Priony (ang. prion, od proteinaceous infectious particle) – zakaźne białka, występujące powszechnie w każdym organizmie i całkowicie niegroźne. Dopiero w sytuacji, gdy zmieniają one swoją naturalną konformację, stają się białkiem prionowym infekcyjnym.

Historia

Termin "prion" został wprowadzony do literatury w 1982 na łamach Science przez Stanleya Prusinera. W tym samym roku wykryto białko prionu (PrP) i stwierdzono korelację między ilością białka a infekcyjnością materiału zakaźnego. Określenie sekwencji białka PrP poprzedziło zidentyfikowanie genu kodującego PrP (u człowieka ma nazwę PRNP).

Teoria prionu

Koncepcja prionów jako czynników etiologicznych zbudowanych wyłącznie z białka (bez kwasów nukleinowych) wymaga przyjęcia całkowicie odmiennego sposobu ich powielania, gdyż nie zawierają one informacji genetycznej. Priony, infekcyjne cząsteczki białka, powodują choroby układu nerwowego zwierząt (m.in. scrapie u owiec i bydła) oraz człowieka (m.in. chorobę Creutzfeldta-Jakoba i kuru). Dużym echem obiło się w 1996 podejrzenie, że chorobą Creutzfeldta-Jacoba ludzie mogą zarażać się poprzez zjedzenie mięsa od tzw. szalonych krów (chorych na BSE). Zarówno w jednym, jak i drugim przypadku czynnikiem powodującym chorobę są priony. Za badania nad prionami i sformułowanie rewolucyjnej teorii, że białka miałyby mieć charakter infekcyjny, profesor Stanley Prusiner otrzymał w 1997 Nagrodę Nobla z dziedziny medycyny.

Ponieważ niemożliwy jest proces replikowania się cząsteczki białka bez udziału kwasu nukleinowego, zagadką było rozprzestrzenianie się i namnażanie patogenu. Odkrycie genu PRNP u człowieka i analogicznych genów (Prn-p) u większości zwierząt wyższych (wszystkich ssaków, gadów i płazów) przyniosło wniosek, że kodowane przez ten gen białko jest niezbędne w funkcjonowaniu niepoznanych jeszcze fizjologicznych procesów u tych organizmów. Porównanie cząsteczek białek PrP obecnych w tkankach w warunkach fizjologii i w patologiach, takich jak scrapie, dowiodło, że mają one identyczną strukturę pierwszorzędową, ale różnią się strukturą drugorzędową, co wiąże się z odmiennymi właściwościami fizykochemicznymi. Białko PrP nie wywołujące choroby (oznaczane PrP, C z ang. cellular - komórkowe) posiada trzy α-helisy i dwie tzw. β-nici, natomiast białko PrP o domniemanym patogennym charakterze (oznaczane PrP, od scrapie) zawiera przewagę struktury tzw. harmonijki β. Białko PrP jest całkowicie rozpuszczalne w wodzie i denaturujących detergentach, natomiast PrP jest nierozpuszczalne w wodzie (stąd jedynie hipotetyczna jest struktura tego białka - nierozpuszczalność w wodzie uniemożliwia poddanie białka badaniu z użyciem spektroskopii NMR). Najważniejszym elementem teorii prionu sformułowanej przez Prusinera jest, że białko PrP wpływa na cząsteczki białka PrP, zmieniając ich konformację i zaburzając niepoznane jeszcze procesy, w których priony fizjologicznie biorą udział.