Polipeptydy - Polski Serwis Naukowy

Ten artykuł dotyczy wielkocząsteczkowych biopolimerów. Zapoznaj się również z: inne znaczenia tego słowa.

Trójwymiarowa struktura białka (enzymu) - izomerazy triozofosforanowej. Po lewej prezentacja poszczególnych atomów, rozróżnionych kolorami. W środku struktura drugorzędowa białka. Po prawej prezentacja powierzchni białka

Model wstążkowy mioglobiny

Białka – wielkocząsteczkowe (masa cząsteczkowa od ok. 10 000 do kilku mln Daltonów) biopolimery, a właściwie biologiczne polikondensaty, zbudowane z reszt aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi -CONH-. Występują we wszystkich żywych organizmach oraz wirusach. Synteza białek odbywa się przy udziale specjalnych organelli komórkowych zwanych rybosomami.

Aldehydy – grupa związków organicznych posiadających grupę aldehydową, czyli grupę karbonylową (C=O) połączoną z jednym (-CHO) lub dwoma (CH2O) atomami wodoru. Proste aldehydy, będące pochodnymi alkanów i zawierające w cząsteczce jedną grupę aldehydową to alkanale o wzorze ogólnym CnH2n+1CHO.
Przeciwciała lub immunoglobuliny – białka wydzielane przez komórki plazmatyczne (czyli pobudzone limfocyty B) w przebiegu odpowiedzi immunologicznej typu humoralnego, które mają zdolność do swoistego rozpoznawania antygenów.

Zazwyczaj liczba reszt aminokwasowych pojedynczego łańcucha polipeptydowego jest większa niż 100, a cała cząsteczka może być zbudowana z wielu łańcuchów polipeptydowych (podjednostek).

Głównymi pierwiastkami wchodzącymi w skład białek są C, O, H, N, S, także P oraz niekiedy kationy metali Mn, Zn, Mg, Fe, Cu, Co i inne.

Skład ten nie pokrywa się ze składem aminokwasów. Wynika to stąd, że większość białek (są to tzw. białka złożone lub proteidy) ma dołączone do reszt aminokwasowych różne inne cząsteczki. Regułą jest przyłączanie cukrów, a ponadto kowalencyjnie lub za pomocą wiązań wodorowych dołączane może być wiele różnych związków organicznych pełniących funkcje koenzymów oraz jony metali.

Sekwencja aminokwasów, struktura pierwszorzędowa białka, struktura pierwotna białka - liniowy układ aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym zgodny z kodem genetycznym i stanowiący jego pierwszorzędową strukturę.
Błona komórkowa, plazmolema, plazmolemma (cytolemma, plasmolemma) – półprzepuszczalna błona biologiczna oddzielająca wnętrze komórki od świata zewnętrznego. Jest ona złożona z dwóch warstw fosfolipidów oraz białek, z których niektóre są luźno związane z powierzchnią błony (białka peryferyjne), a inne przebijają błonę lub są w niej mocno osadzone białkowym lub niebiałkowym motywem (białka błonowe).

Budowa białek

Schemat różnych poziomów budowy białek

Model wstążkowy mysiego przeciwciała przeciwko antygenowi węglowodanowemu przecinkowca cholery związanego z antygenem. Łańcuch ciężki zaznaczono na pomarańczowo, lekki na niebiesko.

Zsyntetyzowany w komórce łańcuch białkowy przypomina unoszącą się swobodnie w roztworze "nitkę", która może przyjąć dowolny kształt (w biofizyce nazywa się to kłębkiem statystycznym), ale ulega procesowi tzw. zwijania białka (ang. protein folding) tworząc mniej lub bardziej sztywną strukturę przestrzenną, zwaną strukturą lub konformacja białka "natywną". Tylko cząsteczki, które uległy zwinięciu do takiej struktury, mogą pełnić właściwą danemu białku rolę biochemiczną.

Białka rybosomalne – białka wchodzące, oprócz rybosomalnego RNA, w skład rybosomów. Biorą udział w procesie translacji. Wśród białek rybosomalnych możemy wyróżnić czynniki inicjacji translacji, czynniki elongacyjne i czynniki uwalniające oraz inne białka, pełniące funkcje regulacyjne.
Denaturacja białka - zmiany w II, III- i IV-rzędowej strukturze białka natywnego, które prowadzą do utraty aktywności biologicznej lub innej indywidualnej cechy charakterystycznej przy zachowaniu jego struktury pierwszorzędowej.

Ze względu na skalę przestrzenną pełną strukturę białka można opisać na czterech poziomach:

Struktura pierwszorzędowa białka (sekwencja aminokwasów, struktura pierwotna białka) – kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym

Struktura drugorzędowa białka – przestrzenne ułożenie fragmentów łańcuchów polipeptydowych. Do struktur drugorzędowych zaliczana jest:

helisa alfa (ang. α helix)

harmonijka beta (ang. β sheet)

beta zakręt (pętle omega) (ang. β hairpin)

Struktura trzeciorzędowa białka – wzajemne położenie elementów struktury drugorzędowej.

Struktura czwartorzędowa białka – wzajemne położenie łańcuchów polipeptydowych oraz ewentualnie struktur niebiałkowych (grupa prostetyczna):

cukrów w glikoproteidach

lipidów w lipoproteidach

kwasów nukleinowych w nukleoproteidach

barwników w chromoproteidach

resztę kwasu fosforowego w fosfoproteidach.

Skład pierwiastkowy

Najczęściej skład pierwiastkowy białek przedstawiany jest następująco:

Azot (N, łac. nitrogenium) – pierwiastek chemiczny z grupy niemetali. Zawartość w górnych warstwach Ziemi wynosi 0,0019%. Stabilnymi izotopami azotu są 14N i 15N. Azot w stanie wolnym występuje w postaci dwuatomowej cząsteczki N2. W cząsteczce tej dwa atomy tego pierwiastka są połączone ze sobą wiązaniem potrójnym. Azot jest podstawowym składnikiem powietrza (78,09% objętości). Wchodzi w skład wielu związków, takich jak: amoniak, kwas azotowy, azotany oraz wielu ważnych związków organicznych (kwasy nukleinowe, białka i wiele innych). Azot w fazie stałej występuje w sześciu odmianach alotropowych nazwanych od kolejnych liter greckich (α, β, γ, δ, ε, ζ). Najnowsze badania wykazują prawdopodobne istnienie kolejnych dwóch odmian (η, θ).
Aktyna (ang. actin) - białko wchodzące w skład kurczliwych filamentów aktynowych, stanowiących obok mikrotubul i filamentów pośrednich cytoszkielet komórki eukariotycznej. Nazwa nawiązuje do jej zdolności do stymulacji hydrolizy ATP. Aktyna występuje w dwóch postaciach: globularnej (G-aktyna o masie 42 kDa) i fibrylarnej (F-aktyna). Cząsteczka G-aktyny zawiera miejsca przyłączania miozyny.

Węgiel - 50%-55%

Tlen - 19%-24%

Azot - 15%-18%

Wodór - 6%-8%

Siarka - 0,3%-3%

Fosfor - 0%-0,5%

czytaj dalej: [2], [3]

w oparciu o Wikipedię (licencja GFDL, CC-BY-SA 3.0, autorzy, historia, edycja)

Czy wiesz że...? beta

Grupy prostetyczne – niebiałkowe składniki białek (np. enzymów) niezbędne dla ich aktywności, rodzaj kofaktorów. W przeciwieństwie do koenzymów, są trwale związane z białkami (np. miejscem aktywnym enzymów), często za pomocą wiązań kowalencyjnych lub koordynacyjnych, i nie opuszczają one swojego miejsca wiązania w trakcie reakcji. Białko bez swojej grupy prostetycznej to apobiałko (apoproteina, apoenzym), natomiast wraz z nią holobiałko (holoproteina).

Skleroproteiny - białka charakteryzujące się dużą zawartością cysteiny i aminokwasów zasadowych oraz kolagenu i elastyny, odznaczają się dużą zawartością proliny i hydroksyproliny, nierozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli, natomiast wykazują dobrą rozpuszczalność w alkoholu tioglikolowym.

Zboża lub rośliny zbożowe – rośliny uprawne z rodziny traw (Poaceae). Ich owoce wytwarzają nasiona o wysokiej zawartości skrobi, są one wykorzystywane do celów konsumpcyjnych (mąki, kasze, oleje, syropy), pastewnych i przemysłowych (piwowarstwo, młynarstwo, gorzelnictwo, farmaceutyka).

Keratyna – białko fibrylarne (nierozpuszczalne w wodzie, cząsteczki białka tworzą włókna). W komórkach nabłonkowych człowieka zidentyfikowano dwadzieścia izoform cytokeratyn o masie cząsteczkowej od 40 do 70 kDa, natomiast w komórkach innych ssaków wykazano około dziesięciu izoform tzw. keratyn twardych, obecnych w wytworach skóry: piórach, wełnie, rogach, paznokciach i innych. Możemy wyróżnić keratynę miękką i twardą.

Kadheryny – nadrodzina białek adhezyjnych, które uczestniczą w oddziaływaniach między komórkami, poprzez jony wapnia Ca2+. Są one białkami transbłonowymi zdolnymi do rozpoznawania i tworzenia połączeń z kadherynami tego samego rodzaju. Główna rolą tych białek jest ułatwianie przylegania do siebie komórek tego samego rodzaju. Ponieważ do utworzenia wiązania pomiędzy cząsteczkami kadheryn potrzebne są jony wapnia to obecność związków kompleksujących kationy Ca2+, takich jak EDTA czy inne czynniki chelatujące może doprowadzić do rozpadu tego rodzaju połączeń. Domena wewnątrzkomórkowa kadheryny może wiązać się z białkami z grupy katenin, które z kolei wiażą się z filamentami aktynowymi, będącymi jednymi z głównych składników cytoszkieletu. Kompleksy postaci kadheryna – katenina są kluczowe dla zdolności przylegania do siebie komórek.

Hormon (od gr. ὁρμάω hormao - rzucam się naprzód, pędzę) – związek chemiczny, który jest wydzielany przez gruczoły lub tkanki układu hormonalnego. Funkcją hormonu jest regulacja czynności i modyfikacja cech strukturalnych tkanek leżących w pobliżu miejsca jego wydzielania lub oddalonych, do których dociera poprzez krew (wyjątkiem są tzw. hormony lokalne). Istnieją także takie hormony, które wywierają wpływ na funkcjonowanie wszystkich tkanek organizmu.

Pepsynogen jest nieaktywną formą (proenzymem) pepsyny. Wydzielany jest u kręgowców przez komórki główne śluzówki żołądka pod wpływem bodźców nerwowych, w których przekazaniu pośredniczy histamina lub hormonalnych (gastryna). Występuje w kilku formach molekularnych klasyfikowanych w dwóch grupach, różniących się właściwościami histochemicznymi, jako pepsynogeny I (stwierdzane w komórkach głównych i śluzowych gruczołów właściwych żołądka) i pepsynogeny II (stwierdzane także w gruczołach odźwiernikowych). Przemiana pepsynogenu w pepsynę polega na stymulowanym niskim pH (obecnością kwasu solnego) autokatalitycznym odcięciu peptydu blokującego centrum aktywne enzymu.