Droga Czytelniczko, Drogi Czytelniku,

Czerniak złośliwy jest często występującym nowotworem złośliwym skóry. Niestety wyniki leczenia czerniaka w Polsce należą do najgorszych w Europie. Niezrozumiałe pozostają przyczyny późnego rozpoznawania czerniaka skóry, którego diagnostyka jest najprostszą i najtańszą w całej onkologii.

Kierujemy do Ciebie prośbę o wypełnienie anonimowej ankiety, która pozwoli na ocenę naszej wiedzy o czerniaku skóry, a w szczególności o profilaktyce i leczeniu tej choroby.
Czas jaki to zajmie - około 10-15 minut.

Czy chcesz pomóc w badaniach naukowych - odpowiedzieć na nasze pytania?

TAK, wypełniam
NIE, odmawiam

Zebrane informacje wykorzystane zostaną wyłącznie do celów naukowych
Polski Serwis Naukowy - OnLine od 1999 roku RSS RSS
  auto?
Dodaj do: 
Dodaj link do serwisu Facebook   Dodaj link do opisu GG  Dodaj link do serwisu Wykop   Dodaj link do serwisu Google   Dodaj link do serwisu Twitter  Dodaj link do serwisu Wyczaj.to   Dodaj link do serwisu Gwar   Dodaj link do serwisu Delicious  Dodaj link do serwisu Digg   Dodaj link do serwisu Furl   Dodaj link do serwisu Magnolia  Dodaj link do serwisu Reddit   Dodaj link do serwisu Simpy   Dodaj link do serwisu Slashdot  Dodaj link do serwisu Technorati   Dodaj link do serwisu YahooMyWeb
Warto przeczytać:
 
Kopacz o zmianach w systemie kształcenia lekarzy
Skrócenie kolejek do lekarzy specjalistów poprzez umożliwienie lekarzom zdobycia umiejętności z zakresu węższych niż dotychczasowe specjalizacje dziedzin medycyny zapowiedziała w środę minister zdrowia Ewa Kopacz. Jak powiedziała Kopacz podczas sp...
 
Specjaliści: ból jest jak choroba
Ból to jeden z najważniejszych problemów, z jakimi zmaga się współczesna medycyna - powiedział dr Jerzy Jarosz z Zakładu Medycyny Paliatywnej Centrum Onkologii, 13 stycznia, podczas konferencji zorganizowanej przez Urząd Rejestracji ...
 
Na ile dostępna jest Wenus?
Ostatnie informacje, jakie dotarły z misji Venus Express Europejskiej Agencji Kosmicznej (ESA) ujawniają, że atmosfera wysoko nad biegunami Gwiazdy Porannej jest o 60% cieńsza niż się spodziewano. Serie niskich przelotów pozwol...
 
Badanie: "I" jest ostre, a "U" obłe
Ludzki mózg w sposób naturalny łączy niektóre nazwy z konkretnymi kształtami. Literę "I" postrzega jako "ostrą", a "U" utożsamia z figurami obłymi - wynika z badań przeprowadzonych przez Bartosza Mozyrko z...
 
Epidemia otyłości - szczupłe jest zdrowsze
Nadwaga i otyłość są przyczyną wielu groźnych dla zdrowia i życia chorób cywilizacyjnych. Na jednym z pierwszych miejsc jest cukrzyca. [i]Światowa Organizacja Zdrowia (WHO) ponad dziesięć lat temu uznała otyłość za przewlekłą chorobę wymag...

Reklama:


Izomeraza triozofosforanowa

Czy wiesz że...?
Fosfodihydroksyaceton (lub fosforan dihydroacetonu, DHAP z ang. dihydroxyacetone phosphate) to organiczny związek chemiczny biorący udział w wielu reakcjach, począwszy od cyklu Calvina w roślinach aż do procesu biosyntezy lipidów i eterów w Leishmania mexicana. Jego główna biologiczna rola polega na udziale w szlaku metabolicznym glikolizy.

Harmonijka beta (beta-kartka) – jedna z możliwych struktur drugorzędowych białka (inną jest helisa alfa). Ten sposób przestrzennego ułożenia aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym przypomina wyglądem kartkę papieru pofałdowaną w harmonijkę. Kształt harmonijki beta stabilizowany jest poprzez wiązania wodorowe występujące pomiędzy sąsiednimi łańcuchami - beta nićmi. Beta nić jest to prawie całkowicie rozciągnięty fragment polipeptydu, zwykle o długości 5-10 aminokwasów. Występują harmonijki beta: równoległe, antyrównoległe i mieszane. Struktury te (w odróżnieniu od helis alfa zbudowanych z jednej ciągłej sekwencji) składają sie z oddzielnych fragmentów łańcucha (nici beta) czasem znacznie od siebie oddalonych w sensie struktury pierwszorzędowej.

Glikoliza, schemat Embdena-Meyerhofa-Parnasa – ciąg reakcji biochemicznych, podczas których jedna cząsteczka glukozy zostaje przekształcona w dwie cząsteczki pirogronianu. Glikoliza zachodzi w pozamitochondrialnej, rozpuszczalnej frakcji komórkowej - cytoplazmie - wszystkich eukariotów i prokariotów.

Izomeraza triozofosforanowa (EC 5.3.1.1) jest enzymem katalizującym odwracalną reakcję przekształcenia fosfodihydroksyacetonu do D-aldehydu 3-fosfoglicerynowego.


Struktura monomeru izomerazy triozofosforanowej


Reakcja

Glycerone-phosphate wpmp.pngBiochem reaction arrow reversible NNNN horiz med.pngD-glyceraldehyde-3-phosphate wpmp.png


Funkcja

Izomerza triozofosforanowa odgrywa ważną rolę w procesie glikolizy i jest niezbędna do wytwarzania energii w komórce. Enzym ten znajduje się w niemal każdym organizmie, wliczając w to zwierzęta takie jak ssaki czy też owady, jak również grzyby, rośliny oraz bakterie. Jednakże istnieją pewne bakterie, które nie przeprowadzają procesu glikolizy, np. bakterie z rodzaju Ureaplasma, u których enzym ten jest nieobecny.

Izomeraza triozofosforanowa jest wysoce skutecznym i wydajnym enzymem. Jego obecność powoduje, że reakcja izomeryzacji fosfodihydroksyacetonu w aldehyd 3-fosfoglicerynowy przebiega około miliarda razy szybciej. Reakcja przeprowadzana przez izomerazę triozofosforanową jest tak wydajna, że uznano ten enzym za katalitycznie perfekcyjny: jego aktywność jest ograniczana tylko przez prędkość dyfuzji substratu do miejsca aktywnego.

Mechanizm

Izomeraza triozofosforanowa przeprowadza reakcję izomeryzacji przy pomocy dwóch reszt katalitycznych, Glu165 oraz His95. Glutaminian pełni rolę zasady (atak nukleofilowy), a histydyna pełni rolę kwasu (jest donorem protonu). Cała reakcja transformacji polega na przekazywaniu protonu.

Struktura

Dimer izomerazy triozofosforanowej.

Izomeraza triozofosforanowa jest homodimerem, tzn. jest złożona z dwóch identycznych podjednostek, z których każda zbudowana jest z około 250 reszt aminokwasowych. Struktura trójwymiarowa podjednostki zawiera 8 alfa-helis na zewnątrz enzymu i 8 harmonijek beta, które tworzą "beczułkę" wewnątrz enzymu. Na ilustracji obok zaznaczono kolorami poszczególne końce enzymu. Kolor niebieski odpowiada końcowi aminowemu(N), a kolor czerwony końcowi karboksylowemu(C). Miejsce aktywne tego enzymu tworzą reszty kwasu glutaminowego jak również histydyny. Centrum to znajduje się w centrum baryłki. Sekwencja aminokwasowa wokół miejsca aktywnego jest silnie zakonserwowana we wszystkich znanych izomerazach triozofosforanowych.

Mutacje

U ludzi, deficyt izomerazy triozofosforanowej jest związany z postępującymi, ciężkimi schorzeniami neurologicznymi, które w większości przypadków prowadzą do śmierci, nawet we wczesnym dzieciństwie.






Powyższa treść oraz zamieszczone w niej powiązane definicje/pojęcia - udostępniane są na licencji Creative Commons: uznanie autorstwa, na tych samych warunkach, z możliwością obowiązywania dodatkowych ograniczeń. Zobacz szczegółowe informacje o warunkach korzystania

Wszystkie hasła znajdujące się w naszym mirrorze Wikipedii mają znaczenie informacyjne i edukacyjne.
Nie mogą być traktowane jako porady.