Mioglobina - Polski Serwis Naukowy

Cząsteczka mioglobiny.
Różne kolory oznaczają poszczególne helisy alfa budujące pojedynczą cząsteczkę mioglobiny.

Porównanie krzywych saturacji Mioglobiny(Mb) z Hemoglobiną (HbA), Hemoglobiną płodową(HbF)

Mioglobina (oznaczana również: Mb) - złożone białko globularne biorące udział w magazynowaniu tlenu. Jest pojedynczym łańcuchem białkowym, o masie cząsteczkowej 17053 Da, zbudowanym z 153 reszt aminokwasowych. Jej budowa drugorzędowa i trzeciorzędowa jest bardzo podobna do budowy podjednostki β w hemoglobinie. W 1958 roku John Kendrew i współpracownicy wyznaczyli dokładną strukturę mioglobiny stosując rentgenografię strukturalną. Była to pierwsza poznana struktura białka. Za odkrycie Kendrew otrzymał Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii w roku 1962, dzieląc ją z Maxem Perutzem.

Jon – atom lub grupa atomów połączonych wiązaniami chemicznymi, która ma niedomiar lub nadmiar elektronów w stosunku do protonów. Obojętne elektrycznie atomy i cząsteczki związków chemicznych posiadają równą liczbę elektronów i protonów, jony zaś są elektrycznie naładowane dodatnio lub ujemnie.

Helisa alfa - struktura drugorzędowa białka (tak jak i harmonijka beta), stabilizowana przez wiązania wodorowe. Kształtem przypomina cylinder, tworzony przez ciasno, prawoskrętnie skręconą sprężynę. Ściany cylindra tworzy łańcuch polipeptydowy, a łańcuchy boczne (podstawniki) wystają na zewnątrz. Co cztery aminokwasy w łańcuchu polipeptydowym tworzone jest wiązanie wodorowe pomiędzy grupą karboksylową jednego aminokwasu, a grupą aminową drugiego. Skok helisy następuje co 0,54 nm.

Budowa

Mioglobina jest silnie upakowaną, w przybliżeniu kulistą cząsteczką o wymiarach 4,5 x 3,5 x 2,5 nm. Około 75% łańcucha występuje w formie ośmiu prawoskrętnych helis α o długości 7 - 20 aminokwasów. Poszczególne helisy oznacza się literami od A do H. Aby odnieść się do konkretnego aminokwasu określamy w której helisie się on znajduje (np. F) oraz liczbę wskazującą pozycję od końca N (aminowego) w tej helisie. I tak np. "His F8" odpowiada helisie F i ósmemu aminokwasowi na niej, który okazuje się być histydyną.

Nanometr (symbol: nm) – podwielokrotność metra, podstawowej jednostki długości w układzie SI. Jest to jedna miliardowa metra czyli jedna milionowa milimetra. Jeden nanometr równa się zatem 10−9 m. W notacji naukowej można go zapisać jako 1 E-9 m oznaczający 0,000 000 001 × 1 m. Rzadko stosowana jest również stara nazwa milimikron

Sir John Cowdery Kendrew (ur. 24 marca 1917 roku, zm. 23 sierpnia 1997) – angielski biochemik, laureat Nagrody Nobla z dziedziny chemii w roku 1962 za badanie struktury białek globularnych (kłębuszkowych).

Grupę prostetyczną mioglobiny stanowi hem. Znajduje się on w zagłębieniu pomiędzy helisami E i F, a w jego centrum jest związane koordynacyjnie żelazo w formie jonu Fe. Utlenienie jonu żelaza Fe do Fe powoduje utratę aktywności biologicznej białka.

Zewnętrzna część cząsteczki mioglobiny jest polarna, natomiast jej wnętrze jest niepolarne. Dzieje się tak, gdyż reszty aminokwasowe zawierające grupy polarne kierowane są na zewnątrz cząsteczki, a reszty niepolarne kierowane są do środka. Jedynym wyjątkiem od tej reguły są dwie polarne reszty histydyny (F8 i E7), które skierowane są do wnętrza cząsteczki. His F8 określana jest mianem histydyny proksymalnej, a His E7 - dystalnej.

Struktura trzeciorzędowa białka lub jego podjednostki to układ w przestrzeni wszystkich jego atomów, bez uwzględniania zależności od sąsiednich cząsteczek. Białko to α-helisa lub β-harmonijka, zwinięta w przestrzenną bryłę. Kształt, wielkość i właściwości danej podjednostki decydują o aktywności biochemicznej, w tym działania enzymu. Warunkują ją różne wiązania chemiczne np.:

Wiązanie koordynacyjne (donorowo-akceptorowe), to rodzaj kowalencyjnego wiązania chemicznego. Istotą tego wiązania jest uwspólnienie pary elektronowej między dwoma atomami, przy czym oba te elektrony formalnie pochodzą od jednego atomu.

Rodzaje mioglobiny:

oksymioglobina – mioglobina utlenowana, magazynująca tlen;

karboksymioglobina - mioglobina związana z tlenkiem węgla(II). W warunkach fizjologicznych stanowi ok. 1% mioglobiny. Wędzonemu mięsu nadaje charakterystyczny, jasnoczerwony kolor.

apomioglobina (apoMb) - mioglobina pozbawiona hemu;

metmioglobina – mioglobina z utlenionym atomem żelaza.

Funkcja

Główną funkcją mioglobiny jest magazynowanie tlenu w mięśniach czerwonych (poprzecznie prążkowanych). Podczas nadmiernego wysiłku, kiedy ciśnienie cząsteczkowe tlenu spada w mięśniach do bardzo niskiej wartości 5 mm Hg, mioglobina uwalnia zmagazynowane cząsteczki O2 i pozwala mitochondriom na syntezę ATP na drodze fosforylacji oksydacyjnej.

Białka globularne – rodzaj rozpuszczalnych prostych białek (zbudowanych wyłącznie z aminokwasów), występujących m.in. w ziarnach zbóż, osoczu, jądrze komórkowym oraz czerwonych i białych krwinkach. Białka globularne obejmują:

Tkanka mięśniowa (łac. textus muscularis) - jedna z podstawowych tkanek zwierzęcych. Składa się z włókien mięśniowych, zbudowanych z miocytów (zespołów komórek mięśniowych), posiadających zdolność do aktywnego kurczenia się.

Kluczową rolę w wiązaniu tlenu przez mioglobinę pełni hem wraz ze związanym koordynacyjnie jonem żelaza(II), oraz histydyna proksymalna i dystalna. Fe wiąże się piątym wiązaniem koordynacyjnym z pierścieniem imidazolowym histydyny proksymalnej. Po przeciwnej stronie płaskiego układu hemu znajduje się histydyna dystalna, która nie wiąże się z żelazem, pełni jednak istotną rolę jako zawada przestrzenna, utrudniając przyłączanie się cząsteczkom tlenku węgla (CO).

Oksymioglobina – utlenowana postać mioglobiny. Mioglobina jest białkiem służącym do magazynowania tlenu w tkance mięśniowej. Ma ciemnoczerwoną (purpurową) barwę. Po przyłączeniu cząsteczki tlenu, zmienia się jej konformacja i barwa. Mioglobina z przyłączoną cząsteczką tlenu określana jest jako oksymioglobina i zmienia barwę na jasnoczerwoną (wiśniową). Jest to zjawisko odwracalne. Gdy ciśnienie cząstkowe tlenu w otoczeniu spada, jego cząsteczka odłącza się od cząsteczki oksymioglobiny. W żywych mięśniach mechanizm ten pozwala na przechowywanie tlenu i uwalnianie jego rezerw podczas anoksemii. W przetwórstwie mięsa ma to znaczenie estetyczne. Mięso tuż po uboju zawiera głównie nienatlenioną mioglobinę i ma ciemnoczerwoną barwę. Podczas rozbioru i cięcia mięsa, wnika do niego tlen atmosferyczny i łącząc się mioglobiną, przekształca ją w oksymioglobinę. Dlatego mięso w pierwszych etapach obróbki ma jasnoczerwony kolor kojarzony ze świeżością.

Tor (Tr, mm Hg) – pozaukładowa jednostka miary ciśnienia równa ciśnieniu słupa rtęci o wysokości jednego milimetra w temperaturze 273,15 K (0°C), przy normalnym przyspieszeniu ziemskim. Nazwa pochodzi od nazwiska fizyka Evangelisty Torricellego.

Jedna cząsteczka mioglobiny przenosi jedną cząsteczkę tlenu. Tlen zajmuje szóstą pozycję koordynacyjną w atomie żelaza. Przyłączenie atomu O2 powoduje zmianę konformacji części białka.

Zobacz też

Hemoglobina

Linki zewnętrzne

Artykuł "Funkcje białek (hemoglobina i mioglobina)" w serwisie kujon.net

Przypisy

Human protein: P02144 - Myoglobin
Biochemia Harpera, Robert K. Murray, Daryl K. Granner, Peter A. Mayes, Victor W. Rodwell, wyd. V, Wydawnictwo Lekarskie PZWL