Droga Czytelniczko, Drogi Czytelniku,

Czerniak złośliwy jest często występującym nowotworem złośliwym skóry. Niestety wyniki leczenia czerniaka w Polsce należą do najgorszych w Europie. Niezrozumiałe pozostają przyczyny późnego rozpoznawania czerniaka skóry, którego diagnostyka jest najprostszą i najtańszą w całej onkologii.

Kierujemy do Ciebie prośbę o wypełnienie anonimowej ankiety, która pozwoli na ocenę naszej wiedzy o czerniaku skóry, a w szczególności o profilaktyce i leczeniu tej choroby.
Czas jaki to zajmie - około 10-15 minut.

Czy chcesz pomóc w badaniach naukowych - odpowiedzieć na nasze pytania?

TAK, wypełniam
NIE, odmawiam

Zebrane informacje wykorzystane zostaną wyłącznie do celów naukowych
Polski Serwis Naukowy - OnLine od 1999 roku RSS RSS
Regulaminy
  auto?
Dodaj do: 
Dodaj link do serwisu Facebook   Dodaj link do opisu GG  Dodaj link do serwisu Wykop   Dodaj link do serwisu Google   Dodaj link do serwisu Twitter  Dodaj link do serwisu Wyczaj.to   Dodaj link do serwisu Gwar   Dodaj link do serwisu Delicious  Dodaj link do serwisu Digg   Dodaj link do serwisu Furl   Dodaj link do serwisu Magnolia  Dodaj link do serwisu Reddit   Dodaj link do serwisu Simpy   Dodaj link do serwisu Slashdot  Dodaj link do serwisu Technorati   Dodaj link do serwisu YahooMyWeb
Warto przeczytać:
 
Terapia wykorzystująca komórki beta, Belgia
Sympozjum na temat terapii wykorzystującej komórki beta odbędzie się 27 stycznia w Brukseli w Belgii. Sympozjum, organizowane przez JDRF Centre zajmujący się terapią wykorzystującą komórki beta, przy wsparciu Komisji Europejskiej, dokona prz...
 
W kierunku molekularnej elektroniki
Badania naukowe wskazują, iż pojedyncze cząsteczki mają różne właściwości elektryczne, w zależności swego kształtu (konformacji). Ta informacja może nieco utrudnić prace nad molekularnym komputerem, którego "procesor" zbudowa...
 
Elektroenergetyka europejska zmierza w kierunku oligopolu
Międzynarodowe koncerny o dominującym udziale skarbu państw członkowskich, konsekwentnie dążą do podziału między siebie europejskiego rynku energii - dowodzi w swojej pracy doktorskiej Włodzimierz Lewandowski. Swoje badania omówi 21 października w Warszawie...
 
Uroczyste otwarcie nowego kierunku studiów na UW
Prelekcja multimedialna kapitana Dona Walsha - prezesa honorowego The Explorers Club i wernisaż wystawy "Najgłębsze tajemnice planety. Polskie eksploracje podwodne" uświetnią 7 czerwca otwarcie nowego kierunku studiów na Uniwersytecie War...
 
Eksperci: testy w kierunku WZW B i WZW C mogą uratować życie
Łącznie ponad 1 mln Polaków jest zakażonych wirusem zapalenia wątroby typu B lub C. Większość nie jest tego świadoma, bo nie ma żadnych objawów chorobowych. Wykonując testy na obecność tych infekcji możemy uratować zdrowie, a nawet życie - uważają eksperci. D...

Reklama:


Beta zakręt

Czy wiesz że...?
Cząsteczka, inaczej molekuła – obojętne elektrycznie indywiduum chemiczne, złożone z więcej niż jednego atomu, które są ze sobą trwale połączone wiązaniami chemicznymi.

Grupa karbonylowa - grupa funkcyjna występująca w wielu typach związków organicznych, składająca się z atomu węgla połączonego wiązaniem podwójnym z atomem tlenu. Najczęściej kojarzona jest z ketonami i aldehydami, w których połączona jest jedynie z atomami węgla i wodoru. Zapisywana skrótowo jako CO, -C(O)- lub >C=O.
β-zakręt

Beta zakręt (zwrot beta) – element strukturalny większości białek powodujący zmianę kierunku łańcucha polipeptydowego. Beta zakręt jest elementem drugorzędowej struktury białka. Dzięki zmianom kierunku łańcucha, cząsteczki białek są ściśle upakowane i posiadają globularne kształty. Zakręt beta o strukturze „spinki do włosów” powstaje na skutek tworzenia się wewnątrzcząsteczkowych wiązań wodorowych w łańcuchu polipeptydowym między atomem tlenu grupy karbonylowej C=O reszty n i atomem wodoru grupy amidowej NH reszty n+3. Nazwa „zwrot beta” została przyjęta, ponieważ elementy te często łączą antyrównoległe nici beta.

Helisa alfa - struktura drugorzędowa białka (tak jak i harmonijka beta), stabilizowana przez wiązania wodorowe. Kształtem przypomina cylinder, tworzony przez ciasno, prawoskrętnie skręconą sprężynę. Ściany cylindra tworzy łańcuch polipeptydowy, a łańcuchy boczne (podstawniki) wystają na zewnątrz. Co cztery aminokwasy w łańcuchu polipeptydowym tworzone jest wiązanie wodorowe pomiędzy grupą karboksylową jednego aminokwasu, a grupą aminową drugiego. Skok helisy następuje co 0,54 nm.

Struktura drugorzędowa białka (lub kwasu nukleinowego) - sposób przestrzennego ułożenia łańcuchów polipeptydowych białek (lub łańcuchów kwasów nukleinowych) na skutek powstawania spontanicznych układów wewnątrzcząsteczkowych wiązań wodorowych. Na ogół łańcuchy polipeptydowe białek układają się w kształt helisy (układ α) lub struktury arkusza (harmonijki beta).

Zobacz też

  • harmonijka beta
  • helisa alfa
    • Harmonijka beta (beta-kartka) – jedna z możliwych struktur drugorzędowych białka (inną jest helisa alfa). Ten sposób przestrzennego ułożenia aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym przypomina wyglądem kartkę papieru pofałdowaną w harmonijkę. Kształt harmonijki beta stabilizowany jest poprzez wiązania wodorowe występujące pomiędzy sąsiednimi łańcuchami - beta nićmi. Beta nić jest to prawie całkowicie rozciągnięty fragment polipeptydu, zwykle o długości 5-10 aminokwasów. Występują harmonijki beta: równoległe, antyrównoległe i mieszane. Struktury te (w odróżnieniu od helis alfa zbudowanych z jednej ciągłej sekwencji) składają sie z oddzielnych fragmentów łańcucha (nici beta) czasem znacznie od siebie oddalonych w sensie struktury pierwszorzędowej.

    Peptydy (z gr. πεπτίδια, "strawne") – związki organiczne powstające przez połączenie cząsteczek aminokwasów wiązaniem peptydowym. Granica pomiędzy peptydem a białkiem nie jest dokładnie sprecyzowana, rozróżnienie jest oparte na masie cząsteczkowej klasyfikowanego związku. Za peptydy różni autorzy uważają poliaminokwasy o masie cząsteczkowej mniejszej od 5-10 tys. daltonów. Powyżej tej granicy związki takie zaliczamy do białek.





    Czy wiesz że...? beta

    Białka – wielkocząsteczkowe (masa cząsteczkowa od ok. 10 000 do kilku mln) biopolimery, a właściwie biologiczne polikondensaty, zbudowane z reszt aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi -CONH-. Występują we wszystkich żywych organizmach oraz wirusach. Synteza białek odbywa się w specjalnych organellach komórkowych zwanych rybosomami.
    Wiązanie peptydowe - umowna nazwa wiązania amidowego występującego między aminokwasami peptydów i białek. Wiązanie peptydowe łączy grupę α-aminową jednego aminokwasu z grupą α-karboksylową drugiego aminokwasu.
    Wiązanie wodorowe – rodzaj stosunkowo słabego wiązania chemicznego polegającego głównie na przyciąganiu elektrostatycznym między atomem wodoru i atomem elektroujemnym zawierającym wolne pary elektronowe. Klasyczne wiązanie wodorowe powstaje, gdy atom wodoru jest połączony wiązaniem kowalencyjnym z innym atomem o dużej elektroujemności (np. tlenem) i w ten sposób uzyskuje nadmiar ładunku dodatniego. W wyniku tego oddziaływania pierwotne, kowalencyjne wiązanie wodór – inny atom ulega częściowemu osłabieniu, powstaje zaś nowe, stosunkowo słabe wiązanie między wodorem i innym atomem (akceptorem wiązania wodorowego). Nie można wytłumaczyć natury tego wiązania wyłącznie za pomocą elektrostatyki, ponieważ oprócz przyciągania elektrostatycznego, zachodzi przeniesienie ładunku z akceptora na atom wodoru i związane z nim atomy, a także polaryzacja chmury elektronowej zarówno akceptora, jak i donora wiązania wodorowego.
    Powyższa treść oraz zamieszczone w niej powiązane definicje/pojęcia - udostępniane są na licencji Creative Commons: uznanie autorstwa, na tych samych warunkach, z możliwością obowiązywania dodatkowych ograniczeń. Zobacz szczegółowe informacje o warunkach korzystania

    Wszystkie hasła znajdujące się w naszym mirrorze Wikipedii mają znaczenie informacyjne i edukacyjne.
    Nie mogą być traktowane jako porady.