Anhydraza węglanowa - Polski Serwis Naukowy

Model struktury anhydrazy węglanowej. Jon cynku, będący jej grupą prostetyczną, pokazany jako szara kulka w środku centrum aktywnego

Centrum aktywne ludzkiej anhydrazy węglanowej. W środku atom cynku otoczony przez histydyny (zielono-niebieskie) i grupę OH (biało-czerwona)

Anhydrazy węglanowe (dehydratazy węglanowe; CA, z ang. carbonic anhydrases; EC 4.2.1.1) – konwergiczna grupa enzymów o masach cząsteczkowych 28–30 kDa, katalizujących odwracalną reakcję powstawania jonu wodorowęglanowego HCO−3 z wody i dwutlenku węgla. Do anhydraz węglanowych należą enzymy rodzin α, β, γ, δ i ε, o na tyle różnej sekwencji aminokwasowej, że ich ewolucyjne pochodzenie uważane jest za niezależne.

Enzymy – wielkocząsteczkowe, w większości białkowe [uwaga 1] katalizatory przyspieszające specyficzne reakcje chemiczne poprzez obniżenie ich energii aktywacji [1].

Numer EC oznacza numer przypisany każdemu enzymowi wg zasad klasyfikacji opracowanej w 1984 roku przez Komitet Nazewnictwa (ang. Nomenclature Committee) Międzynarodowej Unii Biochemii i Biologii Molekularnej (ang. International Union of Biochemistry). Numery EC Enzyme Commission (Komisja Enzymatyczna) lub Enzyme Catalogue dzielą wszystkie enzymy na sześć głównych grup ze względu na typ katalizowanej reakcji. Komisja Enzymatyczna przypisała każdemu enzymowi zarekomendowaną nazwę i czteroczęściowy rozróżnialny numer o strukturze XX.XX.XX.XX

Centrum aktywne enzymu stanowi kofaktor, którym jest atom cynku (wyjątkowo kadmu), umieszczony w kieszeni utworzonej przez część białkową enzymu. Atom cynku skoordynowany jest przez trzy imidazolowe atomy azotu reszt histydynowych (His94, His96 i His119) oraz cząsteczkę wody. Proponowany mechanizm procesu katalitycznego zakłada jonizację wody z utworzeniem układu Zn-OH, który nukleofilowo oddziałuje z atomem węgla z CO2, tworząc jon HCO−3.

Żołądek (łac. gaster, ventriculus, stomachus) – narząd stanowiący część przewodu pokarmowego, którego zasadniczą rolą jest trawienie zawartych w pokarmie białek (nie zachodzi trawienie tłuszczów, a trawienie cukrów jest wręcz hamowane przez niskie pH żołądka). Żołądek wydziela sok żołądkowy zawierający enzymy trawienne:

Dwutlenek węgla (CO2, nazwa systematyczna: ditlenek węgla lub tlenek węgla(IV)) – nieorganiczny związek chemiczny, tlenek węgla na IV stopniu utlenienia.

Działanie anhydrazy węglanowej jest jedną z najszybciej przebiegających znanych reakcji enzymatycznych – w ciągu jednej sekundy cząsteczka tego enzymu może uwodnić 10 cząsteczek dwutlenku węgla. Reakcja z udziałem enzymu zachodzi prawie 10 razy szybciej niż ta sama reakcja bez enzymu.

Kofaktory – związki chemiczne, które są potrzebne enzymom do katalizowania konkretnych reakcji chemicznych. Niektóre kofaktory to związki nieorganiczne, takie jak atomy metali: cynku, żelaza, miedzi w odpowiednich formach. Inne, jak na przykład większość witamin, to związki organiczne, znane jako koenzymy.

Glikokaliks - węglowodanowa warstwa pokrywająca powierzchnię komórek zwierzęcych, tzw. słodka łupina, wchodząca w skład błon komórkowych. Glikokaliks zabezpiecza powierzchnię komórki przed uszkodzeniami mechanicznymi i chemicznymi, pełni ważne funkcje przy łączeniu się komórek w skupiska oraz przy ich identyfikacji. W dużym stopniu pochłania wodę, co powoduje, że powierzchnia komórki jest śliska. dzięki temu wiele komórek, np. leukocyty może się prześlizgiwać przez wąskie szczeliny w ścianach naczyń włosowatych. Śliskość powierzchni komórek zapobiega zlepianiu się krwinek czerwonych i przyczepianiu do ścian naczyń krwionośnych. Chroni również komórki jelita przed strawieniem. Glikokaliks różnych typów komórek różni się składem reszt cukrowych i grubością. Składa się głównie z cukrów prostych, które występują zazwyczaj jako boczne łańcuchy związane kowalencyjnie z białkami błonowymi lub lipidami (glikolipidami).

Anhydraza węglanowa znajduje się także w komórkach okładzinowych żołądka. Powstający w wyniku działania H jest pompowany do światła gruczołu żołądka, gdzie wraz z Cl tworzy kwas solny HCl. Anion HCO−3 jest zaś uwalniany do krwi, skąd następnie przechodzi do nabłonka wyściełającego żołądek, przedostając się do warstwy glikokaliksu. Tam jest wykorzystywany do neutralizacji kwasu solnego, zapobiegając uszkodzeniu przezeń ściany żołądka.

Kwas solny, kwas chlorowodorowy (H Cl) (pot. zalzajer, zajzajer od niem. Salzsäure) - kwas beztlenowy, będący roztworem chlorowodoru w wodzie. Jest to nieorganiczny związek chemiczny. Czasami kwasem solnym nazywa się też roztwór chlorowodoru w innych rozpuszczalnikach polarnych np: w acetonie. Rozcieńczony kwas solny znajduje się w żołądku człowieka i ssaków - umożliwia trawienie białek, aktywując proteazy w żołądku. Nazwa "kwas solny" pochodzi od dawnej metody jego otrzymywania ze stężonego kwasu siarkowego(VI) i chlorku sodu (kwas z soli).

Konwergencja (łac. convergere, zbierać się, upodabniać się) - w biologii, proces powstawania morfologicznie i funkcjonalnie podobnych cech (czyli analogicznych) w grupach organizmów odlegle spokrewnionych (niezależnie w różnych liniach ewolucyjnych), odrębnych dla tych grup cech pierwotnych, w odpowiedzi na podobne lub takie same wymagania środowiskowe, np. podobny typ pokarmu, wymagania lokomocyjne. Źródłem konwergencji jest występowanie tych samych czynników doboru naturalnego wpływających na proces ewolucji różnych populacji. Przykładem mogą być ryby i walenie, które żyjąc w środowisku wodnym rozwinęły podobnie opływowe kształty ciała, napędową płetwę ogonową i sterujące płetwy przednie. Dobrym przykładem jest też zewnętrzne podobieństwo rekinów, ichtiozaurów i delfinów. Innego przykładu dostarcza porównanie skrzydeł niespokrewnionych ewolucyjnie organizmów jak np. ptaków i owadów. Nierzadko mówi się też o narządach analogicznych, które u różnych organizmów pełnią podobne funkcje.

Istnieje przynajmniej 7 izoform enzymu oznaczanych symbolami CA-I do CA-VII. Izoforma CAH1_HUMAN ludzkiej anhydrazy węglanowej zbudowana jest z 260 aminokwasów i ma masę cząsteczkową 28,71 kDa.

Przypisy

TW. Lane, MA. Saito, GN. George, IJ. Pickering i inni. Biochemistry: a cadmium enzyme from a marine diatom. „Nature”. 435 (7038), s. 42, 2005. doi:10.1038/435042a. PMID 15875011.
Lubert Stryer: Biochemia. Wyd. 6. Warszawa: PWN, 2009, s. 206. ISBN 978-83-01-15811-8.