Aldolazy – enzymy należące do klasy liaz (liaz węgiel-węgel, aldehydoliaz, EC 4.1.2.13 wg międzynarodowej klasyfikacji enzymów), które katalizują przede wszystkim reakcję rozszczepienia aldolowego. Biorą udział w glikolizie. Substratem aldolazy jest jedna sześciowęglowa cząsteczka 1,6-difosforanu fruktozy (FDP), produktami reakcji są triozy: aldehyd 3-fosfoglicerynowy (G3P) i fosfodihydroksyaceton (DHAP). Reakcja ta zapoczątkowuje jeden z głównych etapów glikolizy, w którym substratami kolejnych przemian są cząsteczki trójwęglowe. G3P to związek wchodzący bezpośrednio w dalszą część szlaku glikolitycznego, natomiast DHAP jest łatwo przekształcany w swój izomer, G3P, przez izomerazę triozofosforanową. Reakcja rozszczepienia aldolowego, katalizowana przez aldolazę, jest odwracalna. Kondensacja aldolowa jest jednym z etapów glukoneogenezy. Znane są dwie klasy aldolaz FDP: aldolazy klasy I, charakterystyczne dla organizmów eukariotycznych, choć znalezione także u bakterii oraz aldolazy klasy II, opisane u organizmów prokariotycznych, ale także u niektórych eukariotycznych glonów i grzybów.

Grupa aldehydowa – jednowartościowa grupa funkcyjna -CHO, zbudowana z grupy karbonylowej, której atom węgla jest bezpośrednio związany z atomem wodoru. Grupa ta jest charakterystyczną grupą aldehydów i aldoz.