Droga Czytelniczko, Drogi Czytelniku,

Czerniak złośliwy jest często występującym nowotworem złośliwym skóry. Niestety wyniki leczenia czerniaka w Polsce należą do najgorszych w Europie. Niezrozumiałe pozostają przyczyny późnego rozpoznawania czerniaka skóry, którego diagnostyka jest najprostszą i najtańszą w całej onkologii.

Kierujemy do Ciebie prośbę o wypełnienie anonimowej ankiety, która pozwoli na ocenę naszej wiedzy o czerniaku skóry, a w szczególności o profilaktyce i leczeniu tej choroby.
Czas jaki to zajmie - około 10-15 minut.

Czy chcesz pomóc w badaniach naukowych - odpowiedzieć na nasze pytania?

TAK, wypełniam
NIE, odmawiam

Zebrane informacje wykorzystane zostaną wyłącznie do celów naukowych
Polski Serwis Naukowy - OnLine od 1999 roku RSS RSS
  auto?
Dodaj do: 
Dodaj link do serwisu Facebook   Dodaj link do opisu GG  Dodaj link do serwisu Wykop   Dodaj link do serwisu Google   Dodaj link do serwisu Twitter  Dodaj link do serwisu Wyczaj.to   Dodaj link do serwisu Gwar   Dodaj link do serwisu Delicious  Dodaj link do serwisu Digg   Dodaj link do serwisu Furl   Dodaj link do serwisu Magnolia  Dodaj link do serwisu Reddit   Dodaj link do serwisu Simpy   Dodaj link do serwisu Slashdot  Dodaj link do serwisu Technorati   Dodaj link do serwisu YahooMyWeb
Warto przeczytać:
 
Kwas foliowy- ile, dla kogo?
Sałata, szpinak, pietruszka. Co je łączy? Nie tylko zielony kolor. Wszystkie zawierają kwas foliowy, niezbędny w diecie każdego z nas. Dowiedz się co grozi w przypadku niedoboru kwasu foliowego i jak prawidłowo wprowadzić go do ...
 
Kwas moczowy może pomóc w leczeniu choroby Parkinsona
Podwyższony poziom kwasu moczowego w organizmie może spowalniać rozwój choroby Parkinsona, poważnego schorzenia, które stopniowo niszczy obszary mózgu odpowiedzialne za ruch i emocje - wynika z najnowszych analiz amerykańskich. Artykuł na ten temat ukaż...
 
Żydowski Uniwersytet Otwarty rozpocznie nowy cykl wykładów
Pierwszy w tym roku wykład na Żydowskim Uniwersytecie Otwartym Fundacji Shalom, który zainaugurował swoją działalność w 2009 roku i ma na celu przybliżenie słuchaczom kultury żydowskiej, odbędzie się 17 lutego. Działalność Żydowskiego Uniwersytetu Otwart...
 
Rozpoczyna się cykl prelekcji archeologicznych w Pruszkowie
Cykl prelekcji, poświęconych najważniejszym odkryciom archeologicznym w Polsce w ostatnich dziesięcioleciach, rozpocznie się 2 lutego w Muzeum Starożytnego Hutnictwa Mazowieckiego w Pruszkowie. Zainauguruje go odczyt na temat rezydencji pierwszych Piastów na ...
 
Cykl wykładów otwartych o medycynie na UWM w Olsztynie
18 lutego rozpocznie sie cykl otwartych wykładów popularnonaukowych, dotyczące zagadnień medycznych, przygotowany przez naukowców z Wydziału Nauk Medycznych Uniwersytetu Warmińsko-Mazurskiego w Olsztynie. Uczestnicy spotkań będą mogli zdobyć wiele ciekaw...

Reklama:


Metabolizm

To hasło encyklopedii posiada podstrony: [1][2] 3

Czy wiesz że...?
Metanogeny zwane też tradycyjnie bakteriami metanogennymi, bakteriami metanogenicznymi lub metanobakteriami, mimo że według obecnych klasyfikacji taksonomicznych nie są zaliczane do bakterii, są to archeowce u których głównym produktem oddychania jest metan. W tym typie oddychania beztlenowego energia użyteczna biologicznie jest pozyskiwana podczas przenoszenia elektronów z wodoru na dwutlenek węgla. Metanobakterie są bezwzględnymi anaerobami. Ich metabolizm zachodzi przy temperaturach od 0 do 70 °C, niektóre są w stanie funkcjonować nawet w temperaturze 90 °C, przy wyższych temperaturach giną. Wraz ze wzrostem temperatury wzrasta wydajność metabolizmu. Środowisko bakterii metanogennych musi być beztlenowe, pH neutralne lub lekko alkaliczne i musi zawierać przynajmniej 50% wody. Dlatego najczęściej spotyka się je w: bagnach, na uprawach ryżowych, oborniku, gnojowicy lub w układzie trawiennym przeżuwaczy. Inhibitorem bakterii metanogenicznych są: kwasy organiczne, tlen oraz środki dezynfekcyjne. Zamieszkują również: jelito grube kręgowców i układ trawienny termitów.

Miejsce aktywne, centrum aktywne, centrum katalityczne to ta część cząsteczki, która jest bezpośrednio zaangażowana w reakcji chemicznej. W przypadku prostych cząsteczek, takich jak np. kwasy nieorganiczne w reakcję zaangażowana jest cała cząsteczka. W przypadku dużych i złożonych cząsteczek, takich jak np. enzymy, polimery syntetyczne i niektóre rozbudowane związki metaloorganiczne tylko niewielka część cząsteczki jest rzeczywiście zaangażowana w reakcję a jej reszta pozostaje praktycznie bierna.
Historia badań nad metabolizmem
Santorio Santorio w wadze dźwigniowej własnej konstrukcji, ilustracja z opublikowanej w 1614 książki Ars de statica medecina

Termin "metabolizm" wywodzi się z greckiego słowa Μεταβολισμός – "Metabolismos" określającego zmianę, obalenie (np. rządu). Historia naukowych badań procesów metabolicznych obejmuje 400 lat, od początkowych badań nad zwierzętami do mikroskopowej analizy poszczególnych reakcji w nowoczesnej biochemii. Pierwsze eksperymenty mające na celu zbadanie ludzkiego metabolizmu wykonał i przedstawił w książce Ars de statica medecina Santorio Santorio. Ważył on się przed i po jedzeniu, piciu, śnie, pracy, stosunku płciowym, poście i defekacji. Zauważył, że większość przyjmowanego pokarmu tracił poprzez – jak to określił – "nieświadomą perspirację".

Pasożytnictwo, parazytyzm – forma antagonistycznego współżycia dwóch organizmów, z których jeden czerpie korzyści ze współżycia, a drugi ponosi szkody. Termin ten stosowany jest w biologii – w odniesieniu do dwóch organizmów różnych gatunków – oraz w socjologii, gdzie pasożytnictwem nazywany jest próżniaczy tryb życia osoby zdolnej do pracy. Zbliżonymi do pasożytnictwa formami – spotykanymi w biologii rozwoju – są szczególne taktyki rozrodcze prowadzone przez parazytoidy, pasożyty lęgowe oraz niektóre gatunki tzw. pasożytów płciowych (np. matronicowate).
Kwasy tłuszczowe - kwasy monokarboksylowe o wzorze ogólnym R-COOH (R oznacza łańcuch węglowodorowy, a COOH jest grupą karboksylową znajdującą się na końcu tego łańcucha). Kwasy tłuszczowe występujące naturalnie wchodzą w skład tłuszczów lub występują w postaci "wolnej" (tzn. wolne kwasy tłuszczowe, ang. FFA od free fatty acids). Połączenie 3 cząsteczek kwasów tłuszczowych z cząsteczką glicerolu tworzy triglicerydy.

Podczas tych wczesnych badań nie utożsamiano jeszcze procesów życiowych z funkcjami metabolicznymi; za czynnik ożywiający uznawano wówczas nieznaną siłę życiową. W XIX wieku, podczas badań nad fermentacją alkoholową przeprowadzaną przez drożdże, Louis Pasteur zauważył, że proces ten katalizowany jest przez substancje zawarte w komórkach drożdży, które nazwał "fermentami". Z jego zapisków czytamy, że "fermentacja alkoholowa jest powiązana z procesami życiowymi i organizacją komórek drożdży, nie zaś z ich śmiercią czy rozkładem". Odkrycie to, które zbiegło się w czasie z pierwszą udaną syntezą związku organicznego (mocznika) z substancji nieorganicznych przeprowadzoną w 1828 r. przez Friedricha Wöhlera, udowodniło, że związki organiczne i reakcje zachodzące w komórkach nie różnią się ogólnym charakterem od innych zjawisk i substancji chemicznych.

Dekarboksylacja (inaczej dekarboksylowanie) to reakcja chemiczna, w której dochodzi do usunięcia grupy karboksylowej z kwasów karboksylowych. W wyniku tej reakcji następuje zazwyczaj wydzielenie dwutlenku węgla. W organizmie jest wywoływana najczęściej poprzez działanie enzymów.
Sinice, cyjanofity, cyjanobakterie, cyjanoprokariota (Cyanobacteria) – gromada organizmów samożywnych, dawniej uznawanych za rośliny, według nowszej taksonomii zaliczanych do Procaryota (prokarioty, królestwo bakterii). Nazwa tradycyjna Cyanophyta (końcówka -phyta – roślina), stosowana w taksonomii wcześniejszej, kładzie nacisk na te właściwości, które upodabniają sinice do organizmów roślinnych – zdolność do tlenowej fotosyntezy oraz obecność chlorofilu. To podobieństwo jest o tyle naturalne, że chloroplasty roślin powstały w wyniku endosymbiozy z sinicami – są po prostu uwstecznionymi sinicami.

Oddzielenie badań nad chemicznymi reakcjami metabolicznymi od nauki o biologii komórki nastąpiło wraz z odkryciem enzymów przez Eduarda Buchnera na początku XX wieku; chwila ta wyznacza umowny moment narodzin biochemii. XX wiek przyniósł gwałtowny rozwój wiedzy z tej dziedziny, co w dużej mierze świat nauki zawdzięcza Hansowi Krebsowi. Odkrył on istnienie cykli: ornitynowego, kwasu cytrynowego i glioksylanowego (2 ostatnie wraz z Hansem Kornbergiem). Ogromny wpływ na tempo rozwoju biochemii wywarły takie technologie, jak chromatografia, rentgenografia strukturalna, spektroskopia NMR, mikroskopia elektronowa i symulacje dynamiki molekularnej. Pozwoliły one na identyfikację i szczegółową analizę wielu cząsteczek i przebiegających w komórkach szlaków metabolicznych.

Drzewo filogenetyczne lub drzewo rodowe – , podobnie jak pokrewieństwo w rodzie ludzkim obrazuje drzewo genealogiczne. Jest to rodzaj dendrogramu, w którym podstawa (pień) drzewa filogenetycznego symbolizuje wspólnego przodka taksonów znajdujących się wyżej (czyli bardziej współczesnych i wyżej stojących ewolucyjnie), konary odpowiadają taksonom potomnym; długość gałęzi a czasem również kąt pomiędzy nimi, określają tempo zachodzących przemian ewolucyjnych. Zazwyczaj na takim schemacie uwzględnia się także taksony wymarłe. Są one oznaczone krzyżykiem.
Bodziec (fizjologia) - uczucie, czynnik fizyczny lub biochemiczny powodujący specyficzną reakcję receptorów nerwowych lub innej komórki; bądź rozpoczynający ciąg reakcji w układach: nerwowym lub hormonalnym; zmiana środowiska zewnętrznego w którym znajduje się dana komórka lub narząd.

Przypisy

  1. Berg Jeremy M., Tymoczko John L., Stryer Lubert: Biochemia. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2007. ISBN 978-83-01-14379-4.  (pol.)
  2. Peter A Mayes, PhD, DSc: Bioenergetyka: rola ATP. W: Robert K Murray, Franciszek Kokot, Aleksander Koj, Zenon Aleksandrowicz: Biochemia Harpera. Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2006, s. 159–166. ISBN 83-200-3347-0. 
  3. Friedrich C. Physiology and genetics of sulfur-oxidizing bacteria. „Adv Microb Physiol”. 39, s. 235–89, 1998. PMID 9328649. 
  4. David C. Dorman, Frederic J.M. Moulin, Brian E. McManus, Kristen C. Mahle, R. Arden James i Melanie F. Struve. Cytochrome Oxidase Inhibition Induced by Acute Hydrogen Sulfide Inhalation: Correlation with Tissue Sulfide Concentrations in the Rat Brain, Liver, Lung, and Nasal Epithelium. „Toxicological Sciences”. Tom 65, 2002. nr. S. 18–25. 
  5. Smith E, Morowitz H. Universality in intermediary metabolism. „Proc Natl Acad Sci U S A”. 101, s. 13168–73, 2004. PMID 15340153. 
  6. Ebenhöh O, Heinrich R. Evolutionary optimization of metabolic pathways. Theoretical reconstruction of the stoichiometry of ATP and NADH producing systems. „Bull Math Biol”. 63, s. 21–55, 2001. PMID 11146883. 
  7. Meléndez-Hevia E, Waddell T, Cascante M. The puzzle of the Krebs citric acid cycle: assembling the pieces of chemically feasible reactions, and opportunism in the design of metabolic pathways during evolution. „J Mol Evol”. 43, s. 293–303, 1996. PMID 8703096. 
  8. Michie K, Löwe J. Dynamic filaments of the bacterial cytoskeleton. „Annu Rev Biochem”. 75, s. 467–92, 2006. PMID 16756499 (ang.). 
  9. David L. Nelson, Michael M. Cox: Lehninger Principles of Biochemistry. 2005, s. 841. ISBN 0-7167-4339-6.  (ang.)
  10. Fahy E, Subramaniam S, Brown H, Glass C, Merrill A, Murphy R, Raetz C, Russell D, Seyama Y, Shaw W, Shimizu T, Spener F, van Meer G, VanNieuwenhze M, White S, Witztum J, Dennis E. A comprehensive classification system for lipids. „J Lipid Res”. 46, s. 839–61, 2005. PMID 15722563 (ang.). 
  11. Nomenclature of Lipids (ang.).
  12. Hegardt F. Mitochondrial 3-hydroxy-3-methylglutaryl-CoA synthase: a control enzyme in ketogenesis. „Biochem J”. 338 (Pt 3), s. 569–82, 1999. PMID 10051425 (ang.). 
  13. Raman R, Raguram S, Venkataraman G, Paulson J, Sasisekharan R. Glycomics: an integrated systems approach to structure-function relationships of glycans. „Nat Methods”. 2, s. 817–24, 2005. PMID 16278650 (ang.). 
  14. Sierra S, Kupfer B, Kaiser R. Basics of the virology of HIV-1 and its replication. „J Clin Virol”. 34, s. 233–44, 2005. PMID 16198625 (ang.). 
  15. Wimmer M, Rose I. Mechanisms of enzyme-catalyzed group transfer reactions. „Annu Rev Biochem”. 47, s. 1031–78, 1978. PMID 354490 (ang.). 
  16. Mitchell P. The Ninth Sir Hans Krebs Lecture. Compartmentation and communication in living systems. Ligand conduction: a general catalytic principle in chemical, osmotic and chemiosmotic reaction systems. „Eur J Biochem”. 95, s. 1–20, 1979. PMID 378655 (ang.). 
  17. Dimroth P, von Ballmoos C, Meier T. Catalytic and mechanical cycles in F-ATP synthases. Fourth in the Cycles Review Series. „EMBO Rep”. 7, s. 276–82, 2006. PMID 16607397 (ang.). 
  18. Ann Coulston, John Kerner, JoAnn Hattner, Ashini Srivastava. Stanford School of Medicine Nutrition Courses. „Nutrition Principles and Clinical Nutrition”, 2006 (ang.). 
  19. Pollak N, Dölle C, Ziegler M. The power to reduce: pyridine nucleotides—small molecules with a multitude of functions. „Biochem J”. 402, s. 205–18, 2007. PMID 17295611 (ang.). 
  20. Heymsfield S, Waki M, Kehayias J, Lichtman S, Dilmanian F, Kamen Y, Wang J, Pierson R. Chemical and elemental analysis of humans in vivo using improved body composition models. „Am J Physiol”. 261, s. E190–8, 1991. PMID 1872381 (ang.). 
  21. Sychrová H. Yeast as a model organism to study transport and homeostasis of alkali metal cations. „Physiol Res”. 53 Suppl 1, s. 91–8, 2004. PMID 15119939 (ang.). 
  22. Levitan I. Modulation of ion channels in neurons and other cells. „Annu Rev Neurosci”. 11, s. 119–36, 1988. PMID 2452594 (ang.). 
  23. Dulhunty A. Excitation-contraction coupling from the 1950s into the new millennium. „Clin Exp Pharmacol Physiol”. 33, s. 763–72, 2006. PMID 16922804 (ang.). 
  24. Mahan D, Shields R. Macro- and micromineral composition of pigs from birth to 145 kilograms of body weight. „J Anim Sci”. 76, s. 506–12, 1998. PMID 9498359 (ang.). 
  25. Husted S, Mikkelsen B, Jensen J, Nielsen N. Elemental fingerprint analysis of barley (Hordeum vulgare) using inductively coupled plasma mass spectrometry, isotope-ratio mass spectrometry, and multivariate statistics. „Anal Bioanal Chem”. 378, s. 171–82, 2004. PMID 14551660 (ang.). 
  26. Finney L, O'Halloran T. Transition metal speciation in the cell: insights from the chemistry of metal ion receptors. „Science”. 300, s. 931–6, 2003. PMID 12738850 (ang.). 
  27. Cousins R, Liuzzi J, Lichten L. Mammalian zinc transport, trafficking, and signals. „J Biol Chem”. 281, s. 24085–9, 2006. PMID 16793761 (ang.). 
  28. Dunn L, Rahmanto Y, Richardson D. Iron uptake and metabolism in the new millennium. „Trends Cell Biol”. 17, s. 93–100, 2007. PMID 17194590 (ang.). 
  29. Nealson K, Conrad P. Life: past, present and future. „Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci”. 354, s. 1923–39, 1999. PMID 10670014 (ang.). 
  30. Häse C, Finkelstein R. Bacterial extracellular zinc-containing metalloproteases. „Microbiol Rev”. 57, s. 823–37, 1993. PMID 8302217 (ang.). 
  31. Gupta R, Gupta N, Rathi P. Bacterial lipases: an overview of production, purification and biochemical properties. „Appl Microbiol Biotechnol”. 64, s. 763–81, 2004. PMID 14966663 (ang.). 
  32. Hoyle T. The digestive system: linking theory and practice. „Br J Nurs”. 6, s. 1285–91, 1997. PMID 9470654 (ang.). 
  33. Souba W, Pacitti A. How amino acids get into cells: mechanisms, models, menus, and mediators. „JPEN J Parenter Enteral Nutr”. 16, s. 569–78, 1992. PMID 1494216 (ang.). 
  34. Barrett M, Walmsley A, Gould G. Structure and function of facilitative sugar transporters. „Curr Opin Cell Biol”. 11, s. 496–502, 1999. PMID 10449337 (ang.). 
  35. Bell G, Burant C, Takeda J, Gould G. Structure and function of mammalian facilitative sugar transporters. „J Biol Chem”. 268, s. 19161–4, 1993. PMID 8366068 (ang.). 
  36. Bouché C, Serdy S, Kahn C, Goldfine A. The cellular fate of glucose and its relevance in type 2 diabetes. „Endocr Rev”. 25, s. 807–30, 2004. PMID 15466941 (ang.). 
  37. Sakami W, Harrington H. Amino acid metabolism. „Annu Rev Biochem”. 32, s. 355–98, 1963. PMID 14144484. 
  38. Brosnan J. Glutamate, at the interface between amino acid and carbohydrate metabolism. „J Nutr”. 130, s. 988S–90S, 2000. PMID 10736367. 
  39. Young V, Ajami A. Glutamine: the emperor or his clothes?. „J Nutr”. 131, s. 2449S–59S; discussion 2486S–7S, 2001. PMID 11533293. 
  40. Hosler J, Ferguson-Miller S, Mills D. Energy transduction: proton transfer through the respiratory complexes. „Annu Rev Biochem”. 75, s. 165–87, 2006. PMID 16756489. 
  41. Schultz B, Chan S. Structures and proton-pumping strategies of mitochondrial respiratory enzymes. „Annu Rev Biophys Biomol Struct”. 30, s. 23–65, 2001. PMID 11340051. 
  42. Cava F., Zafra O., Berenguer J. A cytochrome c containing nitrate reductase plays a role in electron transport for denitrification in Thermus thermophilus without involvement of the bc respiratory complex.. „Mol Microbiol”. 2 (70), s. 507–18, październik 2008. doi:10.1111/j.1365-2958.2008.06429.x. PMID 18761683. 
  43. Balk M., Altinbaş M., Rijpstra WI., Sinninghe Damsté JS., Stams AJ. Desulfatirhabdium butyrativorans gen. nov., sp. nov., a butyrate-oxidizing, sulfate-reducing bacterium isolated from an anaerobic bioreactor.. „Int J Syst Evol Microbiol”. Pt 1 (58), s. 110–5, styczeń 2008. doi:10.1099/ijs.0.65396-0. PMID 18175693. 
  44. Capaldi R, Aggeler R. Mechanism of the F(1)F(0)-type ATP synthase, a biological rotary motor. „Trends Biochem Sci”. 27, s. 154–60, 2002. PMID 11893513. 
  45. Friedrich B, Schwartz E. Molecular biology of hydrogen utilization in aerobic chemolithotrophs. „Annu Rev Microbiol”. 47, s. 351–83, 1993. PMID 8257102. 
  46. Friedrich C. Physiology and genetics of sulfur-oxidizing bacteria. „Adv Microb Physiol”. 39, s. 235-89, 1998. PMID 9328649. 
  47. Weber K, Achenbach L, Coates J. Microorganisms pumping iron: anaerobic microbial iron oxidation and reduction. „Nat Rev Microbiol”. 4, s. 752-64, 2006. PMID 16980937. 
  48. Jetten M, Strous M, van de Pas-Schoonen K, Schalk J, van Dongen U, van de Graaf A, Logemann S, Muyzer G, van Loosdrecht M, Kuenen J. The anaerobic oxidation of ammonium. „FEMS Microbiol Rev”. 22, s. 421–37, 1998. PMID 9990725. 
  49. Simon J. Enzymology and bioenergetics of respiratory nitrite ammonification. „FEMS Microbiol Rev”. 26, s. 285–309, 2002. PMID 12165429. 
  50. Conrad R. Soil microorganisms as controllers of atmospheric trace gases (H2, CO, CH4, OCS, N2O, and NO). „Microbiol Rev”. 60, s. 609–40, 1996. PMID 8987358. 
  51. Barea J, Pozo M, Azcón R, Azcón-Aguilar C. Microbial co-operation in the rhizosphere. „J Exp Bot”. 56, s. 1761–78, 2005. PMID 15911555. 
  52. Nelson N, Ben-Shem A. The complex architecture of oxygenic photosynthesis. „Nat Rev Mol Cell Biol”. 5, s. 971–82, 2004. PMID 15573135 (ang.). 
  53. van der Meer M, Schouten S, Bateson M, Nübel U, Wieland A, Kühl M, de Leeuw J, Sinninghe Damsté J, Ward D. Diel variations in carbon metabolism by green nonsulfur-like bacteria in alkaline siliceous hot spring microbial mats from Yellowstone National Park. „Appl Environ Microbiol”. 71, s. 3978–86, 2005. PMID 16000812. 
  54. Tichi M, Tabita F. Interactive control of Rhodobacter capsulatus redox-balancing systems during phototrophic metabolism. „J Bacteriol”. 183, s. 6344–54, 2001. PMID 11591679. 
  55. Allen J, Williams J. Photosynthetic reaction centers. „FEBS Lett”. 438, s. 5–9, 1998. PMID 9821949. 
  56. Nelson N, Ben-Shem A. The complex architecture of oxygenic photosynthesis. „Nat Rev Mol Cell Biol”. 5, s. 971–82, 2004. PMID 15573135. 
  57. Munekage Y, Hashimoto M, Miyake C, Tomizawa K, Endo T, Tasaka M, Shikanai T. Cyclic electron flow around photosystem I is essential for photosynthesis. „Nature”. 429, s. 579–82, 2004. PMID 15175756. 
  58. Miziorko H, Lorimer G. Ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase-oxygenase. „Annu Rev Biochem”. 52, s. 507-35, 1983. PMID 6351728. 
  59. Dodd A, Borland A, Haslam R, Griffiths H, Maxwell K. Crassulacean acid metabolism: plastic, fantastic. „J Exp Bot”. 53, s. 569–80, 2002. PMID 11886877. 
  60. Hügler M, Wirsen C, Fuchs G, Taylor C, Sievert S. Evidence for autotrophic CO2 fixation via the reductive tricarboxylic acid cycle by members of the epsilon subdivision of proteobacteria. „J Bacteriol”. 187, s. 3020–7, 2005. PMID 15838028. 
  61. Strauss G, Fuchs G. Enzymes of a novel autotrophic CO2 fixation pathway in the phototrophic bacterium Chloroflexus aurantiacus, the 3-hydroxypropionate cycle. „Eur J Biochem”. 215, s. 633–43, 1993. PMID 8354269. 
  62. Wood H. Life with CO or CO2 and H2 as a source of carbon and energy. „FASEB J”. 5, s. 156–63, 1991. PMID 1900793. 
  63. Shively J, van Keulen G, Meijer W. Something from almost nothing: carbon dioxide fixation in chemoautotrophs. „Annu Rev Microbiol”. 52, s. 191–230, 1998. PMID 9891798. 
  64. Boiteux A, Hess B. Design of glycolysis. „Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci”. 293, s. 5–22, 1981. PMID 6115423. 
  65. Pilkis S, el-Maghrabi M, Claus T. Fructose-2,6-bisphosphate in control of hepatic gluconeogenesis. From metabolites to molecular genetics. „Diabetes Care”. 13, s. 582–99, 1990. PMID 2162755. 
  66. Ensign S. Revisiting the glyoxylate cycle: alternate pathways for microbial acetate assimilation. „Mol Microbiol”. 61, s. 274–6, 2006. PMID 16856935. 
  67. Finn P, Dice J. Proteolytic and lipolytic responses to starvation. „Nutrition”. 22, s. 830–44, 2006. PMID 16815497. 
  68. Kornberg H, Krebs H. Synthesis of cell constituents from C2-units by a modified tricarboxylic acid cycle. „Nature”. 179, s. 988–91, 1957. PMID 13430766. 
  69. Rademacher T, Parekh R, Dwek R. Glycobiology. „Annu Rev Biochem”. 57, s. 785–838, 1988. PMID 3052290. 
  70. Opdenakker G, Rudd P, Ponting C, Dwek R. Concepts and principles of glycobiology. „FASEB J”. 7, s. 1330–7, 1993. PMID 8224606. 
  71. McConville M, Menon A. Recent developments in the cell biology and biochemistry of glycosylphosphatidylinositol lipids (review). „Mol Membr Biol”. 17, s. 1–16, 2000. PMID 10824734. 
  72. Chirala S, Wakil S. Structure and function of animal fatty acid synthase. „Lipids”. 39, s. 1045–53, 2004. PMID 15726818. 
  73. White S, Zheng J, Zhang Y. The structural biology of type II fatty acid biosynthesis. „Annu Rev Biochem”. 74, s. 791–831, 2005. PMID 15952903. 
  74. Ohlrogge J, Jaworski J. Regulation of fatty acid synthesis. „Annu Rev Plant Physiol Plant Mol Biol”. 48, s. 109–136, 1997. PMID 15012259. 
  75. Dubey V, Bhalla R, Luthra R. An overview of the non-mevalonate pathway for terpenoid biosynthesis in plants. „J Biosci”. 28, s. 637–46, 2003. PMID 14517367. 
  76. Kuzuyama T, Seto H. Diversity of the biosynthesis of the isoprene units. „Nat Prod Rep”. 20, s. 171–83, 2003. PMID 12735695. 
  77. Grochowski L, Xu H, White R. Methanocaldococcus jannaschii uses a modified mevalonate pathway for biosynthesis of isopentenyl diphosphate. „J Bacteriol”. 188, s. 3192–8, 2006. PMID 16621811. 
  78. Lichtenthaler H. The 1-Ddeoxy-D-xylulose-5–phosphate pathway of isoprenoid biosynthesis in plants. „Annu Rev Plant Physiol Plant Mol Biol”. 50, s. 47–65, 1999. PMID 15012203. 
  79. Schroepfer G. Sterol biosynthesis. „Annu Rev Biochem”. 50, s. 585–621, 1981. PMID 7023367. 
  80. Lees N, Skaggs B, Kirsch D, Bard M. Cloning of the late genes in the ergosterol biosynthetic pathway of Saccharomyces cerevisiae—a review. „Lipids”. 30, s. 221–6, 1995. PMID 7791529. 
  81. Arthur C. Guyton, John E. Hall: Textbook of Medical Physiology. 2006, s. 855–6. 
  82. Ibba M, Söll D. The renaissance of aminoacyl-tRNA synthesis. „EMBO Rep”. 2, s. 382–7, 2001. PMID 11375928. 
  83. Lengyel P, Söll D. Mechanism of protein biosynthesis. „Bacteriol Rev”. 33, s. 264–301, 1969. PMID 4896351. 
  84. Rudolph F. The biochemistry and physiology of nucleotides. „J Nutr”. 124, s. 124S–127S, 1994. PMID 8283301.  Zrenner R, Stitt M, Sonnewald U, Boldt R. Pyrimidine and purine biosynthesis and degradation in plants. „Annu Rev Plant Biol”. 57, s. 805–36, 2006. PMID 16669783. 
  85. Stasolla C, Katahira R, Thorpe T, Ashihara H. Purine and pyrimidine nucleotide metabolism in higher plants. „J Plant Physiol”. 160, s. 1271–95, 2003. PMID 14658380. 
  86. Smith J. Enzymes of nucleotide synthesis. „Curr Opin Struct Biol”. 5, s. 752–7, 1995. PMID 8749362. 
  87. Testa B, Krämer S. The biochemistry of drug metabolism—an introduction: part 1. Principles and overview. „Chem Biodivers”. 3, s. 1053–101, 2006. PMID 17193224. 
  88. Danielson P. The cytochrome P450 superfamily: biochemistry, evolution and drug metabolism in humans. „Curr Drug Metab”. 3, s. 561–97, 2002. PMID 12369887. 
  89. King C, Rios G, Green M, Tephly T. UDP-glucuronosyltransferases. „Curr Drug Metab”. 1, s. 143–61, 2000. PMID 11465080. 
  90. Sheehan D, Meade G, Foley V, Dowd C. Structure, function and evolution of glutathione transferases: implications for classification of non-mammalian members of an ancient enzyme superfamily. „Biochem J”. 360, s. 1–16, 2001. PMID 11695986. 
  91. Galvão T, Mohn W, de Lorenzo V. Exploring the microbial biodegradation and biotransformation gene pool. „Trends Biotechnol”. 23, s. 497–506, 2005. PMID 16125262. 
  92. Janssen D, Dinkla I, Poelarends G, Terpstra P. Bacterial degradation of xenobiotic compounds: evolution and distribution of novel enzyme activities. „Environ Microbiol”. 7, s. 1868–82, 2005. PMID 16309386. 
  93. Davies K. Oxidative stress: the paradox of aerobic life. „Biochem Soc Symp”. 61, s. 1–31, 1995. PMID 8660387. 
  94. Tu B, Weissman J. Oxidative protein folding in eukaryotes: mechanisms and consequences. „J Cell Biol”. 164, s. 341–6, 2004. PMID 14757749. 
  95. Sies H. Oxidative stress: oxidants and antioxidants. „Exp Physiol”. 82, s. 291–5, 1997. PMID 9129943. 
  96. Vertuani S, Angusti A, Manfredini S. The antioxidants and pro-antioxidants network: an overview. „Curr Pharm Des”. 10, s. 1677–94, 2004. PMID 15134565. 
  97. von Stockar U, Liu J. Does microbial life always feed on negative entropy? Thermodynamic analysis of microbial growth. „Biochim Biophys Acta”. 1412, s. 191–211, 1999. PMID 10482783. 
  98. Demirel Y, Sandler S. Thermodynamics and bioenergetics. „Biophys Chem”. 97, s. 87–111, 2002. PMID 12050002. 
  99. Albert R. Scale-free networks in cell biology. „J Cell Sci”. 118, s. 4947–57, 2005. PMID 16254242. 
  100. Brand M. Regulation analysis of energy metabolism. „J Exp Biol”. 200, s. 193–202, 1997. PMID 9050227. 
  101. Soyer O, Salathé M, Bonhoeffer S. Signal transduction networks: topology, response and biochemical processes. „J Theor Biol”. 238, s. 416–25, 2006. PMID 16045939. 
  102. Salter M, Knowles R, Pogson C. Metabolic control. „Essays Biochem”. 28, s. 1–12, 1994. PMID 7925313. 
  103. Westerhoff H, Groen A, Wanders R. Modern theories of metabolic control and their applications (review). „Biosci Rep”. 4, s. 1–22, 1984. PMID 6365197. 
  104. Fell D, Thomas S. Physiological control of metabolic flux: the requirement for multisite modulation. „Biochem J”. 311 (Pt 1), s. 35–9, 1995. PMID 7575476. 
  105. Hendrickson W. Transduction of biochemical signals across cell membranes. „Q Rev Biophys”. 38, s. 321–30, 2005. PMID 16600054. 
  106. Cohen P. The regulation of protein function by multisite phosphorylation—a 25 year update. „Trends Biochem Sci”. 25, s. 596–601, 2000. PMID 11116185. 
  107. Lienhard G, Slot J, James D, Mueckler M. How cells absorb glucose. „Sci Am”. 266, s. 86–91, 1992. PMID 1734513. 
  108. Roach P. Glycogen and its metabolism. „Curr Mol Med”. 2, s. 101–20, 2002. PMID 11949930. 
  109. Newgard C, Brady M, O'Doherty R, Saltiel A. Organizing glucose disposal: emerging roles of the glycogen targeting subunits of protein phosphatase-1. „Diabetes”. 49, s. 1967–77, 2000. PMID 11117996. 
  110. Romano A, Conway T. Evolution of carbohydrate metabolic pathways. „Res Microbiol”. 147, s. 448–55, 1996. PMID 9084754. 
  111. Koch A. How did bacteria come to be?. „Adv Microb Physiol”. 40, s. 353–99, 1998. PMID 9889982. 
  112. Ouzounis C, Kyrpides N. The emergence of major cellular processes in evolution. „FEBS Lett”. 390, s. 119–23, 1996. PMID 8706840. 
  113. Gilbert W.. Origin of life: The RNA world. „Nature”. 319, s. 618, 1986. doi:10.1038/319618a0. 
  114. Caetano-Anolles G, Kim HS, Mittenthal JE. The origin of modern metabolic networks inferred from phylogenomic analysis of protein architecture. „Proc Natl Acad Sci USA”. 104, s. 9358–63, 2007. PMID 17517598. 
  115. Schmidt S, Sunyaev S, Bork P, Dandekar T. Metabolites: a helping hand for pathway evolution?. „Trends Biochem Sci”. 28, s. 336–41, 2003. PMID 12826406. 
  116. Light S, Kraulis P. Network analysis of metabolic enzyme evolution in Escherichia coli. „BMC Bioinformatics”. 5, s. 15, 2004. PMID 15113413. 
  117. Alves R, Chaleil R, Sternberg M. Evolution of enzymes in metabolism: a network perspective. „J Mol Biol”. 320, s. 751–70, 2002. PMID 12095253. 
  118. Spirin V, Gelfand M, Mironov A, Mirny L. A metabolic network in the evolutionary context: multiscale structure and modularity. „Proc Natl Acad Sci U S A”. 103, s. 8774–9, 2006. PMID 16731630. 
  119. Lawrence J. Common themes in the genome strategies of pathogens. „Curr Opin Genet Dev”. 15, s. 584–8, 2005. PMID 16188434.  Wernegreen J. For better or worse: genomic consequences of intracellular mutualism and parasitism. „Curr Opin Genet Dev”. 15, s. 572–83, 2005. PMID 16230003. 
  120. Pál C, Papp B, Lercher M, Csermely P, Oliver S, Hurst L. Chance and necessity in the evolution of minimal metabolic networks. „Nature”. 440, s. 667–70, 2006. PMID 16572170. 
  121. Sterck L, Rombauts S, Vandepoele K, Rouzé P, Van de Peer Y. How many genes are there in plants (... and why are they there)?. „Curr Opin Plant Biol”. 10, s. 199–203, 2007. PMID 17289424. 
  122. Rennie M. An introduction to the use of tracers in nutrition and metabolism. „Proc Nutr Soc”. 58, s. 935–44, 1999. PMID 10817161. 
  123. Phair R. Development of kinetic models in the nonlinear world of molecular cell biology. „Metabolism”. 46, s. 1489–95, 1997. PMID 9439549. 
  124. Borodina I, Nielsen J. From genomes to in silico cells via metabolic networks. „Curr Opin Biotechnol”. 16, s. 350–5, 2005. PMID 15961036. 
  125. Gianchandani E, Brautigan D, Papin J. Systems analyses characterize integrated functions of biochemical networks. „Trends Biochem Sci”. 31, s. 284–91, 2006. PMID 16616498. 
  126. Thykaer J, Nielsen J. Metabolic engineering of beta-lactam production. „Metab Eng”. 5, s. 56–69, 2003. PMID 12749845. 
  127. González-Pajuelo M, Meynial-Salles I, Mendes F, Andrade J, Vasconcelos I, Soucaille P. Metabolic engineering of Clostridium acetobutylicum for the industrial production of 1,3-propanediol from glycerol. „Metab Eng”. 7, s. 329–36, 2005. PMID 16095939. 
  128. Krämer M, Bongaerts J, Bovenberg R, Kremer S, Müller U, Orf S, Wubbolts M, Raeven L. Metabolic engineering for microbial production of shikimic acid. „Metab Eng”. 5, s. 277–83, 2003. PMID 14642355. 
  129. Koffas M, Roberge C, Lee K, Stephanopoulos G. Metabolic engineering. „Annu Rev Biomed Eng”. 1, s. 535–57, 1999. PMID 11701499. 
  130. Metabolism. [dostęp 2007-02-20].
  131. Eknoyan G. Santorio Sanctorius (1561–1636) - founding father of metabolic balance studies. „Am J Nephrol”. 19, s. 226-33, 1999. PMID 10213823. 
  132. Williams, H. S. (1904) A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences Harper and Brothers (New York) Retrieved on 2007-03-26
  133. Dubos J.. Louis Pasteur: Free Lance of Science, Gollancz. Quoted in Manchester K. L. (1995) Louis Pasteur (1822 – 1895)—chance and the prepared mind.. „Trends Biotechnol”. 13, s. 511–515, 1951. PMID 8595136. 
  134. Kinne-Saffran E, Kinne R. Vitalism and synthesis of urea. From Friedrich Wöhler to Hans A. Krebs. „Am J Nephrol”. 19, s. 290-4, 1999. PMID 10213830. 
  135. Eduard Buchner's 1907 Nobel lecture na http://nobelprize.org Accessed 2007-03-20
  136. Kornberg H. Krebs and his trinity of cycles. „Nat Rev Mol Cell Biol”. 1, s. 225-8, 2000. PMID 11252898. 
  137. Krebs H A, Henseleit K (1932) "Untersuchungen über die Harnstoffbildung im tierkorper." Z. Physiol. Chem. 210, 33 – 66. Krebs H, Johnson W. Metabolism of ketonic acids in animal tissues. „Biochem J”. 31, s. 645-60, 1937. PMID 16746382. 

Bibliografia

  • Jeremy Mark Berg, John L Tymoczko, Lubert Stryer, Neil D Clarke, Zofia Szweykowska-Kulińska, Artur Jarmołowski: Biochemia. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2007. ISBN 978-83-01-14379-4. 
  • B Hames, Nigel M Hooper, Lilla Hryniewiecka, Kazimierz Ziemnicki, Halina Augustyniak: Biochemia. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2007. ISBN 978-83-01-13872-1. 
  • Nicholls, D. G. i Ferguson, S. J., Bioenergetyka 2 Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa, 1995. ISBN 978-83-01-11661-3
  • Zobacz też

  • wrodzone błędy metabolizmu
  • blok metaboliczny
  • Linki zewnętrzne

    Informacje ogólne
  • Metabolism, Cellular Respiration and Photosynthesis (ang.). BioChemWeb.org. [dostęp 2009-02-06]. (Metabolizm, oddychanie komórkowe i fotosynteza)
  • Biochemistry of Metabolism. Instructional materials for a studio-format course (ang.). Rensselaer Polytechnic Institute. [dostęp 1 listopada 2008]. (Biochemia metabolizmu)
  • Steyermark A., Njoku R.: Physiology at its best (ang.). [dostęp 1 listopada 2008]. (Zaawansowany kalkulator metabolizmu zwierząt. Interaktywna strona do nauki)
  • Hurlbert E.: Microbial metabolism (ang.). 1999. [dostęp 1 listopada 2008]. (Metabolizm mikroorganizmów)
  • Karl J. Miller: Metabolic Pathways of Biochemistry (ang.). 1998. [dostęp 2009-02-06]. (Biochemiczne szlaki metaboliczne)
  • Chemistry for Biologists (ang.). Royal Society of Chemistry, Biochemical Society. [dostęp 2009-02-06]. (Chemia dla biologów)
  • Sparknotes: SAT Biology (ang.). SparkNotes LLC. [dostęp 2009-02-06].
  • Hans Kornberg: metabolism (ang.). Encyklopaedia Britannica. [dostęp 2009-02-06].
  • Metabolizm człowieka
  • James Baggott, Sharon E. Dennis: NetBiochem Topics (ang.). 1994-95. [dostęp 2009-02-06]. (przewodnik nt. szlaków metabolicznych człowieka, poziom szkolny)
  • Michael W. King: The Medical Biochemistry Page (ang.). [dostęp 2009-02-06]. (zasób materiałów nt. metabolizmu człowieka)
  • Bazy danych
  • The BioCyc Collection of Pathway/Genome Databases (en)
  • Flow Chart of Metabolic Pathways (en) (baza danych szlaków metabolicznych)
  • The KEGG PATHWAY Database (en) (baza danych szlaków metabolicznych)
  • Reactome (baza danych o procesach biologicznych)
  • Szlaki metaboliczne
  • Donald E. Nicholson: IUBMB-Nicholson Metabolic Pathways Chart (ang.). Sigma-Aldrich. [dostęp 2009-02-06]. (Szlaki metaboliczne komórki roślinnej)
  • Doutor Pedro Silva: Metabolic pathways (ang.). 2002. [dostęp 2009-02-06]. (Schematy głównych szlaków metabolicznych)
  • Skwalenwęglowodór wielonienasycony, triterpen (składa się z sześciu jednostek izoprenowych - każda po pięć atomów węgla, wszystkie w konfiguracji E); jest zaliczany do lipidów (nie jest jednak tłuszczem). Jest składnikiem ludzkiego sebum (płaszcza lipidowego skóry) oraz tłuszczu wątroby rekina; ma własności antybakteryjne i przeciwgrzybiczne. Jest metabolicznym prekursorem cholesterolu i innych steroli.
    Cholesterol – organiczny . Jego pochodne występują w błonie każdej komórki zwierzęcej, działając na nią stabilizująco i decydując o wielu jej własnościach. Jest także prekursorem licznych ważnych steroidów takich jak kwasy żółciowe czy hormony steroidowe.


    przejdź do podstrony: [1][2] 3





    Czy wiesz że...? beta

    Hydrofil (gr. hýder - woda + gr. phileín - lubić) – termin stosowany w ekologii i zoocenologii na określenie gatunków żyjących w środowisku wodnym. Na przykład w odniesieniu do larw Tabanidae, których larwy odbywają cały rozwój w wodzie (zbiornikach wodnych). Termin używany również w chemii w odniesieniu do substancji mających łatwość w przywiązywaniu cząsteczek wody. Takie substancje (hydrofilne) ulegają łatwemu uwodnieniu.
    Przeciwutleniacze (antyoksydanty, antyutleniacze) – grupa związków chemicznych, które są stosowane w zapobieganiu niepożądanym procesom utleniania, przez co przedłużają trwałość produktów.
    Homeostaza (gr. homoíos - podobny, równy; stásis - trwanie) – zdolność do utrzymania stanu równowagi dynamicznej środowiska, w którym zachodzą procesy biologiczne. Zasadniczo sprowadza się to do równowagi płynów wewnątrz- i zewnątrzkomórkowych. Pojęcie homeostazy wprowadził Walter Cannon w 1939 roku na podstawie założeń Claude Bernarda z 1857 r. dotyczących stabilności środowiska wewnętrznego. Homeostaza jest podstawowym pojęciem w fizjologii. Pojęcie to jest także stosowane w psychologii zdrowia dla określenia mechanizmu adaptacyjnego.
    Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowyorganiczny związek chemiczny, nukleotyd pełniący istotną rolę w procesach oddychania komórkowego. Różne pochodne tego związku są akceptorami elektronów i protonów w procesach utleniania komórkowego. Pełnią też rolę koenzymów oksydoreduktaz.
    Dyhydrogenaza mleczanowa (LDH)enzym z klasy oksydoreduktaz, obecny w wątrobie. Katalizuje ostatni etap szlaku glikolitycznego – przejście pirogronianu w mleczan i odwrotnie. Cząsteczka LDH jest tetramerem, złożonym z dwóch różnych podjednostek – H ("sercowej") i M ("mięśniowej"), co daje możliwość występowania w postaci pięciu izoenzymów o następującej budowie:
    Anabolizm – grupa reakcji chemicznych, w wyniku których z prostych substratów powstają związki złożone, gromadzące energię. Jest to ta część metabolizmu, która związana jest ze wzrostem tkanek organizmu. Często procesy metaboliczne dzieli się na anaboliczne (wzrostowe) i kataboliczne (związane z rozkładem i zanikaniem materii organicznej).
    Lek – każda substancja, niezależnie od pochodzenia (naturalnego lub syntetycznego), wprowadzana do organizmu w celu osiągnięcia pożądanego efektu terapeutycznego, lub w celu zapobiegania chorobie, podawana w ściśle określonej dawce. Lekiem jest substancja modyfikująca procesy fizjologiczne w taki sposób, że hamuje przyczyny lub objawy choroby, lub zapobiega jej rozwojowi. Określenie lek stosuje się też w stosunku do substancji stosowanych w celach diagnostycznych (np. metoklopramid w diagnostyce hiperprolaktynemii) oraz środków modyfikujących nie zmienione chorobowo funkcje organizmu (np. środki antykoncepcyjne).
    Powyższa treść oraz zamieszczone w niej powiązane definicje/pojęcia - udostępniane są na licencji Creative Commons: uznanie autorstwa, na tych samych warunkach, z możliwością obowiązywania dodatkowych ograniczeń. Zobacz szczegółowe informacje o warunkach korzystania

    Wszystkie hasła znajdujące się w naszym mirrorze Wikipedii mają znaczenie informacyjne i edukacyjne.
    Nie mogą być traktowane jako porady.