Histydyna - Polski Serwis Naukowy

Histydyna, (His, H) – organiczny związek chemiczny, jeden z 20 aminokwasów biogennych. Ze względu na budowę cząsteczki histydyna zaliczana jest zarówno do aminokwasów zasadowych, gdyż jej łańcuch boczny zawiera 2 atomy azotu, jak i aromatycznych, ze względu na obecność aromatycznego pierścienia imidazolowego. Trzeciorzędowy atom azotu w łańcuchu bocznym tego aminokwasu stosunkowo łatwo tworzy wiązanie koordynacyjne z kationami metali w metaloproteinach. W środowisku wodnym pierścień imidazolowy łatwo ulega prototautomerii iminowo−enaminowej. Pierścień histydyny jest więc użytecznym donorem i akceptorem jonu wodorowego, dlatego histydyna jest często obecna jako kluczowy aminokwas w centrach aktywnych wielu enzymów. Histydyna jest kodowana przez kodony CA U i CAC w procesie translacji białka.

Enaminy to organiczny związek chemiczny - rodzaj amin, w których grupa aminowa (NR/3; R = grupa alkilowa lub atom wodoru) jest przyłączona bezpośrednio do atomu węgla połączonego podwójnym wiązaniem z innym atomem węgla.
Grupa aminowa, -NH2 jest to organiczna grupa funkcyjna występująca w aminach i aminokwasach. Ma właściwości zasadowe, gdyż atom azotu jest zasadą Lewisa (ma wolną parę elektronową). W roztworach wodnych ulega jonizacji według równania :

Tautomeria histydyny

czytaj dalej: [2], [3]

w oparciu o Wikipedię (licencja GFDL, CC-BY-SA 3.0, autorzy, historia, edycja)

Czy wiesz że...? beta

Związki organiczne - wszystkie związki chemiczne, w skład których wchodzi węgiel, prócz tlenków węgla, kwasu węglowego, węglanów, wodorowęglanów, węglików, cyjanowodoru, cyjanków, kwasu cyjanowego, piorunowego i izocyjanowego a także ich soli.

Fosforan pirydoksalu – koenzym reakcji enzymatycznych, oraz aktywna forma witaminy B6. W organizmie pełni funkcję koenzymu niezbędnego do działania enzymów odpowiedzialnych za metabolizm aminokwasów (aminotransferaz i dekarboksylaz). Podczas transaminacji jest przekształcany w fosforan pirydoksaminy.

DrugBank — ogólnodostępna i bezpłatna baza informacji o lekach, utworzona w 2006 roku przez zespół Craiga Knoxa i Davida Wisharta z Wydziału Informatyki i Nauk Biologicznych Uniwersytetu Alberty w Kanadzie. Łączy dane z dziedziny chemii, biochemii, genetyki, farmakologii i farmakokinetyki.

Azot (N, łac. nitrogenium) – pierwiastek chemiczny z grupy niemetali. Zawartość w górnych warstwach Ziemi wynosi 0,0019%. Stabilnymi izotopami azotu są 14N i 15N. Azot w stanie wolnym występuje w postaci dwuatomowej cząsteczki N2. W cząsteczce tej dwa atomy tego pierwiastka są połączone ze sobą wiązaniem potrójnym. Azot jest podstawowym składnikiem powietrza (78,09% objętości). Wchodzi w skład wielu związków, takich jak: amoniak, kwas azotowy, azotany oraz wielu ważnych związków organicznych (kwasy nukleinowe, białka i wiele innych). Azot w fazie stałej występuje w sześciu odmianach alotropowych nazwanych od kolejnych liter greckich (α, β, γ, δ, ε, ζ). Najnowsze badania wykazują prawdopodobne istnienie kolejnych dwóch odmian (η, θ).

Grupy prostetyczne – niebiałkowe składniki białek (np. enzymów) niezbędne dla ich aktywności, rodzaj kofaktorów. W przeciwieństwie do koenzymów, są trwale związane z białkami (np. miejscem aktywnym enzymów), często za pomocą wiązań kowalencyjnych lub koordynacyjnych, i nie opuszczają one swojego miejsca wiązania w trakcie reakcji. Białko bez swojej grupy prostetycznej to apobiałko (apoproteina, apoenzym), natomiast wraz z nią holobiałko (holoproteina).

Methemoglobina, MetHb – utleniona hemoglobina powstała w wyniku nieodwracalnej reakcji przyłączania tlenu, co związane jest ze zmianą stopnia utlenienia żelaza wchodzącego w skład hemoglobiny z +II na +III. Jon żelaza jest związany z heminą. Nie posiada zdolności przenoszenia tlenu.

Enzymy – wielkocząsteczkowe, w większości białkowe [uwaga 1] katalizatory przyspieszające specyficzne reakcje chemiczne poprzez obniżenie ich energii aktywacji [1].