|
|
|
Polski Serwis Naukowy - OnLine od 1999 roku
 RSS
Dodaj do:
Warto przeczytać: Konsorcjum Instytutu Maszyn Przepływowych PAN i Grupy Energa wygrało ogólnopolski konkurs na opracowanie technologii wytwarzania paliw i energii z biomasy. Prace badawcze, na które przeznaczono 110 mln zł, zostaną zakończone w 2015 roku. 28 czerwca w Gdańsku odbyła s... Witam!
Grupa składa sie głównie ze studentów i absolwentów (w tym dwóch wykładowców) archeo UW, dlatego też pozwalam sobie wstawić tutaj info o naborze. Jeśli dział jest nieodpowiedni, to przepraszam za zaśmiecenie.
Jeśli interesujesz się hist... Badawczy Program Ramowy UE odgrywa istotną rolę w rozwoju podstaw europejskiej wiedzy i w przyszłości powinien otrzymać znacznie zwiększone dofinansowanie. Do takich wniosków doszła grupa ekspertów w swoim raporcie na temat realizacji programu w latach 1999-2003. ... "Przed nastaniem kryzysu zastanawiano się nad sposobem, w jaki Europa może zwiększyć swoją innowacyjność w porównaniu do USA. Wraz z obecnym spowolnieniem USA i Europa upatrują w innowacyjności sposobu na wydobycie naszych gospodarek z głębokiego dołka, w jakim się znal... Białko komórkowe o nazwie PML jest niezbędne do prawidłowego zajścia procesu programowanej śmierci komórki i może stanowić cel nowej terapii antynowotworowej - przypuszczają naukowcy, m.in. z Instytutu Biologii Doświadczalnej im. Marcelego Nenckiego PAN. Praca, której Polacy są współaut... Reklama:
 EnzymyTo hasło encyklopedii posiada podstrony: [1] 2 [3] Czy wiesz że...? Odwrotna transkryptaza, rewertaza, polimeraza DNA zależna od RNA (EC 2.7.7.49) - enzym syntetyzujący nić DNA na matrycy RNA. Proces ten nosi nazwę odwrotnej transkrypcji (por. transkrypcja - przepisywanie z DNA na RNA). Rewertaza wykazuje także aktywność rybonukleazową. Odkrycie tego enzymu zostało w 1975 nagrodzone nagrodą Nobla w dziedzinie fizjologii i medycyny. Miejsce aktywne, centrum aktywne, centrum katalityczne to ta część cząsteczki, która jest bezpośrednio zaangażowana w reakcji chemicznej. W przypadku prostych cząsteczek, takich jak np. kwasy nieorganiczne w reakcję zaangażowana jest cała cząsteczka. W przypadku dużych i złożonych cząsteczek, takich jak np. enzymy, polimery syntetyczne i niektóre rozbudowane związki metaloorganiczne tylko niewielka część cząsteczki jest rzeczywiście zaangażowana w reakcję a jej reszta pozostaje praktycznie bierna. Kinetyka
 Kinetyka enzymów opisuje mechanizmy wiązania substratów przez enzymy oraz ich przekształcania w produkty. Dane wykorzystywane do analizy kinetycznej pochodzą z reakcji enzymatycznych przeprowadzonych w kontrolowanych warunkach umożliwiających śledzenie zmieniających się parametrów w czasie. John Burdon Sanderson Haldane (J. B. S. Haldane) (ur. 5 listopada 1892 w Edynburgu, zm. 1 grudnia 1964 w Bhubaneśwar), brytyjski genetyk i biolog. Był jednym z twórców genetyki populacyjnej (obok Rolanda Fishera i Sewalla Wrighta).
Metaloenzymy to enzymy należące do metaloprotein o specyficznych funkcjach katalitycznych. W ich katalitycznych centrach aktywnych znajdują się jonym metalu np. miedzi, cynku lub molibdenu, które koordynowane są przez ligandy lub grupy boczne aminokwasów. Najczęstszymi ligandami są: grupa tiolowa cysteiny, imidazolowa histydyny, grupy karboksylowe kwasów glutaminowego i asparaginowego oraz grupa fenolowa tyrozyny. W 1902 roku Victor Henri zaproponował kwantytatywną teorię kinetyki enzymów, ale wyniki jego badań okazały się nieprzydatne, ponieważ zaniedbał on wpływ stężenia jonów wodorowych (pH). Dopiero kilka lat później, w 1909 roku, Peter Lauritz Sørensen zdefiniował logarytmiczną skalę pH oraz zaproponował koncepcję roztworów buforowych. Niemiecki chemik Leonor Michaelis i jego kanadyjska współpracowniczka odbywająca staż podoktorski Maud Leonora Menten, powtórzyli wtedy eksperymenty, które przeprowadzał Henri i zaproponowali prosty model kinetyki aktywności enzymatycznej znany jako kinetyka Henri-Michaelis-Menten (znany również jako kinetyka Michaelis-Menten). Ich dzieło rozwinęli później G. E. Briggs i J. B. S. Haldane, których równania kinetyki aktywności enzymatycznej są do dziś używane w niezmienionej formie. Tryptamina to aminowy organiczny związek chemiczny powszechnie występujący w organizmach żywych. In vivo jest ona syntetyzowana z tryptofanu, jako etap pośredni wytwarzania indolu oraz wielu alkaloidów.
Rozpad gnilny (łac. putrefactio) – zachodzący w warunkach beztlenowych proces rozkładu związków białkowych odbywający się pod wpływem enzymów proteolitycznych wydzielanych głównie przez saprofityczne bakterie gnilne (obecne w dużych ilościach m.in. w przewodzie pokarmowym) oraz niektóre grzyby. Zmiany rozkładowe nakładają się na autolizę pośmiertną organizmów. Jest ważnym ogniwem krążenia pierwiastków w przyrodzie. Głównym założeniem jakie podał Henri, był dwuetapowy przebieg reakcji katalizowanej przez enzymy. W pierwszym etapie substraty wiążą się odwracalnie z enzymem, tworząc ze stałą szybkości k1, kompleks enzym-substrat (ES), nazywany czasem kompleksem Michaelisa. W następnym etapie, kompleks ten może się rozpaść na dwa różne sposoby. Może dysocjować do E i S ze stałą szybkości k-1 lub może dojść do chemicznej zmiany substratów i uwolnienia produktów ze stałą szybkości k2, przy czym zakłada się, że produkt reakcji nie może ulec powrotnemu przekształceniu w wyjściowy substrat. Wyrażenie wiążące szybkość katalizy ze stężeniem substratu i enzymu oraz z szybkościami poszczególnych etapów reakcji nazywamy równaniem Michaelisa-Menten: Fibrynoliza to fizjologiczny proces rozpuszczania skrzepu (fibryny). Podobnie, jak proces krzepnięcia krwi, zachodzi w sposób kaskadowy. Kluczowym dla fibrynolizy enzymem jest plazmina powstająca z plazminogenu.
Richard Martin Willstätter (ur. 13 sierpnia 1872 w Karlsruhe, Niemcy, zm. 3 sierpnia 1942 w Muralto, Szwajcaria) - niemiecki profesor chemii organicznej politechniki w Zurychu (1905-1912) i Monachium (1915-1925). 
![V_{0} = {V_{max}}{[S]\over[S] + K_{m}}](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/pl/math/b/7/d/b7df1c61a40ee7908e3c8ec97724206a.png)
gdzie: V0 – szybkość początkowa, S – stężenie substratu, Km – stała Michaelisa-Menten. Enzymy mogą katalizować powyżej kilku milionów reakcji na sekundę, gdzie te same reakcje bez ich obecności mają czasy połowicznej przemiany substratu, tzn. czas w jakim pod nieobecność enzymu, połowa dostępnego substratu zostanie zużyta, kilkanaście rzędów wielkości dłuższy (21 rzędów wielkości to najwyższe znane przyspieszenie reakcji enzymatycznej, z tryliona lat do dziesiątek milisekund). Przykładem jest reakcja katalizowana przez dekarboksylazę orotydyno 5'-monofosforanu. Czas połowicznej przemiany reakcji nieenzymatycznej wynosi 78 mln lat, a czas połowicznej przemiany tej samej reakcji, ale z udziałem dekarboksylazy orotydyno 5'-monofosforanu, wynosi 25 milisekund. Bezpośrednia szybkość z jaką działają enzymy zależy od stężenia substratów w roztworze (dodatkowo szybkość enzymów zależy od ogólnych parametrów fizykochemicznych środowiska, tak jak w przypadku aktywności każdego białka, patrz: Aktywność a parametry środowiska). By znaleźć maksymalną szybkość reakcji katalizowanej enzymatycznie, określa się ilość tworzonego produktu w funkcji czasu, przy stopniowym zwiększaniu stężenia substratu, ale jednoczesnym zachowaniu innych warunków, do momentu, w którym dalszy wzrost jego stężenia nie powoduje dalszego przyśpieszania reakcji. Szybkość początkowa w takim eksperymencie (V0), rośnie do wartości maksymalnej (Vmax) i nie przekracza jej mimo dalszego wzrostu stężenia substratu. W chwili osiągnięcia stanu równowagi (reakcji katalizowanej ze stałą szybkości k2 i reakcji do niej przeciwnej zachodzącej ze stałą szybkości k-2), nie obserwujemy zmiany netto stężenia substratów i produktów. Zależność szybkości reakcji od stężenia substratu dla prostej reakcji wg kinetyki Michaelisa-Menten, przy założeniu, że kompleks ES jest koniecznym etapem pośrednim procesu katalitycznego, przedstawia krzywa Michaelisa-Menten. Wysycanie enzymu substratem (zbliżanie się do szybkości maksymalnej) oznacza, że maleje liczba wolnych cząsteczek enzymu, gdyż rośnie ilość tych związanych w kompleksie z substratem (ES). Osiągana asymptotycznie maksymalna szybkość (Vmax) reakcji enzymatycznej, oznacza, że praktycznie wszystkie miejsca aktywne enzymu (wolne enzymy) zostają wysycone substratem, a wówczas suma ilości (stężenie) kompleksów ES jest miarą ilości samego enzymu. Niemniej jednak, Vmax jest tylko jedną stałą kinetyczną opisującą enzym. Inną jest ilość substratu (stężenie) potrzebne do osiągnięcia ustalonej szybkości reakcji. Zwykle używa się do tego celu stałej Michaelisa-Menten (Km), która jest takim stężeniem substratu przy którym szybkość reakcji osiąga połowę swojej maksymalnej wartości. Każdy enzym ma swoją charakterystyczną wartość Km dla danego substratu, która charakteryzuje również siłę wiązania substratu w miejscu aktywnym enzymu. Inną użyteczną stałą jest szybkość katalizy (kkat), która jest liczbą obrotów jednego miejsca aktywnego enzymu w czasie jednej sekundy (liczba reakcji przeprowadzana przez jedno miejsce aktywne w czasie jednej sekundy). Przyrostek (sufiks) – w językoznawstwie jest to każdy fragment wyrazu (jego morfem), o ile jest dodany po jego rdzeniu (czyli podstawie słowotwórczej) i jednocześnie ma własności słowotwórcze (czyli nie jest końcówką fleksyjną, przy czym rozróżnienie na "sufiks" jako element słowotwórczy i "końcówkę" jako wykładnik fleksyjny typowe jest wyłącznie dla polonistyki i slawistyki, a nie jest stosowane w innych filologiach, stąd na przykład w angielskiej i niemieckiej wersji tego artykułu "sufiks" jest egzemplifikowany w pierwszym rzędzie jako wykładnik deklinacyjny). Danemu wyrazowi może towarzyszyć jeden sufiks, kilka lub żaden.
John Howard Northrop (ur. 5 lipca 1891 w Yonkers, Nowy Jork, zm. 27 maja 1987 w Wickenberg, Arizona) - amerykański biochemik w Instytucie Medycznym Rockefellera w Princeton. Prowadził prace badawcze nad fermentami, mechanizmem trawienia białek za pomocą pepsyny. Wydzielił antytoksyny dyfterytu (1941) jako pierwszego antyciała otrzymanego w stanie krystalicznym. Otrzymał Nagrodę Nobla w zakresie chemii w roku 1946 wraz z Stanleyem i Sumnerem. Innymi jednostkami używanymi do opisu aktywności enzymów są: jednostka enzymu (U), czyli taka ilość enzymu, która katalizuje przemianę 1 μmola substratu w czasie 1 minuty w temperaturze 30 °C i określonym pH oraz katal (kat), czyli ilość enzymu katalizująca przemianę 1 mola substratu w czasie 1 sekundy. Dodatkowo dla niektórych enzymów używa się jednostek umownych, definiowanych przez zastosowany pomiar aktywności. Na przykład przyrost absorbancji światła o danej długości fali w danej jednostce czasu, gdy wynikiem reakcji enzymatycznej jest barwny produkt. W preparatyce biochemicznej dodatkowo używa się aktywności właściwej, która określa liczbę jednostek enzymu (lub jednostek umownych aktywności) przypadających na 1 mg białka (w danym preparacie). Kompleks dehydrogenazy pirogronianowej (ang. pyruvate dehydrogenase complex, PDC) – kompleks trzech enzymów przekształcający pirogronian w acetylo-CoA w procesie dekarboksylacji pirogronianu. Powstały acetylo-CoA może być włączony do cyklu kwasu cytrynowego, tym samym reakcja katalizowana przez PDC łączy szlak glikolizy z cyklem kwasu cytrynowego.
Trzustka (łac. pancreas) - gruczoł położony w górnej części jamy brzusznej składający się z części wewnątrzwydzielniczej (hormonalnej, odpowiedzialnej za wytwarzanie m.in. insuliny i glukagonu) i zewnątrzwydzielniczej (trawiennej, produkującej sok trzustkowy). Jej przeciętna masa wynosi 70-100 g. Mierzy ok. 12 - 30 cm. W sytuacji, gdy stężenie substratu znacznie przewyższa Km, szybkość katalizy jest równa kkat, liczbie obrotów. Jednak w warunkach fizjologicznych, większość enzymów nie jest wysycona substratem, zatem stosunek [S]/Km mieści się w granicach od 0,01 do 1,0. Gdy stężenie substratu ([S]) jest dużo mniejsze od Km ([S]<<Km), wówczas szybkość katalizowanej reakcji jest znacznie mniejsza od kkat, ponieważ większość miejsc aktywnych nie jest zajęta. Do scharakteryzowania kinetyki enzymów w tych warunkach służy równanie V0=kkat/Km[E][S], powstałe z połączenia dwóch innych równań: V0=k2 [ES] oraz [ES]=[E][S] / Km. W przedstawionej sytuacji, gdy [S]<<Km to stężenie wolnego enzymu jest niemal równe całkowitemu stężeniu enzymu. W tych warunkach stosunek kkat/Km jest stałą szybkości oddziaływania S i E i może być użyty jako miara wydajności katalitycznej. Ponieważ stosunek kkat/Km odzwierciedla zarówno powinowactwo chemiczne, jak i zdolność katalityczną, jest używany do porównywania różnych enzymów względem siebie lub preferencji jednego enzymu do różnych substratów. W sytuacji, gdy szybkość tworzenia produktu (kkat) jest znacznie szybsza niż szybkość dysocjacji kompleksu ES, wartość kkat/Km zbliża się do wartości stałej tworzenia kompleksu ES. Z tego wynika, że górna granica wartości kkat/Km jest ograniczana przez szybkość tworzenia kompleksu ES, która nie może być większa niż częstość z jaka spotykają się enzym i jego substrat na skutek dyfuzji. Częstość ta mieści się w granicach od 10 do 10 (M s) i jest to jednocześnie górna granica kkat/Km. W tym punkcie, każde zderzenie enzymu z jego substratem będzie powodowało katalizę i szybkość formowania produktu nie jest limitowana przez szybkość reakcji ale przez szybkość dyfuzji. Enzymy posiadające tą własność nazywamy katalitycznie perfekcyjnymi lub kinetycznie perfekcyjnymi. Przykładami takich enzymów są: izomeraza triozofosforanowa, anhydraza węglanowa, esteraza acetylocholinowa, katalaza, fumaraza, β-laktamaza i dysmutaza ponadtlenkowa. EcoRI (wym. "eko er jeden") - enzym, endonukleaza, wyizolowana po raz pierwszy ze szczepu RY13 E.coli, jest częścią bakteryjnego systemu modyfikacji restrykcyjnych.
Celulazy - grupa enzymów rozkładających celulozę. Należą do 3. klasy enzymów, czyli hydrolaz. Celulazy ma zdolność katalizowania reakcji hydrolizy wiązań β-1,4-glikozydowych, występujących pomiędzy cząsteczkami glukozy w celulozie. W wyniku tej reakcji powstaje początkowo celobioza (jednostka dwucukrowa), a następnie glukoza. Kinetyka niektórych enzymów charakteryzuje się szybkością większą od teoretycznej szybkości dyfuzji. Jest to możliwe, gdyż wiązanie substratów przez enzym (krok limitowany przez szybkość dyfuzji) i tworzenie kompleksu ES są wspomagane dodatkowymi efektami niezależnymi od samej dyfuzji. Niektóre białka enzymatyczne aktywnie przeorientowują substraty za pomocą pól elektrycznych generowanych przez cząsteczki (reszty) dipolowe. Inne opierają się na kwantowym zjawisku tunelowym, w którym proton lub elektron może pokonać barierę potencjału o energii większej niż jego energia, nie przez "przeskakiwanie nad barierą", a przez "przebijanie się przez nią", chociaż dla protonu ten model wciąż jest przedmiotem dyskusji. Jakkolwiek zjawisko tunelowania zostało zaobserwowane w reakcji utleniania tryptaminy przez dehydrogenazę amin aromatycznych (ang. aromatic amine dehydrogenase, AADH). Homeostaza (gr. homoíos - podobny, równy; stásis - trwanie) – zdolność do utrzymania stanu równowagi dynamicznej środowiska, w którym zachodzą procesy biologiczne. Zasadniczo sprowadza się to do równowagi płynów wewnątrz- i zewnątrzkomórkowych. Pojęcie homeostazy wprowadził Walter Cannon w 1939 roku na podstawie założeń Claude Bernarda z 1857 r. dotyczących stabilności środowiska wewnętrznego. Homeostaza jest podstawowym pojęciem w fizjologii. Pojęcie to jest także stosowane w psychologii zdrowia dla określenia mechanizmu adaptacyjnego.
Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy – organiczny związek chemiczny, nukleotyd pełniący istotną rolę w procesach oddychania komórkowego. Różne pochodne tego związku są akceptorami elektronów i protonów w procesach utleniania komórkowego. Pełnią też rolę koenzymów oksydoreduktaz. Aktywność a parametry środowiskaOgólna aktywność enzymów, podobnie jak wszystkich białek, jest zależna od parametrów fizykochemicznych środowiska: temperatury, pH, siły jonowej i innych. Maksimum aktywności enzymu leży w pewnym optymalnym zakresie danego parametru środowiskowego. W zależności od enzymu, położenie optimum może być różne, a jego zakres szerszy lub węższy. Także ogólny kształt wykresu zależności aktywności danego enzymu od parametru środowiska jest różny dla różnych enzymów, w zależności od ich pochodzenia, budowy itp. Dla czynników środowiska bezpośrednio wpływających na strukturę drugorzędowa białka (i wyższe organizacje struktury), jak temperatura czy pH, charakterystyczny jest gwałtowny spadek aktywności enzymów poza optimum (lub po przekroczeniu go, w przypadku temperatury), związany z denaturacją enzymów. W zależności od enzymu, taka denaturacja może być odwracalna lub nie. Parametry środowiska mogą stanowić podstawę kontroli aktywności enzymów (patrz: Kontrola aktywności). Materiał genetyczny - substancja chemiczna będąca nośnikiem informacji genetycznej. Inaczej mówiąc, materiał genetyczny jest fizycznym nośnikiem dziedziczności. U wszystkich znanych organizmów żywych materiałem genetycznym jest DNA. U niektórych wirusów, np. u wirusa grypy lub wirusa HIV, funkcję tę pełni RNA.
Moc kwasu to ilościowa miara jego chemicznej „siły działania”. Miarą tej mocy jest zazwyczaj minus logarytm dziesiętny ze stałej dysocjacji kwasu w danych warunkach, oznaczany skrótem pKa. Temperatura
Szybkość reakcji enzymatycznych wzrasta wraz ze wzrostem temperatury. Wiąże się to ze wzrostem energii kinetycznej cząstek i większą częstotliwością ich zderzeń. Wzrost aktywności enzymatycznej w zależności od temperatury opisuje współczynnik temperaturowy Q10, określający jak zmienia się szybkość reakcji przy wzroście temperatury o 10 °C: Długość fali — najmniejsza odległość pomiędzy dwoma punktami o tej samej fazie drgań (czyli pomiędzy dwoma powtarzającymi się fragmentami fali — zob. rysunek). Dwa punkty fali są w tej samej fazie, jeżeli wychylenie w obu punktach jest takie samo i oba znajdują się na etapie wzrostu (lub zmniejszania się). Jeżeli w jednym punkcie wychylenie zwiększa się a w drugim maleje, to punkty te znajdują się w fazach przeciwnych.
Anabolizm – grupa reakcji chemicznych, w wyniku których z prostych substratów powstają związki złożone, gromadzące energię. Jest to ta część metabolizmu, która związana jest ze wzrostem tkanek organizmu. Często procesy metaboliczne dzieli się na anaboliczne (wzrostowe) i kataboliczne (związane z rozkładem i zanikaniem materii organicznej). 
Wpływ temperatury na aktywność enzymów nie jest prostą zależnością. Aktywność rośnie wraz ze wzrostem temperatury, jednakże tylko w takim zakresie temperatury, w którym enzym pozostaje stabilny. Po przekroczeniu temperatury krytycznej, następuje denaturacja termiczna enzymów, w wyniku czego aktywność gwałtownie spada. Przeciętnie szybkość reakcji enzymatycznych wzrasta dwukrotnie przy wzroście o każde 10 °C w zakresie temperatur niedenaturujących struktury enzymu (Q10=2). Zatem także parametr Q10 ma zastosowanie tylko w niedenaturującym zakresie temperatur i jest on charakterystyczny dla danego enzymu, i zależny od energii aktywacji katalizowanej reakcji. W temperaturze optymalnej aktywność enzymu jest największa. Obserwowana temperatura optymalna jest wypadkową dwóch procesów: wzrostu szybkości reakcji związanego ze wzrostem energii kinetycznej oraz wzrostu szybkości denaturacji termicznej enzymu powyżej krytycznej temperatury. Gdy drugi składnik zaczyna przeważać, następuje spadek aktywności. Większość enzymów ma optimum temperaturowe w zakresie 30-45 °C i nieodwracalnie denaturuje oraz traci aktywność w temperaturach wyższych niż 60 °C. Jednak w przypadku organizmów termofilnych (np. bakterii ze źródeł termalnych) ich enzymy zachowują aktywność i osiągają maksymalną szybkość w podwyższonych temperaturach. Lek – każda substancja, niezależnie od pochodzenia (naturalnego lub syntetycznego), wprowadzana do organizmu w celu osiągnięcia pożądanego efektu terapeutycznego, lub w celu zapobiegania chorobie, podawana w ściśle określonej dawce. Lekiem jest substancja modyfikująca procesy fizjologiczne w taki sposób, że hamuje przyczyny lub objawy choroby, lub zapobiega jej rozwojowi. Określenie lek stosuje się też w stosunku do substancji stosowanych w celach diagnostycznych (np. metoklopramid w diagnostyce hiperprolaktynemii) oraz środków modyfikujących nie zmienione chorobowo funkcje organizmu (np. środki antykoncepcyjne).
Strzel bombardier (Brachinus explodens) - niewielki (7-8 mm) drapieżny chrząszcz z rodziny biegaczy (Brachynus). Lubi nasłonecznione, suche zbocza, miedze, ugory, oraz kamieniste stepy. Większość enzymów ulega powolnej denaturacji nawet w temperaturach optymalnych i niższych niż krytyczna. Zależy to od natury samego enzymu, stopnia jego oczyszczenia (w preparatach), a także od pH, siły jonowej i pozostałych parametrów. Najwyższa temperatura, w której jeszcze nie zachodzi termiczna dezaktywacja enzymu w danych warunkach określa tak zwaną termostabilność enzymu. Sacharoza (β-D-fruktofuranozylo-α-D-glukopiranozyd) – związek organiczny z grupy węglowodanów, disacharyd (dawniej: dwusacharyd), złożony z fruktozy i glukozy, będący zasadniczym składnikiem cukru trzcinowego i cukru buraczanego.
Hemaglutynina (w skrócie H lub HA) – glikoproteina o właściwościach antygenowych znajdująca się na powierzchni wirusów grypy (a także innych bakterii i wirusów). Funkcją tego białka jest przyłączenie cząsteczki wirusa do powierzchni infekowanej komórki. Nazwa hemaglutynina pochodzi od zdolności tej glikoproteiny do powodowania aglutynacji (zlepiania się ze sobą) erytrocytów. pHWiększość enzymów ma także swoje optymalne pH działania. Optimum pH, obok optimum temperaturowego, to drugi najważniejszy parametr środowiska charakteryzujący aktywność enzymów. Wpływ pH na aktywność enzymów wiąże się z faktem, że enzymy jako białka posiadają wiele aminokwasów ulegających jonizacji, a aminokwasy centrum aktywnego często mogą pełnić swoją rolę tylko w określonym stanie jonizacji. Ponadto, na aktywność enzymów, wpływ ma także jonizacja samych substratów oraz kompleksów ES. Również oddziaływania enzym-substrat mogą mieć charakter jonowy, zależny od jonizacji. Przykładem takiego zjawiska jest proces hydrolizy przeprowadzany przez pepsynę. Punkt izoelektryczny (pI) tego enzymu wynosi 1, natomiast optimum jego działania to około 2,0-2,5. W tym odczynie cząsteczka pepsyny, bogata w aminokwasy dikarboksylowe, jest jeszcze ujemnie naładowanym anionem, podczas gdy większość białek ma już przy tym pH ładunek dodatni. Od stopnia jonizacji pewnych grup zależy także ogólna konformacja cząsteczki enzymu, zapewniająca mu pełną aktywność, a w za kwaśnym czy zbyt zasadowym środowisku enzym ulegnie denaturacji. Grupa alkilowa (alkil) – fragment organicznego związku chemicznego, jednowartościowa grupa utworzona formalnie przez oderwanie jednego atomu wodoru od cząsteczki alkanu. Oznacza się ją literą R (symbol "R" nie jest jednak jednoznaczny i może też oznaczać dowolną resztę chemiczną), a wzór ogólny to: CnH2n+1.
RuBisCO, karboksylaza/oksygenaza rybulozo-1,5-bisfosforanu, karboksydysmutaza (ang. ribulose bisphosphate carboxylase-oxygenase) – (EC 4.1.1.39) enzym występujący w komórkach roślin. Jest to niezwykle rozpowszechniony enzym katalizujący reakcję przyłączenia cząsteczki dwutlenku węgla do rybulozo-1,5-bisfosforanu (RuBP) w tak zwanej fazie ciemnej procesu fotosyntezy. In vivo enzym jest aktywny w obecności światła. Działanie enzymu związane jest też z fotooddychaniem gdzie RuBisCO funkcjonuje jako oksygenaza, katalizująca rozbicie cząsteczki r-1,5-bisfosforanu z udziałem tlenu cząsteczkowego na fosfoglicerynian i fosfoglikolan. RuBisCO jest białkiem, które stanowi ok. 50% wszystkich rozpuszczalnych białek występujących w liściach roślin. Wykres zależności aktywności enzymu od pH ma najczęściej kształt dzwonowaty, czyli enzym ma największą aktywność w swoim optymalnym pH i aktywność ta spada wraz z oddalaniem się od tego punktu (np. trypsyna). Niektóre jednak enzymy mają właściwie stała aktywność w szerokim zakresie pH (np. papaina) lub są wrażliwe tylko na niskie pH, zachowując aktywność w wysokim (jak esteraza cholinowa) lub na odwrót. Zależność aktywności od pH bada się w stałej temperaturze przy maksymalnym wysyceniu enzymu substratem.
Niemcy (Republika Federalna Niemiec, RFN; do traktatu pomiędzy RFN a Polską Rzecząpospolitą Ludową (1970) w Polsce stosowana była oficjalnie nazwa Niemiecka Republika Federalna, NRF; niem.: Deutschland lub Bundesrepublik Deutschland, BRD) – państwo federacyjne położone w Europie, będące członkiem Unii Europejskiej (UE), Unii Zachodnioeuropejskiej (UZE), G8, ONZ oraz NATO. Stolicą Niemiec jest Berlin (przed połączeniem z NRD – Bonn, obecnie noszące tytuł miasta federalnego). Językiem oficjalnym jest język niemiecki.
Świetlikowate, robaczki świętojańskie (Lampyridae) – rodzina z rzędu chrząszczy. Liczy ok. 2000 gatunków żyjących na roślinności terenów zadrzewionych. Inhibicja
Aktywność wielu enzymów może być hamowana przez różne typy inhibitorów. Inhibicja taka może być odwracalna lub nieodwracalna. Ostatnia ma miejsce wtedy, gdy cząsteczki inhibitora wiążą się z enzymem trwale (np. kowalencyjnie), co doprowadza do sytuacji zablokowania aktywności danej cząsteczki enzymu na stałe. Enzymologia - podstawowa część biochemii dynamicznej, nauka o strukturze enzymów, sposobach ich izolowania i oczyszczania, ich właściwościach i mechanizmach działania, o przebiegu katalizowanych przez nie reakcji i drogach ich biosyntezy.
Uniwersytet Humboldtów (niem. die Humboldt-Universität zu Berlin, HU Berlin) – najstarszy z czterech berlińskich uniwersytetów. Został założony 16 sierpnia 1809 roku z inicjatywy liberalnego reformatora i naukowca Wilhelma von Humboldta. Od 1828 do 1946 działał pod nazwą Friedrich-Wilhelms-Universität, nadaną na cześć króla Fryderyka Wilhelma III. Dopiero w roku 1949 kierownictwo komunistycznej partii SED przyjęło obecną nazwę, prócz założyciela upamiętniającą także jego brata Aleksandra. Typy inhibicjiInhibicja kompetycyjnaW inhibicji kompetycyjnej inhibitor i substrat współzawodniczą o miejsce aktywne cząsteczki enzymu. Związanie przez enzym cząsteczki inhibitora uniemożliwia zatem związanie substratów (i vice versa) i kompleks enzym-inhibitor (EI) jest enzymatycznie nieaktywny. Zazwyczaj inhibitor kompetycyjny jest strukturalnie bardzo podobny (lub ma podobny motyw bezpośrednio wiążący się do centrum aktywnego) do prawdziwego substratu dla określonego enzymu. Na przykład metotreksat jest inhibitorem kompetycyjnym dla enzymu reduktazy dihydrofolianu, który katalizuje redukcję dihydrofolianu do tetrahydrofolianu i obie substancje są strukturalnie bardzo zbliżone. Przyłączenie inhibitora uniemożliwia związanie substratu i odwrotnie, dzięki czemu poprzez regulację stężenia inhibitora możliwa jest kontrola szybkości reakcji. Stałą dysocjacji inhibitora kompetycyjnego można opisać równaniem: Szlak pentozofosforanowy (szlak heksozomonofosforanowy, szlak fosfoglukonianowy) – ciąg reakcji biochemicznych, podczas których glukozo-6-fosforan jest utleniany do rybozo-5-fosforanu oraz wytwarzany jest NADPH. Głównym celem jest dostarczanie komórce NADPH niezbędnego do przeprowadzania reakcji redukcji w cytoplazmie oraz synteza pentoz. Reakcje szlaku zachodzą w cytozolu. Przede wszystkim w tkance tłuszczowej, gruczołach mlecznych i korze nadnerczy oraz cytoplazmie i chloroplastach komórek roślinnych. Opisane poniżej reakcje nazywane są oksydacyjnym szlakiem pentozofosforanowym. Te same enzymy wykorzystywane są w szlaku określanym jako redukcyjny szlak pentozofosforanowy służącego do odtworzenia z aldehydu fosfoglicerynowego rybulozo-1,5-bisfosforanu w fazie regeneracyjnej cyklu Calvina zachodzącego w fotosyntetyzujących komórkach roślinnych. Wykorzystanie tych samych enzymów w cyklach reakcji o różnym efekcie końcowym pokazuje swoistą oszczędność ewolucji.
Homocystynuria (ang. homocystinuria) – heterogenna etiologicznie, uwarunkowana genetycznie choroba metaboliczna, polegająca na nieprawidłowym metabolizmie aminokwasu metioniny. Homocystynuria charakteryzuje się podwyższonym poziomem homocysteiny w surowicy i w moczu. Najczęstszą postacią schorzenia jest homocystynuria spowodowana niedoborem i niską aktywnością enzymu syntazy β-cystationionowej (ang. cystathionine beta synthase deficiency), który katalizuje reakcję przekształcenia homocysteiny do cysteiny poprzez cystationinę. Reakcja katalizowana przez syntazę β-cystationionową wymaga udziału pirydoksyny (witaminy B6), dlatego w części przypadków homocystynurii obserwuje się poprawę po suplementacji pirydoksyny. Znanych jest dodatkowo przynajmniej siedem innych, znacznie rzadszych chorób genetycznych powodujących podobny blok metaboliczny; aby odróżnić niedobór CBS od tych rzadszych przyczyn używa się terminu klasycznej homocystynurii albo homocystynurii z powodu niedoboru syntazy β-cystationionowej. Dziedziczenie choroby jest autosomalne recesywne, obydwa allele genu CBS muszą być zmutowane, aby homocystynuria ujawniła się klinicznie. Heterozygotyczni nosiciele mutacji w jednym allelu genu CBS nie chorują. Ryzyko urodzenia kolejnego dziecka z homocystynurią wynosi 25%. ![K_{i} = {[E][I]\over[EI]}](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/pl/math/0/2/f/02fe62e667c7784a6b3590014f8753d2.png)
W inhibicji kompetycyjnej maksymalna szybkość reakcji (Vmax) nie zmienia się i może być osiągnięta poprzez zwiększenie stężenia substratów, które przezwycięży inhibicję. Zmianie natomiast ulega pozorna wartość Km, nowa wartość Km, zwana Km (pozorna stała Michaelisa) jest równa:
gdzie: [I] – stężenie inhibitora, Ki – stała dysocjacji dla kompleksu enzym-inhibitor Mięsień (łac. musculus) – kurczliwy narząd, jeden ze strukturalnych i funkcjonalnych elementów narządu ruchu, stanowiący jego element czynny. Występuje u wyższych bezkręgowców i u kręgowców. Jego kształt i budowa zależy od roli pełnionej w organizmie.
Proenzym, dawna nazwa zymogen - nieaktywny prekursor enzymu, wymagający do uaktywnienia jakiejś nieodwracalnej zmiany (np. hydrolizy fragmentu cząsteczki przesłaniającej aktywne centrum enzymu). Przykładami proenzymów są: Zatem wzrost [I] pociąga za sobą wzrost Km. Inhibicja akompetycyjnaW inhibicji akompetycyjnej inhibitor nie może się wiązać do wolnego enzymu, a jedynie do kompleksu enzym-substrat (ES), tworząc kompleks enzym-inhibitor-substrat (EIS). Ponieważ w takiej sytuacji zmniejszone jest stężenie kompleksu ES, zwiększa to pozorne powinowactwo enzymu do substratu, zatem wartość Km jest mniejsza. Utworzony kompleks EIS jest enzymatycznie nieaktywny i reakcja nie może być kontynuowana, dopóki miejsce aktywne enzymu nie zostanie zwolnione, co obniża Vmax w porównaniu do reakcji nieinhibowanej. Ten typ inhibicji jest dość rzadki i może dotyczyć niektórych enzymów multimerycznych (wielopodjednostkowych). Protein Data Bank, w skrócie PDB (pol. Bank Danych Białkowych) to baza danych zawierająca przede wszystkim dane o strukturze przestrzennej białek i kwasów nukleinowych.
Denaturacja białka - zmiany w II, III- i IV-rzędowej strukturze białka natywnego, które prowadzą do utraty aktywności biologicznej lub innej indywidualnej cechy charakterystycznej przy zachowaniu jego struktury pierwszorzędowej. Inhibicja niekompetycyjnaInhibitory niekompetycyjne mogą się wiązać do wolnego enzymu, jednak nigdy do jego miejsca aktywnego, wobec tego nie konkurują z substratami, które także mogą się przyłączyć do powstałego kompleksu. Oba możliwe kompleksy, enzym-inhibitor (EI) i enzym-inhibitor-substrat (EIS) są enzymatycznie nieaktywne. Ponieważ wiązanie inhibitora jest całkowicie niezależne od substratu, co oznacza, że większe stężenie substratu nie wpływa na obniżenie oddziaływań z inhibitorem (w przeciwieństwie do inhibicji kompetycyjnej), zatem zmienia się tylko wartość Vmax a wartość Km pozostaje stała. Hydroliza - reakcja chemiczna polegająca na rozpadzie cząsteczek związku chemicznego na dwa lub więcej mniejszych fragmentów w reakcji z wodą lub parą wodną. W przypadku soli jonowych przez hydrolizę rozumie się zbiór wtórnych reakcji jonów powstałych w wyniku solwolizy tej soli, które niekiedy prowadzą do zmiany pH środowiska.
Autoliza (gr. αυτό samo i λύσις rozszczepienie) – proces rozpadu komórek i narządów wewnętrznych spowodowany przez lityczne enzymy wewnątrzkomórkowe. Pod wpływem zewnętrznego bodźca przerwana zostaje ciągłość wszystkich błon lizosomalnych, enzymy lityczne wydostają się do wnętrza komórki i rozkładają zawarte w niej substancje. Komórki mózgu, śledziony, wątroby, nerek ulegają rozpadowi do kilku minut po zgonie. Hemoliza krwi następuje po trzech godzinach. Wzrasta przepuszczalność naczyń krwionośnych, przenika przez nie barwnik krwi i powoduje brunatne zabarwienie błony wewnętrznej tętnic. Serce, macica, ścięgna i węzły chłonne ulegają rozpadowi najpóźniej. Inhibicja mieszanaTen typ inhibicji przypomina inhibicję niekompetycyjną, z wyjątkiem występowania dodatkowo kompleksu enzym-inhibitor-substrat (EIS), mającego znikomą aktywność enzymatyczną. W inhibicji mieszanej obie wartości opisujące reakcję enzymatyczną: Km i Vmax, zmieniają się. Inhibicja nieodwracalnaInhibitory nieodwracalne reagują z enzymem, wiążąc się kowalencyjnie, a zatem nieodwracalnie, do jego łańcuchów białkowych. Taka inhibicja trwale unieczynnia daną cząsteczkę enzymu. Do inhibitorów tego typu należy eflornityna, lek stosowany w pasożytniczej chorobie – śpiączce afrykańskiej. Również penicylina i aspiryna mają podobny mechanizm działania. Inhibitory te wstępnie, jeszcze nie kowalencyjnie, wiążą się z miejscami aktywnymi enzymów, po czym dopiero aktywność enzymu przekształca je w reaktywne formy, które wiążą się nieodwracalnie z jedną lub więcej resztami aminokwasowymi miejsca aktywnego enzymu, blokując je. Język grecki albo greka — język indoeuropejski z grupy helleńskiej, w starożytności ważny język basenu Morza Śródziemnego. W cywilizacji Zachodu zaadaptowany obok łaciny jako język terminologii naukowej, wywarł wpływ na wszystkie współczesne języki europejskie, a także część pozaeuropejskich i starożytnych. Od X wieku p.n.e. zapisywany jest alfabetem greckim. Obecnie, jako język nowogrecki, pełni funkcję języka urzędowego w Grecji i Cyprze. Jest też jednym z języków oficjalnych Unii Europejskiej. Po grecku mówi współcześnie około 15 milionów ludzi.
Absorpcja – w optyce proces pochłaniania energii fali elektromagnetycznej przez substancję. Natężenie światła wiązki przechodzącej przez substancję ulega zmniejszeniu nie tylko w wyniku absorpcji, lecz również na skutek rozpraszania światła. O ile jednak promieniowanie rozproszone opuszcza ciało, to część zaabsorbowana zanika powodując wzrost energii wewnętrznej tego ciała. Regulacja aktywności enzymów przez inhibitoryW wielu reakcjach inhibitory biorą udział w mechanizmie regulacji aktywności enzymatycznej na drodze sprzężenia zwrotnego. Jeśli enzym produkuje jedną substancję ponad potrzeby komórki, to ta substancja może stać się inhibitorem dla tego enzymu, co zmniejsza lub całkowicie hamuje aktywność enzymu, co z kolei zmniejsza stężenie produktu. Taka regulacja jest formą ujemnego sprzężenia zwrotnego. Enzymy, które poddane są tego typu regulacji, to często układy wielopodjednostkowe, posiadające kilka miejsc aktywnych dla substancji regulatorowych. Dla takich enzymów, wykres prędkości katalizowanej reakcji w zależności od stężenia substratu, nie ma przebiegu hiperbolicznego, ale sigmoidalny (kształt litery S). Lizosom (lysosoma) – stanowią organelle komórkowe charakteryzujące się polimorfizmem, (występują wyłącznie w komórkach eukariotycznych) niewielkie (0,02-0,8 μm) struktury kuliste lub owalne, otoczone pojedynczą błoną. Zawierające enzymy rozkładające białka, kwasy nukleinowe, węglowodany i tłuszcze. Łącznie w lizosomach jest obecnych ok. 40 różnych hydrolaz. W lizosomie zachodzi nie tylko proces trawienia komórkowego wchłoniętych pokarmów, ale także rozkład niepotrzebnych już cząsteczek. Nazwę lizosom wprowadził Christian de Duve w roku 1955, wcześniej opisane były także przez Ilje Miecznikowa (1865)
Fizjologia (gr. φυσιολογία, od φύσις - natura + λόγος - nauka) – nauka o czynnościach życiowych organizmów. Bada ona prawa rządzące pracą narządów, komórek, tkanek Kontrola aktywnościIstnieje kilka głównych sposobów kontroli aktywności enzymów w układach biologicznych: Funkcje biologiczneEnzymy są podstawą istnienia życia, jako że są niezbędne do zajścia niemalże każdej reakcji chemicznej z szybkością i wydajnością znacząco wysoką dla procesów biologicznych. Bez enzymów większość reakcji zachodziłaby zbyt wolno lub zbyt mało wydajnie, by miało to zauważalne w czasie znaczenie. Grupy prostetyczne – niebiałkowe składniki białek (np. enzymów) niezbędne dla ich aktywności, rodzaj kofaktorów. W przeciwieństwie do koenzymów, są trwale związane z białkami (np. miejscem aktywnym enzymów), często za pomocą wiązań kowalencyjnych lub koordynacyjnych, i nie opuszczają one swojego miejsca wiązania w trakcie reakcji. Białko bez swojej grupy prostetycznej to apobiałko (apoproteina, apoenzym), natomiast wraz z nią holobiałko (holoproteina).
Mocz (łac. urina) - uryna, płyn wytwarzany w nerkach i wydalany z organizmu, zawierający produkty przemiany materii bezużyteczne lub szkodliwe dla ustroju. Większość enzymów, poprzez swój udział w reakcjach katabolicznych i anabolicznych, definiuje metabolizm komórki czy organizmu (elementami metabolizmu komórkowego są także enzymy zewnątrzkomórkowe, np. enzymy trawienne). Enzymy metaboliczne działają zwykle w grupach (kompleksach), w szeregu sekwencyjnie następujących po sobie reakcji, określanych mianem szlaków metabolicznych. Szlaki te często wykorzystują wspólne produkty pośrednie reakcji, przebiegają równolegle, prowadzą do tego samego produktu lub od tego samego substratu w skomplikowanej sieci zależności reakcji enzymatycznych. Dodatkowo regulacja tych szlaków, a także sygnalizacja wewnątrz- i zewnątrzkomórkowa także są zależne od enzymów. Tkanka (łac. textum) – zespół komórek o podobnej budowie, określonych czynnościach, podobnym pochodzeniu, budowie, przemianie materii i przystosowanych do wykonywania określonej funkcji na rzecz całego organizmu. Tkanki są elementami składowymi narządów i ich układów. Dział biologii zajmujący się tkankami to histologia.
Skrobia – węglowodan, polisacharyd roślinny, składający się wyłącznie z merów glukozy, pełniący w roślinach rolę magazynu energii. Skrobia ma budowę ziarnistą. (C6H10O5)n n>300 Enzymy biorą udział także w reakcjach niemetabolicznych. Na przykład hydrolizująca ATP miozyna bierze udział w skurczach mięśni, a inne motory molekularne o aktywności enzymatycznej są odpowiedzialne za ruch na poziomie wewnątrzkomórkowym. Enzymy są także ważnymi składnikami interakcji między organizmami czy komórkami. Leukocyty używają enzymów do zwalczania patogenów, z kolei bakterie patogenne używają ich podczas infekcji i do obrony przed elementami systemu immunologicznego. Także wirusy używają enzymów (kodowanych przez swój materiał genetyczny lub enzymów gospodarza) do swojej replikacji (np. odwrotna transkryptaza wirusa HIV), a także podczas infekcji i opuszczania komórek gospodarza (np. neuraminidaza wirusa grypy). Enzymy są także składnikami jadów i toksyn, używanych i wytwarzanych przez wiele organizmów. Fermentacja alkoholowa to proces rozkładu węglowodanów pod wpływem enzymów wytwarzanych przez drożdże z wytworzeniem alkoholu etylowego i dwutlenku węgla:
Glikogen ( -(-C6H10O5-)-n ) - biopolimer - polisacharyd (wielocukier), którego cząsteczki zbudowane są z połączonych reszt glukozy. W organizmach zwierzęcych jest gromadzony w wątrobie, w mniejszym stężeniu występuje też w tkance mięśniowej. Enzymy pełnią także bardziej wyszukane funkcje, wszędzie tam, gdzie potrzebna jest wydajna, specyficzna kataliza chemiczna. Na przykład bioluminescencja u świetlików wywołana jest przez enzym lucyferazę, a strzel bombardier, chrząszcz z rodzaju Brachynus w celach obronnych wykorzystuje peroksydazę do rozkładu nadtlenku wodoru, dzięki czemu może bronić się przed zagrożeniem, wyrzucając w jego stronę strumień wrzącej cieczy pod ciśnieniem. Emil Herman Fischer (ur. 9 października 1852 w Euskirchen, zm. 15 lipca 1919 w Berlinie) - niemiecki chemik. Zginął śmiercią samobójczą, której powodem była długotrwała depresja po tym jak w I wojnie zginęli jego dwaj synowie.
Eduard Buchner (ur. 20 maja 1860 w Monachium, Niemcy, zm. 13 sierpnia 1917 w Fokszanach, Rumunia) - niemiecki profesor chemii na uniwersytecie w Kolonii (1893-1896), Tübingen (1896-1898), Berlinie (1898-1909), Wrocławiu (1906-1911) i Würzburgu (od roku 1911). Prace badawcze z dziedziny związków cyklicznych (odkrycie pirazolu), nad alkoholową fermentacją drożdżową i procesami fermentacyjnymi bez udziału komórek żywych. Nagroda Nobla w zakresie chemii w roku 1907. Udział w chorobach i diagnostyce
Ponieważ aktywność enzymatyczna i jej ścisła kontrola są elementem homeostazy organizmu, defekt w jednym nawet enzymie (mutacja zaburzająca funkcję, nadprodukcja, za mała produkcja, delecja) czy mechanizmach kontroli jego aktywności, może prowadzić do stanu chorobowego lub śmierci organizmu. Glukoza (dokładniej: D-glukoza), C6H12O6 – węglowodan należący do cukrów prostych z grupy aldoheksoz. Jest białym, drobnokrystalicznym ciałem stałym, z roztworów wodnych łatwo krystalizuje jako monohydrat. Bardzo dobrze rozpuszczalna w wodzie (nie zmienia pH roztworu), nierozpuszczalna w etanolu. Ma słodki smak, nieco mniej intensywny od sacharozy.
Reakcja chemiczna – każdy proces, w wyniku którego pierwotna substancja zwana substratem przemienia się w inną substancję zwaną produktem. Aby cząsteczka substratu zamieniła się w cząsteczkę produktu konieczne jest rozerwanie przynajmniej jednego z obecnych w niej wiązań chemicznych pomiędzy atomami, bądź też utworzenie się przynajmniej jednego nowego wiązania. Reakcje chemiczne przebiegają z reguły z wydzieleniem lub pochłonięciem energii cieplnej, promienistej (alfa lub beta) lub elektrycznej. Wrodzone uszkodzenia genów kodujących enzymy lub elementów kontroli ich aktywności mogą prowadzić do szeregu nieuleczalnych (albo leczonych wyłącznie objawowo) genetycznych chorób metabolicznych (tj. związanych z konkretnym szlakiem metabolicznym lub przemianami metabolicznymi). Należą do nich bloki metaboliczne (w tym choroby spichrzeniowe, złogowe), w których wskutek zakłócenia (braku) pracy enzymu, nie są metabolizowane konkretne substancje, co prowadzi do ich niedoboru lub gromadzenia się półproduktów, które często są toksyczne. Do takich chorób należą np. galaktozemia czy homocystynuria. Ponieważ końcowe produkty danego szlaku są często inhibitorami enzymów jego wczesnych etapów, ich brak tym bardziej może kumulować szkodliwe półprodukty, produkowane przez nieregulowane enzymy (jak ma to miejsce w zespole Lescha-Nyhana). Także otyłość może być powodowana przez ogólnoustrojowe zaburzenie pracy enzymów metabolicznych. Stała Michaelisa (Km) - jest to takie stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji enzymatycznej jest równa połowie szybkości maksymalnej (Vmax) tej reakcji. Stała ta jest wyrażana w molach na dm3 i określa powinowactwo enzymu do substratu: im jest mniejsza, tym powinowactwo jest większe, natomiast duża wartość tej stałej mówi o małym powinowactwie enzymu do substratu.
Chemia leków nazywana także chemią medyczną oraz chemią farmaceutyczną stanowi dyscyplinę badawczą znajdującą się na pograniczu chemii i farmakologii. Głównym celem chemii medycznej jest projektowanie, synteza i badanie właściwości indywiduów chemicznych użytecznych w terapii a także dopracowanie metod otrzymywania tych substancji w celu obniżenia kosztów produkcji. Cele ten wiążą się też z badaniem już istniejących leków, zwłaszcza na poziomie ich oddziaływania z cząsteczką docelową. Jedną z głównych metod badawczych rozwiniętych w tym celu jest QSAR (ilościowa zależność pomiędzy strukturą a reaktywnością). Jedne enzymy często utrzymują aktywność innych na odpowiednim poziomie (np. poprzez rozkład ich nadmiaru). Gdy te pierwsze w jakiś sposób nie działają optymalnie, niekontrolowane już odpowiednio przez nie enzymy, mogą działać na szkodę własnych komórek organizmu. Może dojść do autolizy komórek i w następstwie do uszkodzenia tkanek. Przykładowo jedna z form rozedmy płuc jest powodowana niekontrolowaną aktywnością elastazy niszczącą strukturę tkanki. Enzymy restrykcyjne, inaczej restryktazy – enzymy z grupy endonukleaz przecinające nić DNA w miejscu wyznaczanym przez specyficzną sekwencję DNA. Rozpoznawana sekwencja z reguły ma charakter symetryczny o długości od 4 do 8 par zasad (pz), choć zdarzają się częste wyjątki. Restryktazy wraz z metylazami DNA stanowią system restrykcji i modyfikacji DNA, który w organizmach prokariotycznych stanowi mechanizm obronny zapobiegający włączeniu DNA bakteriofaga do genomu bakterii. Niespecyficzność enzymów restrykcyjnych w niektórych warunkach nazywa się aktywnością star.
Regioselektywność – to cecha reakcji chemicznych, polegająca na tym, że w wyniku reakcji powstaje nadmiar jednego z izomerów strukturalnych. W przypadku, gdy w wyniku reakcji powstaje wyłącznie jeden z izomerów stosuje się do niej termin regiospecyficzność – jest to jednak zjawisko wyjątkowo rzadkie. Mutacje w niektórych enzymach mogą prowadzić do śmierci komórek lub powstawania nowotworów. Np. w enzymach zaangażowanych w naprawę materiału genetycznego lub kinaz tyrozynowych takich jak Bcr-Abl. W chorobach wirusowych i bakteryjnych aktywność i inwazyjność patogenów często zależy od aktywności ich lub gospodarza enzymów. Także niektóre toksyny to enzymy ingerujące w metabolizm lub o aktywności litycznej, trawiennej, która może zaburzać funkcje życiowe zainfekowanego organizmu. Enzymy w diagnostyce medycznejZmiany aktywności enzymów we krwi, często są odzwierciedleniem zmian patologicznych zachodzących w narządach. Nowoczesna diagnostyka enzymologiczna opiera się na założeniu, że uszkodzenie narządu pociąga za sobą uszkodzenie struktur komórkowych lub zmianę przepuszczalności błon komórkowych. Uszkodzenia błon powodują ucieczkę enzymów, zwiększając tym samym ich ilość w cieczach ustrojowych i wydalinach, takich jak: krew, płyn mózgowo-rdzeniowy, mocz, ciecze wysiękowe i przesiękowe, sok żołądkowy czy dwunastniczy. O lokalizacji, rozmiarach i intensywności uszkodzenia, i niewydolności narządu, można wnioskować nie tylko w przypadku wzrostu, ale również zmniejszeniu aktywności niektórych enzymów surowicy (tzw. sekrecyjnych). Poza stanami patologicznymi, na aktywność danego enzymu surowicy może wpływać intensywność ich produkcji przez organizm, a także zmiany ilościowe ich aktywatorów lub inhibitorów. Aktywator enzymatyczny – substancja chemiczna umożliwiająca lub poprawiająca działanie enzymów. Ich działanie polega na odszczepianiu od nieaktywnych proenzymów blokujących grup funkcyjnych (rodników) lub ochronie enzymów przed działaniem różnych czynników chemicznych.
W medycynie wysięk (łac. exsudatum) jest to płyn powstający w przebiegu zapaleń. Przez ściany naczyń krwionośnych przenikają płynne składniki osocza i gromadzą się w tkankach i jamach ciała; wysięk może mieć charakter surowiczy, włóknikowy, ropny lub mieszany. Typowo surowiczy płyn wysiękowy jest mętny, zawiera granulocyty, limfocyty, włóknik oraz komórki wyściółki jam ciała. Zawiera około 4%, białek składem odpowiadających białkom surowicy krwi. Gęstość płynu wysiękowego waha się między 1,018 a 1,025. W latach 60 Richterich i Hess stworzyli kliniczny podział enzymów osocza na: Sok żołądkowy – jeden z soków trawiennych, który jest wydzieliną gruczołów trawiennych znajdujących się w błonie śluzowej żołądka. Płyn bezbarwny, przezroczysty, o kwaśnym odczynie. Lucyferaza - (łac. lucifer ‘niosący światło’ + -aza, końcówka charakterystyczna dla enzymów) - ogólna nazwa enzymów katalizujących utlenianie lucyferyny, co połączone jest z emisją światła (bioluminescencja). Przykładem jest lucyferaza z świetlika (EC 1.13.12.7) występująca u świetlików Photinus pyralis. przejdź do podstrony: [1] 2 [3]
Czy wiesz że...? beta Przesięk (łac. transsudatum) – płyn przedostający się poza układ naczyń przy prawidłowej budowie ich ściany. Typowo jest to płyn zawierający około 2,5% białek z przewagą albumin, nie zawierający enzymów o gęstości około 1,012, przejrzysty, koloru jasno żółtego do bursztynowego. Przedostaje się do jam ciała i tkanki łącznej w wyniku spadku ciśnienia onkotycznego lub osmotycznego krwi lub wzrostu ciśnienia hydrostatycznego w naczyniach włosowatych. Może być różnicowany z wysiękiem na podstawie stężenia dehydrogenazy mleczanowej, lub stężenia białka.
Struktura czwartorzędowa białka - w białkach złożonych, dotyczy wzajemnego ułożenia podjednostek, czyli osobnych łańcuchów polipeptydowych, niepołączonych ze sobą kowalencyjnie. Jest to sposób połączenia się tych podjednostek w jedną, większą całość, stanowiącą aktywne białko. Wiązania stabilizujące strukturę czwartorzędową są następujące:
Ludzki wirus niedoboru odporności, HIV (ang. human immunodeficiency virus) - wirus z rodzaju lentiwirusów, z rodziny retrowirusów. Atakuje głównie limfocyty T-pomocnicze (limfocyty Th). Wiriony mają budowę kulistą i otoczone są otoczką lipidową, zawierającą liczne białka (glikoproteiny: gp120 u HIV-1 i HIV-2 oraz gp41 u HIV-1 i gp36 u HIV-2). Pod osłonką znajduje się płaszcz białkowy, czyli kapsyd, kryjący materiał genetyczny wirusa (RNA) i enzymy: odwrotną transkryptazę, integrazę. Wywołuje AIDS. Dotychczas poznano 2 typy wirusa:
Asocjacja cząsteczek to wiązanie się pojedynczych cząsteczek związków chemicznych w zespoły cząsteczkowe (asocjaty). Asocjacja występuje przede wszystkim w czystych cieczach i ich mieszaninach, (np. w wodzie i alkoholu metylowym).
Chromosom Philadelphia został odkryty i opisany w 1960 roku przez Petera Nowella z Uniwersytetu w Pensylwanii oraz Davida Hungerforda z Institute for Cancer Research.
Dehydrogenaza alkoholowa (EC 1.1.1.1) – enzym z grupy oksydoreduktaz przyspieszający przekształcanie się aldehydu octowego w etanol lub odwrotnie. Może także katalizować podobne przemiany innych alkoholi i odpowiadających im aldehydów i ketonów.
Otyłość (łac. obesitas) – patologiczne nagromadzenie tkanki tłuszczowej w organizmie, przekraczające jego fizjologiczne potrzeby i możliwości adaptacyjne, mogące prowadzić do niekorzystnych skutków dla zdrowia. Za otyłość uważa się stan, w którym tkanka tłuszczowa stanowi więcej niż 20% całkowitej masy ciała u mężczyzn oraz 25% u kobiet. Powyższa treść oraz zamieszczone w niej powiązane definicje/pojęcia - udostępniane są na licencji Creative Commons: uznanie autorstwa, na tych samych warunkach, z możliwością obowiązywania dodatkowych ograniczeń.
Zobacz szczegółowe informacje o warunkach korzystania
Wszystkie hasła znajdujące się w naszym mirrorze Wikipedii mają znaczenie informacyjne i edukacyjne. Nie mogą być traktowane jako porady. |
Osobny artykuł: Kinetyka enzymatyczna.![K_{m}^{app} = K_{m}\left( 1 + {[I]\over K_{i}} \right)](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/pl/math/d/d/4/dd4450e8be8cade5e255de35a62780b4.png)