Grupa prostetyczna - Polski Serwis Naukowy

Model struktury anhydrazy węglanowej. Jon cynku, będący jej grupą prostetyczną, pokazany jako szara kulka w środku centrum aktywnego

Grupy prostetyczne – niebiałkowe składniki białek (np. enzymów) niezbędne dla ich aktywności, rodzaj kofaktorów. W przeciwieństwie do koenzymów, są trwale związane z białkami (np. miejscem aktywnym enzymów), często za pomocą wiązań kowalencyjnych lub koordynacyjnych, i nie opuszczają one swojego miejsca wiązania w trakcie reakcji. Białko bez swojej grupy prostetycznej to apobiałko (apoproteina, apoenzym), natomiast wraz z nią holobiałko (holoproteina).

Enzymy – wielkocząsteczkowe, w większości białkowe katalizatory przyspieszające specyficzne reakcje chemiczne poprzez obniżenie ich energii aktywacji.

Kofaktory – związki chemiczne, które są potrzebne enzymom do katalizowania konkretnych reakcji chemicznych. Niektóre kofaktory to związki nieorganiczne, takie jak atomy metali: cynku, żelaza, miedzi w odpowiednich formach. Inne, jak na przykład większość witamin, to związki organiczne, znane jako koenzymy.

Grupy prostetyczne mogą mieć charakter zarówno organiczny (np. cukry czy lipidy) lub nieorganiczny (jony metali i małe cząsteczki nieorganiczne).

Wiele organicznych grup prostetycznych to witaminy lub ich pochodne, dlatego właśnie te związki są niezbędne dla funkcjonowania organizmu.

Przykładowe organiczne grupy prostetyczne

Przykładami nieorganicznych grup prostetycznych są np. jon cynku w anhydrazie węglanowej czy molibdenu w reduktazie azotanowej.

Wiązanie koordynacyjne (donorowo-akceptorowe), to rodzaj kowalencyjnego wiązania chemicznego. Istotą tego wiązania jest uwspólnienie pary elektronowej między dwoma atomami, przy czym oba te elektrony formalnie pochodzą od jednego atomu.

Koenzymy - niebiałkowe składniki białek (np. enzymów) niezbędne dla ich aktywności, rodzaj kofaktorów. W przeciwieństwie do grup prostetycznych, są nietrwale (niekowalencyjnie), luźno związane z białkami. Białko bez swojego koenzymu to apobiałko (apoproteina, apoenzym), natomiast wraz z nią holobiałko (holoproteina).

Przypisy

↑ M.W.G. de Bolster (ed.). Glossary of terms used in Bioinorganic Chemistry. „Pure & App. Chem”. 69 (6), s. 1251-1303, 1997. International Union of Pure and Applied Chemistry (ang.).
↑ Joosten V, van Berkel WJ. Flavoenzymes. „Curr Opin Chem Biol”. 2. 11, s. 195–202, 2007. PMID 17275397.
Eliot AC, Kirsch JF. Pyridoxal phosphate enzymes: mechanistic, structural, and evolutionary considerations. „Annu. Rev. Biochem.”. 73, s. 383–415, 2004. PMID 15189147.
Jitrapakdee S, Wallace JC. The biotin enzyme family: conserved structural motifs and domain rearrangements. „Curr. Protein Pept. Sci.”. 3. 4, s. 217–29, 2003. PMID 12769720.
Banerjee R, Ragsdale SW. The many faces of vitamin B12: catalysis by cobalamin-dependent enzymes. „Annu. Rev. Biochem.”. 72, s. 209–47, 2003. PMID 14527323.
Frank RA, Leeper FJ, Luisi BF. Structure, mechanism and catalytic duality of thiamine-dependent enzymes. „Cell. Mol. Life Sci.”. 7-8. 64, s. 892–905, 2007. PMID 17429582.
Wijayanti N, Katz N, Immenschuh S. Biology of heme in health and disease. „Curr. Med. Chem.”. 8. 11, s. 981–6, 2004. PMID 15078160.
Mendel RR, Hänsch R. Molybdoenzymes and molybdenum cofactor in plants. „J. Exp. Bot.”. 375. 53, s. 1689–98, 2002. PMID 12147719.
Mendel RR, Bittner F. Cell biology of molybdenum. „Biochim. Biophys. Acta”. 7. 1763, s. 621–35, 2006. PMID 16784786.
Bustamante J, Lodge JK, Marcocci L, Tritschler HJ, Packer L, Rihn BH. Alpha-lipoic acid in liver metabolism and disease. „Free Radic. Biol. Med.”. 6. 24, s. 1023–39, 1998. PMID 9607614.