionych, jak chociażby pepsyna, a słowo ferment w odniesieniu do aktywności chemicznej wykazywanej przez organizmy żywe. W języku polskim oba terminy były stosowane wymiennie, przy czym ten ostatni jest obecnie archaizmem.

EcoRI (wym. "eko er jeden") - enzym, endonukleaza, wyizolowana po raz pierwszy ze szczepu RY13 E.coli, jest częścią bakteryjnego systemu modyfikacji restrykcyjnych.
Celulazy - grupa enzymów rozkładających celulozę. Należą do 3. klasy enzymów, czyli hydrolaz. Celulazy ma zdolność katalizowania reakcji hydrolizy wiązań β-1,4-glikozydowych, występujących pomiędzy cząsteczkami glukozy w celulozie. W wyniku tej reakcji powstaje początkowo celobioza (jednostka dwucukrowa), a następnie glukoza.

W roku 1897 Eduard Buchner rozpoczął badania nad zdolnością ekstraktów drożdżowych do fermentacji cukrów przy nieobecności żywych komórek. Po szeregu eksperymentów przeprowadzonych na Uniwersytecie Humboldtów w Berlinie stwierdził on, że taka fermentacja jest możliwa. Odkryty enzym przeprowadzający fermentację sacharozy nazwał zymazą. W 1907 roku Eduard Buchner otrzymał Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii "za swoje badania biochemiczne i odkrycie fermentacji bez udziału komórek". Zgodnie z nazwą pierwszego enzymu, obecna nomenklatura ich nazewnictwa, przewiduje tworzenie nazwy od reakcji, którą przeprowadzają (patrz: Konwencja nazewnictwa). Zazwyczaj dodaje się przyrostek -aza do nazwy substratu przetwarzanego w reakcji (np. laktaza to enzym przetwarzający laktozę) lub do ogólnej nazwy reakcji (np. polimeraza DNA to enzym syntezujący polimery DNA).

Homeostaza (gr. homoíos - podobny, równy; stásis - trwanie) – zdolność do utrzymania stanu równowagi dynamicznej środowiska, w którym zachodzą procesy biologiczne. Zasadniczo sprowadza się to do równowagi płynów wewnątrz- i zewnątrzkomórkowych. Pojęcie homeostazy wprowadził Walter Cannon w 1939 roku na podstawie założeń Claude Bernarda z 1857 r. dotyczących stabilności środowiska wewnętrznego. Homeostaza jest podstawowym pojęciem w fizjologii. Pojęcie to jest także stosowane w psychologii zdrowia dla określenia mechanizmu adaptacyjnego.
Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy – organiczny związek chemiczny, nukleotyd pełniący istotną rolę w procesach oddychania komórkowego. Różne pochodne tego związku są akceptorami elektronów i protonów w procesach utleniania komórkowego. Pełnią też rolę koenzymów oksydoreduktaz.

Kryształ elastazy

Po udowodnieniu, że enzymy mogą funkcjonować poza komórką żywą, następnym krokiem było opisanie ich natury biochemicznej. Wielu badaczy zaobserwowało, że aktywność enzymatyczna była w jakiś sposób związana z białkami, ale kilku naukowców (w tym laureat Nagrody Nobla Richard Willstätter) dowodziło, że białka nie mogą być jedynymi "nośnikami" aktywności enzymatycznej i same z siebie nie są zdolne do przeprowadzania katalizy. Jednak w 1926 roku, James B. Sumner udowodnił, że enzym ureaza to czyste białko i wyizolował je w formie krystalicznej. Powtórzył to także w 1937 roku dla katalazy. Ostateczny wniosek, że enzymy mogą być czystymi białkami, został potwierdzony przez Johna Howarda Northropa i Wendella Mereditha Stanleya, którzy pracowali nad enzymami trawiennymi – trypsyną i chymotrypsyną. Ta trójka naukowców została za swoje badania uhonorowana w 1946 roku Nagrodą Nobla w dziedzinie chemii.

Materiał genetyczny - substancja chemiczna będąca nośnikiem informacji genetycznej. Inaczej mówiąc, materiał genetyczny jest fizycznym nośnikiem dziedziczności. U wszystkich znanych organizmów żywych materiałem genetycznym jest DNA. U niektórych wirusów, np. u wirusa grypy lub wirusa HIV, funkcję tę pełni RNA.
Moc kwasu to ilościowa miara jego chemicznej „siły działania”. Miarą tej mocy jest zazwyczaj minus logarytm dziesiętny ze stałej dysocjacji kwasu w danych warunkach, oznaczany skrótem pKa.

Odkrycie, że enzymy mogą być wykrystalizowane pozwoliło na późniejsze badanie ich struktur metodami rentgenografii strukturalnej. Pierwszym enzymem, którego strukturę rozwiązano w ten sposób, był lizozym, enzym obecny m.in. w łzach, ślinie i białku jaja. Dokonała tego w 1965 roku grupa Davida Phillipsa. Uzyskanie trójwymiarowego modelu struktury lizozymu było początkiem biologii strukturalnej enzymów i zrozumienia mechanizmów ich działania na poziomie molekularnym.

Długość fali — najmniejsza odległość pomiędzy dwoma punktami o tej samej fazie drgań (czyli pomiędzy dwoma powtarzającymi się fragmentami fali — zob. rysunek). Dwa punkty fali są w tej samej fazie, jeżeli wychylenie w obu punktach jest takie samo i oba znajdują się na etapie wzrostu (lub zmniejszania się). Jeżeli w jednym punkcie wychylenie zwiększa się a w drugim maleje, to punkty te znajdują się w fazach przeciwnych.
Anabolizm – grupa reakcji chemicznych, w wyniku których z prostych substratów powstają związki złożone, gromadzące energię. Jest to ta część metabolizmu, która związana jest ze wzrostem tkanek organizmu. Często procesy metaboliczne dzieli się na anaboliczne (wzrostowe) i kataboliczne (związane z rozkładem i zanikaniem materii organicznej).

W roku 1967 Carl Woese, Francis Crick i Leslie Orgel po raz pierwszy zasugerowali, że prócz białek, także RNA może przejawiać właściwości katalityczne. Aktywność katalityczną RNA odkrył Thomas Cech w roku 1980 przy badaniu splicingu RNA oraz, niezależnie, Sidney Altman podczas badań nad bakteryjną RNazą P. Katalityczne RNA zostały zaobserwowane w samowycinających się sekwencjach intronowych genów. W 1989 roku Thomas Cech i Sidney Altman zostali uhonorowani Nagrodą Nobla w dziedzinie chemii za swoje odkrycie "katalizujących właściwości RNA". Termin rybozym, połączenie słów ryboza i enzym; po raz pierwszy został użyty w odniesieniu do tych cząsteczek przez Kelly Kruger i Thomasa Cecha w ich publikacji z 1982 roku.

Lek – każda substancja, niezależnie od pochodzenia (naturalnego lub syntetycznego), wprowadzana do organizmu w celu osiągnięcia pożądanego efektu terapeutycznego, lub w celu zapobiegania chorobie, podawana w ściśle określonej dawce. Lekiem jest substancja modyfikująca procesy fizjologiczne w taki sposób, że hamuje przyczyny lub objawy choroby, lub zapobiega jej rozwojowi. Określenie lek stosuje się też w stosunku do substancji stosowanych w celach diagnostycznych (np. metoklopramid w diagnostyce hiperprolaktynemii) oraz środków modyfikujących nie zmienione chorobowo funkcje organizmu (np. środki antykoncepcyjne).
Strzel bombardier (Brachinus explodens) - niewielki (7-8 mm) drapieżny chrząszcz z rodziny biegaczy (Brachynus). Lubi nasłonecznione, suche zbocza, miedze, ugory, oraz kamieniste stepy.

Struktury i mechanizmy działania

Model miejsca aktywnego anhydrazy węglanowej. Widoczne trzy (na różowo) histydyny i jedna grupa hydroksylowa koordynujące jon cynku, będący kofaktorem tego enzymu

Większość znanych enzymów to białka o zróżnicowanej wielkości, od kilkudziesięciu aminokwasów w łańcuchu i monomerycznej budowie (na przykład tautomeraza 4-oksokrotonianu (4-OT) zbudowana jest z 62 aminokwasów), do ponad 2500 w zwierzęcej syntazie kwasów tłuszczowych. Aktywność enzymów jest determinowana ich strukturą czwartorzędową (ułożeniem przestrzennym). Enzymy są zazwyczaj dużo większe od substratów, które przerabiają, ale z kolei zwykle tylko kilka kluczowych aminokwasów jest bezpośrednio zaangażowanych w katalizę. Region, który bezpośrednio wiąże się i oddziałuje z substratem oraz zawiera kluczowe do przebiegu reakcji reszty aminokwasowe, nazywany jest miejscem aktywnym (centrum aktywnym). Prócz niego enzymy mogą zawierać miejsca wiązania kofaktorów – niezbędnych do aktywności enzymatycznej lub jej regulacji (patrz: Kofaktory, grupy prostetyczne i koenzymy). Enzymy mogą także zawierać dodatkowe miejsca wiązania małych cząsteczek, na przykład pośrednich lub bezpośrednich produktów czy substratów szlaków metabolicznych obsługiwanych przez enzym, które związane mogą dodatkowo regulować aktywność enzymu na zasadzie sprzężenia zwrotnego.

Sacharoza (β-D-fruktofuranozylo-α-D-glukopiranozyd) – związek organiczny z grupy węglowodanów, disacharyd (dawniej: dwusacharyd), złożony z fruktozy i glukozy, będący zasadniczym składnikiem cukru trzcinowego i cukru buraczanego.
Hemaglutynina (w skrócie H lub HA) – glikoproteina o właściwościach antygenowych znajdująca się na powierzchni wirusów grypy (a także innych bakterii i wirusów). Funkcją tego białka jest przyłączenie cząsteczki wirusa do powierzchni infekowanej komórki. Nazwa hemaglutynina pochodzi od zdolności tej glikoproteiny do powodowania aglutynacji (zlepiania się ze sobą) erytrocytów.

Jak każde białko, enzymy są syntezowane jako długie łańcuchy aminokwasowe, które następnie zwijają się i przybierają odpowiednią strukturę przestrzenną. Indywidualne, zwinięte łańcuchy białkowe, mogą także asocjować w większe kompleksy. Takie enzymy nazywa się wtedy multimerycznymi (wielopodjednostkowymi). W przypadku asocjacji kilku takich samych peptydów (podjednostek) mówi się o homomerach (np. homodimer – kompleks złożony z dwóch jednakowych peptydów), a gdy asocjują różne jakościowo podjednostki, o heteromerach (np. heteropentamer – kompleks pięciu różnych łańcuchów peptydowych). Asocjacja podjednostek enzymów może być wymagana by dopełnić nawzajem swoje funkcje, by w ogóle móc katalizować reakcję biochemiczną, lub by obsługiwać wielokrotność tej samej reakcji czy cały ich szereg (odcinek szlaku metabolicznego).

Grupa alkilowa (alkil) – fragment organicznego związku chemicznego, jednowartościowa grupa utworzona formalnie przez oderwanie jednego atomu wodoru od cząsteczki alkanu. Oznacza się ją literą R (symbol "R" nie jest jednak jednoznaczny i może też oznaczać dowolną resztę chemiczną), a wzór ogólny to: CnH2n+1.
RuBisCO, karboksylaza/oksygenaza rybulozo-1,5-bisfosforanu, karboksydysmutaza (ang. ribulose bisphosphate carboxylase-oxygenase) – (EC 4.1.1.39) enzym występujący w komórkach roślin. Jest to niezwykle rozpowszechniony enzym katalizujący reakcję przyłączenia cząsteczki dwutlenku węgla do rybulozo-1,5-bisfosforanu (RuBP) w tak zwanej fazie ciemnej procesu fotosyntezy. In vivo enzym jest aktywny w obecności światła. Działanie enzymu związane jest też z fotooddychaniem gdzie RuBisCO funkcjonuje jako oksygenaza, katalizująca rozbicie cząsteczki r-1,5-bisfosforanu z udziałem tlenu cząsteczkowego na fosfoglicerynian i fosfoglikolan. RuBisCO jest białkiem, które stanowi ok. 50% wszystkich rozpuszczalnych białek występujących w liściach roślin.

Specyficzność

Enzymy charakteryzują się zwykle dużą specyficznością pod względem katalizowanej reakcji, jak i również konwertowanych substratów. Za wysoką specyficzność odpowiada kształt cząsteczki enzymu dopasowany do substratów geometrycznie, ale także pod względem oddziaływań hydrofobowo-hydrofilowych oraz elektrostatycznych. Enzymy wykazują także wysoki poziom stereospecyficzności, regioselektywności i chemoselektywności.

Niemcy (Republika Federalna Niemiec, RFN; do traktatu pomiędzy RFN a Polską Rzecząpospolitą Ludową (1970) w Polsce stosowana była oficjalnie nazwa Niemiecka Republika Federalna, NRF; niem.: Deutschland lub Bundesrepublik Deutschland, BRD) – państwo federacyjne położone w Europie, będące członkiem Unii Europejskiej (UE), Unii Zachodnioeuropejskiej (UZE), G8, ONZ oraz NATO. Stolicą Niemiec jest Berlin (przed połączeniem z NRD – Bonn, obecnie noszące tytuł miasta federalnego). Językiem oficjalnym jest język niemiecki.
Świetlikowate, robaczki świętojańskie (Lampyridae) – rodzina z rzędu chrząszczy. Liczy ok. 2000 gatunków żyjących na roślinności terenów zadrzewionych.

Niektóre z enzymów zaangażowanych w kopiowanie i ekspresję informacji genetycznej, poza bardzo wysoką specyficznością i precyzją, wykazują także zdolność działania "korekcyjnego" (ang. reading-proof activity). Przykładem może być polimeraza DNA I, która katalizuje syntezę nici DNA w czasie jej replikacji i naprawy. Polimeraza ta nie tylko jest wysoce precyzyjna, ale i zdolna do natychmiastowej poprawy ewentualnie zaistniałego błędu (źle wbudowanego nukleotydu). W rezultacie, dzięki tym dwóm właściwościom (precyzja syntezy i korekcja błędów), ryzyko popełnienia błędu przez ssacze polimerazy, który nie zostanie zauważony w procesie syntezy, wynosi mniej niż jeden na miliard wprowadzonych nukleotydów. Podobne mechanizmy korekcyjne posiadają polimerazy RNA, syntetazy aminoacylo tRNA i rybosomy.

Enzymologia - podstawowa część biochemii dynamicznej, nauka o strukturze enzymów, sposobach ich izolowania i oczyszczania, ich właściwościach i mechanizmach działania, o przebiegu katalizowanych przez nie reakcji i drogach ich biosyntezy.
Uniwersytet Humboldtów (niem. die Humboldt-Universität zu Berlin, HU Berlin) – najstarszy z czterech berlińskich uniwersytetów. Został założony 16 sierpnia 1809 roku z inicjatywy liberalnego reformatora i naukowca Wilhelma von Humboldta. Od 1828 do 1946 działał pod nazwą Friedrich-Wilhelms-Universität, nadaną na cześć króla Fryderyka Wilhelma III. Dopiero w roku 1949 kierownictwo komunistycznej partii SED przyjęło obecną nazwę, prócz założyciela upamiętniającą także jego brata Aleksandra.

Z kolei niektóre enzymy uczestniczące w produkcji metabolitów wtórnych charakteryzują się stosunkowo szerokim zakresem akceptacji różnych substratów. Sugeruje się, że odgrywają one bardzo ważną rolę w ewolucji nowych szlaków metabolicznych.

Model "klucza i zamka" (ang. "Lock and key" model)

W większości przypadków enzymy są niezwykle specyficzne wobec swoich substratów. Jak sugerował w roku 1894 Hermann Emil Fischer, zarówno enzym jak i jego substraty są do siebie geometrycznie dopasowane w taki sposób, że idealnie pasują jeden do drugiego (jak "klucz i zamek"). Model ten wyjaśnia specyficzność enzymów, ale nie wyjaśnia w jaki sposób stabilizowany jest stan przejściowy podczas reakcji enzymatycznej.

Szlak pentozofosforanowy (szlak heksozomonofosforanowy, szlak fosfoglukonianowy) – ciąg reakcji biochemicznych, podczas których glukozo-6-fosforan jest utleniany do rybozo-5-fosforanu oraz wytwarzany jest NADPH. Głównym celem jest dostarczanie komórce NADPH niezbędnego do przeprowadzania reakcji redukcji w cytoplazmie oraz synteza pentoz. Reakcje szlaku zachodzą w cytozolu. Przede wszystkim w tkance tłuszczowej, gruczołach mlecznych i korze nadnerczy oraz cytoplazmie i chloroplastach komórek roślinnych. Opisane poniżej reakcje nazywane są oksydacyjnym szlakiem pentozofosforanowym. Te same enzymy wykorzystywane są w szlaku określanym jako redukcyjny szlak pentozofosforanowy służącego do odtworzenia z aldehydu fosfoglicerynowego rybulozo-1,5-bisfosforanu w fazie regeneracyjnej cyklu Calvina zachodzącego w fotosyntetyzujących komórkach roślinnych. Wykorzystanie tych samych enzymów w cyklach reakcji o różnym efekcie końcowym pokazuje swoistą oszczędność ewolucji.
Homocystynuria (ang. homocystinuria) – heterogenna etiologicznie, uwarunkowana genetycznie choroba metaboliczna, polegająca na nieprawidłowym metabolizmie aminokwasu metioniny. Homocystynuria charakteryzuje się podwyższonym poziomem homocysteiny w surowicy i w moczu. Najczęstszą postacią schorzenia jest homocystynuria spowodowana niedoborem i niską aktywnością enzymu syntazy β-cystationionowej (ang. cystathionine beta synthase deficiency), który katalizuje reakcję przekształcenia homocysteiny do cysteiny poprzez cystationinę. Reakcja katalizowana przez syntazę β-cystationionową wymaga udziału pirydoksyny (witaminy B6), dlatego w części przypadków homocystynurii obserwuje się poprawę po suplementacji pirydoksyny. Znanych jest dodatkowo przynajmniej siedem innych, znacznie rzadszych chorób genetycznych powodujących podobny blok metaboliczny; aby odróżnić niedobór CBS od tych rzadszych przyczyn używa się terminu klasycznej homocystynurii albo homocystynurii z powodu niedoboru syntazy β-cystationionowej. Dziedziczenie choroby jest autosomalne recesywne, obydwa allele genu CBS muszą być zmutowane, aby homocystynuria ujawniła się klinicznie. Heterozygotyczni nosiciele mutacji w jednym allelu genu CBS nie chorują. Ryzyko urodzenia kolejnego dziecka z homocystynurią wynosi 25%.

Model "trzypunktowego dołączenia" (ang. Three-point interaction model)

Idea modelu "trzypunktowego dołączenia". Atomy lub grupy atomów w cząsteczce substratu (S) łącząc się z komplementarnymi miejscami na cząsteczce enzymu (E) (przedstawione jako miejsca na płaszczyźnie), mają tylko jeden możliwy sposób połączenia. Reakcja może ograniczyć się do atomów związanych w miejscach a i b, nawet jeśli atomy (bądź grupy atomów) 1 i 4 są takie same.

W 1948 roku Alexander George Ogston interpretując wyniki badań prowadzonych nad procesami metabolicznymi, w których wykorzystano izotopowe znakowanie substratów w reakcji enzymatycznej, zauważył, że do specyficznego związania substratu przez enzym wystarczą tylko trzy miejsca wiązania. Jeśli substrat może się przyłączyć do miejsca katalitycznego tylko z jednej strony i mogą ze sobą reagować tylko atomy i miejsca komplementarne, cząsteczka substratu może się przyłączyć tylko w jeden sposób. Oznacza to, że symetryczna cząsteczka substratu staje się poniekąd asymetryczna dla wypadku katalizy enzymatycznej. Przykładem jest kwas aminomalonowy wiążący się do modelowego, planarnego miejsca katalitycznego na enzymie. Kwas aminomalonowy zawiera dwie identyczne grupy karboksylowe, które stają się przestrzennie różne po trzypunktowym związaniu cząsteczki. Zatem jeśli reakcja obejmuje zawsze jedną grupę karboksylową w konkretnym miejscu, wówczas reagować będzie zawsze ta sama grupa karboksylowa. Jednakże model ten jest wyraźnie jakościowy, dostarczając tylko ograniczonego wyjaśnienia ilościowych i energicznych parametrów przebiegu stereospecyficznych procesów. Rozszerzenie modelu dla większej ilości punktów wiązania, co zapewnia większą precyzję w doborze substratu, opisali Ran Kafri i Doron Lancet w 2004 roku.

Mięsień (łac. musculus) – kurczliwy narząd, jeden ze strukturalnych i funkcjonalnych elementów narządu ruchu, stanowiący jego element czynny. Występuje u wyższych bezkręgowców i u kręgowców. Jego kształt i budowa zależy od roli pełnionej w organizmie.
Proenzym, dawna nazwa zymogen - nieaktywny prekursor enzymu, wymagający do uaktywnienia jakiejś nieodwracalnej zmiany (np. hydrolizy fragmentu cząsteczki przesłaniającej aktywne centrum enzymu). Przykładami proenzymów są:

Model indukowanego dopasowania (ang. Induced fit model)

Idea indukowanego dopasowania enzymu i substratu

W 1958 roku Daniel Koshland zaproponował modyfikację modelu "klucza i zamka". Ponieważ enzymy są zwykle dość elastyczne strukturalnie, ich centrum aktywne podlega ciągłym rearanżacjom przestrzennym podczas oddziaływania z substratami. W rezultacie, substrat nie tyle wiąże się do niezmiennego strukturalnie miejsca aktywnego, ale grupy boczne aminokwasów je tworzące podlegają rearanżacjom przestrzennym, ściśle dopasowując swe pozycje do wiązanego substratu, co dopiero umożliwia przeprowadzenie katalizy. W niektórych wypadkach, jak np. glikozydazy, także cząsteczki substratu podlegają lekkim zmianom strukturalnym po wejściu do centrum aktywnego, wzmacniając w ten sposób dopasowanie. Centrum aktywne kontynuuje rearanżację, aż osiągnięte zostanie końcowe stadium dopasowania z substratem.

Protein Data Bank, w skrócie PDB (pol. Bank Danych Białkowych) to baza danych zawierająca przede wszystkim dane o strukturze przestrzennej białek i kwasów nukleinowych.
Denaturacja białka - zmiany w II, III- i IV-rzędowej strukturze białka natywnego, które prowadzą do utraty aktywności biologicznej lub innej indywidualnej cechy charakterystycznej przy zachowaniu jego struktury pierwszorzędowej.

Mechanizmy

Enzymy mogą na kilka różnych sposobów zmniejszać swobodną energię aktywacji Gibbsa (ΔG):

Obniżanie energii aktywacji przez tworzenie środowiska, w którym następuje stabilizacja stanu przejściowego (np. zniekształcenie cząsteczki substratu – dzieje się to przez utrwalenie konformacji stanu przejściowego pomiędzy substratem, a produktem oraz zniekształcenie przez enzym wiązań w cząsteczce substratu, dzięki czemu zmniejsza się suma energii wymaganej do zakończenia przejścia).

Obniżanie energii stanu przejściowego przez likwidację niekorzystnych energetycznie oddziaływań ze środowiskiem, i ich zamianę na korzystne energetycznie oddziaływania z centrum aktywnym (np. oddziaływania elektrostatyczne ładunków o przeciwnych znakach).

Wykorzystanie alternatywnego szlaku przejścia, np. tymczasowa reakcja substratu do pośredniego kompleksu enzym-substrat (ES), która nie byłaby możliwa w nieobecności enzymu.

Zmniejszanie entropii reakcji poprzez usytuowanie dostarczanych razem substratów w poprawnej orientacji, niezbędnej do zajścia reakcji. Rozpatrując energetykę reakcji enzymatycznej pod kątem jedynie zmiany entalpii (ΔH), efekt ten jest zwykle pomijany. Wiąże się to z faktem, że ma on miejsce tylko dla stanu podstawowego reakcji (substraty), a jego wpływ na właściwą katalizę jest znikomo mały.

Stabilizacja stanu przejściowego

Enzymy w obsługiwanych reakcjach obniżają energię aktywacji (ΔG) poprzez stabilizację stanu przejściowego. Jest to możliwe poprzez niezwykle efektywne wykorzystanie efektów oddziaływań elektrostatycznych pomiędzy cząsteczkami w stanie przejściowym, a otaczającym je środowiskiem. W reakcji niekatalizowanej kompleks stanu przejściowego (S*) oddziałuje z otaczającą wodą w sposób mało uporządkowany, co zmusza system do pokonania dużej bariery energetycznej (energia aktywacji). Enzym, zapewniając ściśle dopasowaną "kieszeń" centrum aktywnego, jest w stanie zagwarantować optymalne energetycznie oddziaływanie kompleksu stanu przejściowego (ES*) z otaczającym je środowiskiem – na przykład zapewniając mu kontakt z resztami aminokwasowymi centrum aktywnego dokładnie pasującymi elektrostatycznie do rozkładu ładunków na powierzchni kompleksu stanu przejściowego. Dodatkowo, samo zbliżenie do siebie substratów, a także zapewnienie odpowiednich donorów/akceptorów elektronów zachodzącej reakcji, obniża koszty energetyczne jej przebiegu, co nie ma miejsca dla reakcji zachodzącej spontanicznie w wodzie.

Hydroliza - reakcja chemiczna polegająca na rozpadzie cząsteczek związku chemicznego na dwa lub więcej mniejszych fragmentów w reakcji z wodą lub parą wodną. W przypadku soli jonowych przez hydrolizę rozumie się zbiór wtórnych reakcji jonów powstałych w wyniku solwolizy tej soli, które niekiedy prowadzą do zmiany pH środowiska.
Autoliza (gr. αυτό samo i λύσις rozszczepienie) – proces rozpadu komórek i narządów wewnętrznych spowodowany przez lityczne enzymy wewnątrzkomórkowe. Pod wpływem zewnętrznego bodźca przerwana zostaje ciągłość wszystkich błon lizosomalnych, enzymy lityczne wydostają się do wnętrza komórki i rozkładają zawarte w niej substancje. Komórki mózgu, śledziony, wątroby, nerek ulegają rozpadowi do kilku minut po zgonie. Hemoliza krwi następuje po trzech godzinach. Wzrasta przepuszczalność naczyń krwionośnych, przenika przez nie barwnik krwi i powoduje brunatne zabarwienie błony wewnętrznej tętnic. Serce, macica, ścięgna i węzły chłonne ulegają rozpadowi najpóźniej.

Dynamika enzymów

Nowe badania pozwoliły głębiej poznać związek między dynamiką enzymów, a mechanizmem ich katalizy. Dynamika wewnętrzna enzymów jest opisywana jako ruch wewnętrznych fragmentów (np. aminokwasów, grup aminokwasów, regionów pętli, alfa-helis, obszarów beta-kartek lub nawet całych domen) tych biocząsteczek, który może zajść w szerokim przedziale czasowym, wahającym się od kilku femtoskund do sekundy. Pozostałe obszary łańcuchów białkowych tworzą rusztowanie dla funkcjonalnych obszarów cząsteczki oraz umożliwiają ich dynamiczne ruchy, wspomagając w ten sposób katalizę. Białkowe ruchy są istotne w obrębie cząsteczki wielu enzymów, ale czy będą to małe i szybkie ruchy czy też duże i powolne zmiany konformacyjne, zależne jest od typu katalizowanej reakcji, w którą zaangażowany jest konkretny enzym. Dynamika enzymów prawdopodobnie nie ma jednak wpływu na ogólną szybkość reakcji enzymatycznej.

Język grecki albo greka — język indoeuropejski z grupy helleńskiej, w starożytności ważny język basenu Morza Śródziemnego. W cywilizacji Zachodu zaadaptowany obok łaciny jako język terminologii naukowej, wywarł wpływ na wszystkie współczesne języki europejskie, a także część pozaeuropejskich i starożytnych. Od X wieku p.n.e. zapisywany jest alfabetem greckim. Obecnie, jako język nowogrecki, pełni funkcję języka urzędowego w Grecji i Cyprze. Jest też jednym z języków oficjalnych Unii Europejskiej. Po grecku mówi współcześnie około 15 milionów ludzi.
Absorpcja – w optyce proces pochłaniania energii fali elektromagnetycznej przez substancję. Natężenie światła wiązki przechodzącej przez substancję ulega zmniejszeniu nie tylko w wyniku absorpcji, lecz również na skutek rozpraszania światła. O ile jednak promieniowanie rozproszone opuszcza ciało, to część zaabsorbowana zanika powodując wzrost energii wewnętrznej tego ciała.

Modulacja allosteryczna

Niektóre enzymy, to enzymy allosteryczne, zmieniające swoją konformację w odpowiedzi na związanie efektora (inhibitora lub aktywatora). Modulacja taka może być bezpośrednia; gdy efektor sam wiąże się z enzymem, lub pośrednia; gdy efektor wiąże się z innym białkiem, lub podjednostką białka, która oddziałuje z enzymem, zmieniając jego aktywność katalityczną.

Lizosom (lysosoma) – stanowią organelle komórkowe charakteryzujące się polimorfizmem, (występują wyłącznie w komórkach eukariotycznych) niewielkie (0,02-0,8 μm) struktury kuliste lub owalne, otoczone pojedynczą błoną. Zawierające enzymy rozkładające białka, kwasy nukleinowe, węglowodany i tłuszcze. Łącznie w lizosomach jest obecnych ok. 40 różnych hydrolaz. W lizosomie zachodzi nie tylko proces trawienia komórkowego wchłoniętych pokarmów, ale także rozkład niepotrzebnych już cząsteczek. Nazwę lizosom wprowadził Christian de Duve w roku 1955, wcześniej opisane były także przez Ilje Miecznikowa (1865)
Fizjologia (gr. φυσιολογία, od φύσις - natura + λόγος - nauka) – nauka o czynnościach życiowych organizmów. Bada ona prawa rządzące pracą narządów, komórek, tkanek

Kofaktory, grupy prostetyczne i koenzymy

Osobny artykuł: Kofaktory.

Struktura cytochromu P450. Symetryczna cząsteczka w jego wnętrzu (na zielono) to hem, będący jego grupą prostetyczną

Wiele enzymów potrzebuje dodatkowych składników do uaktywnienia czy osiągnięcia pełnej aktywności. Takie niebiałkowe, dodatkowe składniki enzymów, nazywane są kofaktorami. Enzym bez swojego kofaktora, czyli sam jego białkowy składnik, to apoenzym, natomiast wraz z kofaktorem, katalitycznie aktywny enzym nazywany jest holoenzymem (sam termin enzym domyślnie oznacza właśnie jego kompletną, aktywną cząsteczkę, czyli holoenzym).

Grupy prostetyczne – niebiałkowe składniki białek (np. enzymów) niezbędne dla ich aktywności, rodzaj kofaktorów. W przeciwieństwie do koenzymów, są trwale związane z białkami (np. miejscem aktywnym enzymów), często za pomocą wiązań kowalencyjnych lub koordynacyjnych, i nie opuszczają one swojego miejsca wiązania w trakcie reakcji. Białko bez swojej grupy prostetycznej to apobiałko (apoproteina, apoenzym), natomiast wraz z nią holobiałko (holoproteina).
Mocz (łac. urina) - uryna, płyn wytwarzany w nerkach i wydalany z organizmu, zawierający produkty przemiany materii bezużyteczne lub szkodliwe dla ustroju.

Kofaktory można podzielić na dwie szerokie grupy. Pierwszą z nich stanowią grupy prostetyczne, czyli kofaktory silnie, często kowalencyjnie, związane przez enzym przez cały czas jego istnienia. Zwykle są to cząsteczki nieorganiczne i jony metali (np. centra żelazowo-siarkowe, jony cynku – Zn, enzymy z metalami jako grupami prostetycznymi zwane są metaloenzymami), ale także małe cząsteczki organiczne (np. flawiny i hem). Z kolei koenzymy to małe, niebiałkowe cząsteczki organiczne, wiążące się z enzymami tylko na czas reakcji, i przenoszące grupy chemiczne pomiędzy poszczególnymi reakcjami. Koenzymy mogą być traktowane jako kosubstraty, ponieważ są wiązane i uwalniane z enzymów jak substraty i produkty oraz biorą bezpośredni udział w reakcji.

Tkanka (łac. textum) – zespół komórek o podobnej budowie, określonych czynnościach, podobnym pochodzeniu, budowie, przemianie materii i przystosowanych do wykonywania określonej funkcji na rzecz całego organizmu. Tkanki są elementami składowymi narządów i ich układów. Dział biologii zajmujący się tkankami to histologia.
Skrobia – węglowodan, polisacharyd roślinny, składający się wyłącznie z merów glukozy, pełniący w roślinach rolę magazynu energii. Skrobia ma budowę ziarnistą. (C6H10O5)n n>300

Niektóre źródła nazwę kofaktor przypisują cząsteczkom nieorganicznym, podczas gdy organiczne zwane są koenzymami.

Grupy prostetyczne

Osobny artykuł: Grupa prostetyczna.

Silnie związane z enzymem grupy prostetyczne występują zwykle w jego miejscu aktywnym i są bezpośrednio zaangażowane w katalizę oraz nie opuszczają miejsca aktywnego podczas reakcji. Na przykład flawinowe i hemowe kofaktory biorą udział w reakcjach redoks.

Fermentacja alkoholowa to proces rozkładu węglowodanów pod wpływem enzymów wytwarzanych przez drożdże z wytworzeniem alkoholu etylowego i dwutlenku węgla:
Glikogen ( -(-C6H10O5-)-n ) - biopolimer - polisacharyd (wielocukier), którego cząsteczki zbudowane są z połączonych reszt glukozy. W organizmach zwierzęcych jest gromadzony w wątrobie, w mniejszym stężeniu występuje też w tkance mięśniowej.

Większość kofaktorów nie jest kowalencyjnie powiązana z enzymem. Jednakże organiczne grupy prostetyczne mogą się wiązać kowalencyjnie np. pirofosforan tiaminy w dehydrogenazie pirogronianowej.

Koenzymy

Osobny artykuł: Koenzymy.

Koenzym NADH związany przez reduktazę cytochromu B5

Koenzymy są małymi cząsteczkami organicznymi transportującymi grupy chemiczne pomiędzy różnymi reakcjami (substratami). Na przykład koenzymy nikotynamidowe, NAD lub NADP, uczestniczą w transporcie elektronów i protonów, grupy acetylowe przenoszone są przez koenzym A, grupy: formylowe, metylowe lub metylenowe przenoszone są z udziałem kwasu foliowego, grupa metylowa może też być przenoszona przez S-adenozylometioninę. Niektóre z koenzymów, takich jak: ryboflawina, tiamina i kwas foliowy, są witaminami.

Emil Herman Fischer (ur. 9 października 1852 w Euskirchen, zm. 15 lipca 1919 w Berlinie) - niemiecki chemik. Zginął śmiercią samobójczą, której powodem była długotrwała depresja po tym jak w I wojnie zginęli jego dwaj synowie.
Eduard Buchner (ur. 20 maja 1860 w Monachium, Niemcy, zm. 13 sierpnia 1917 w Fokszanach, Rumunia) - niemiecki profesor chemii na uniwersytecie w Kolonii (1893-1896), Tübingen (1896-1898), Berlinie (1898-1909), Wrocławiu (1906-1911) i Würzburgu (od roku 1911). Prace badawcze z dziedziny związków cyklicznych (odkrycie pirazolu), nad alkoholową fermentacją drożdżową i procesami fermentacyjnymi bez udziału komórek żywych. Nagroda Nobla w zakresie chemii w roku 1907.

Ponieważ koenzymy podlegają zmianom chemicznym w wyniku działania enzymów, można je postrzegać jako specjalną klasę substratów (kosubstratów), czy też substratów wtórnych, wspólnych dla wielu różnych enzymów.

Stężenie koenzymów wewnątrz komórki jest utrzymywane na stałym poziomie dzięki ich ciągłej regeneracji na różnych szlakach biochemicznych. Np. NADPH jest regenerowany na szlaku pentozofosforanowym.

Termodynamika

Osobne artykuły: Energia aktywacji, Równowaga termodynamiczna i Równowaga reakcji chemicznych.

Zmiany energii w czasie reakcji. By przeprowadzić substraty (S) w stan przejściowy (S) potrzeba dużej energii do pokonania progu aktywacji. Składniki reakcji w stanie przejściowym są konwertowane następnie w produkty końcowe (P). Enzym obniża energię aktywacji reakcji poprzez utworzenie alternatywnej ścieżki reakcji ze stanem pośrednim (ES) o mniejszej energii oraz stabilizują go poprzez jego specyficzne wiązanie. Zmniejszenie energii aktywacji zwiększa szybkość reakcji.

Tak jak wszystkie katalizatory enzymy nie zmieniają stanu równowagi reakcji chemicznej, a jedynie przyspieszają jego ustalenie. Zazwyczaj w obecności enzymu reakcja zachodzi w kierunku takim samym, w jakim by zachodziła spontanicznie, jedynie wzrasta jej szybkość. Jednak nieobecność enzymu oznacza, że najbardziej wydajnie (najszybciej) będzie zachodzić reakcja najbardziej faworyzowana energetycznie (o najniższej energii S) i nie zawsze oznacza to, że z grupy możliwych reakcji jest to ta sama, która byłaby katalizowana przez enzym. Enzym może uczynić reakcję bardziej faworyzowaną, która w normalnych warunkach nie byłaby energetycznie optymalna.

Glukoza (dokładniej: D-glukoza), C6H12O6 – węglowodan należący do cukrów prostych z grupy aldoheksoz. Jest białym, drobnokrystalicznym ciałem stałym, z roztworów wodnych łatwo krystalizuje jako monohydrat. Bardzo dobrze rozpuszczalna w wodzie (nie zmienia pH roztworu), nierozpuszczalna w etanolu. Ma słodki smak, nieco mniej intensywny od sacharozy.
Reakcja chemiczna – każdy proces, w wyniku którego pierwotna substancja zwana substratem przemienia się w inną substancję zwaną produktem. Aby cząsteczka substratu zamieniła się w cząsteczkę produktu konieczne jest rozerwanie przynajmniej jednego z obecnych w niej wiązań chemicznych pomiędzy atomami, bądź też utworzenie się przynajmniej jednego nowego wiązania. Reakcje chemiczne przebiegają z reguły z wydzieleniem lub pochłonięciem energii cieplnej, promienistej (alfa lub beta) lub elektrycznej.

Jest to termodynamicznie możliwe, gdyż enzymy sprzęgają reakcje niekoniecznie wydajne energetycznie (takie, które spontanicznie zachodziłyby niezwykle wolno) z reakcjami wybitnie energetycznie korzystnymi, tak że taka para reakcji, w sumie, jest energetycznie faworyzowana i korzystna. Przykładem może być sprzężenie reakcji hydrolizy ATP z innymi licznymi reakcjami chemicznymi, wymagającymi do zajścia dużej ilości energii.

Stała Michaelisa (Km) - jest to takie stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji enzymatycznej jest równa połowie szybkości maksymalnej (Vmax) tej reakcji. Stała ta jest wyrażana w molach na dm3 i określa powinowactwo enzymu do substratu: im jest mniejsza, tym powinowactwo jest większe, natomiast duża wartość tej stałej mówi o małym powinowactwie enzymu do substratu.
Chemia leków nazywana także chemią medyczną oraz chemią farmaceutyczną stanowi dyscyplinę badawczą znajdującą się na pograniczu chemii i farmakologii. Głównym celem chemii medycznej jest projektowanie, synteza i badanie właściwości indywiduów chemicznych użytecznych w terapii a także dopracowanie metod otrzymywania tych substancji w celu obniżenia kosztów produkcji. Cele ten wiążą się też z badaniem już istniejących leków, zwłaszcza na poziomie ich oddziaływania z cząsteczką docelową. Jedną z głównych metod badawczych rozwiniętych w tym celu jest QSAR (ilościowa zależność pomiędzy strukturą a reaktywnością).

Enzymy zwiększają szybkość reakcji zachodzącej w obu kierunkach. Na przykład, anhydraza węglanowa katalizuje swoją reakcję dwukierunkowo w zależności od stosunku stężenia substratów i produktów. $\mathrm{CO_2 + H_2O \xrightarrow{\text{Anhydraza weglanowa}} H_2CO_3}$ (w tkankach; wysokie stężenie CO2) $\mathrm{H_2CO_3 \xrightarrow{\text{Anhydraza weglanowa}} CO_2 + H_2O}$ (w płucach; niskie stężenie CO2)

Jednak, gdy w danych warunkach szybkość reakcji zachodzącej w konkretną stronę jest bardzo duża (równowaga mocno przesunięta w jedną ze stron), w praktyce oznacza to katalizę nieodwracalną i reakcja zachodzi tylko w tym jednym kierunku.

Enzymy restrykcyjne, inaczej restryktazy – enzymy z grupy endonukleaz przecinające nić DNA w miejscu wyznaczanym przez specyficzną sekwencję DNA. Rozpoznawana sekwencja z reguły ma charakter symetryczny o długości od 4 do 8 par zasad (pz), choć zdarzają się częste wyjątki. Restryktazy wraz z metylazami DNA stanowią system restrykcji i modyfikacji DNA, który w organizmach prokariotycznych stanowi mechanizm obronny zapobiegający włączeniu DNA bakteriofaga do genomu bakterii. Niespecyficzność enzymów restrykcyjnych w niektórych warunkach nazywa się aktywnością star.
Regioselektywność – to cecha reakcji chemicznych, polegająca na tym, że w wyniku reakcji powstaje nadmiar jednego z izomerów strukturalnych. W przypadku, gdy w wyniku reakcji powstaje wyłącznie jeden z izomerów stosuje się do niej termin regiospecyficzność – jest to jednak zjawisko wyjątkowo rzadkie.

czytaj dalej: [2], [3]

w oparciu o Wikipedię (licencja GFDL, CC-BY-SA 3.0, autorzy, historia, edycja)