|
|
|
Polski Serwis Naukowy - OnLine od 1999 roku
RSS
Warto przeczytać: Witam!
Grupa składa sie głównie ze studentów i absolwentów (w tym dwóch wykładowców) archeo UW, dlatego też pozwalam sobie wstawić tutaj info o naborze. Jeśli dział jest nieodpowiedni, to przepraszam za zaśmiecenie.
Jeśli interesujesz się hist... Konsorcjum Instytutu Maszyn Przepływowych PAN i Grupy Energa wygrało ogólnopolski konkurs na opracowanie technologii wytwarzania paliw i energii z biomasy. Prace badawcze, na które przeznaczono 110 mln zł, zostaną zakończone w 2015 roku. 28 czerwca w Gdańsku odbyła s... Badawczy Program Ramowy UE odgrywa istotną rolę w rozwoju podstaw europejskiej wiedzy i w przyszłości powinien otrzymać znacznie zwiększone dofinansowanie. Do takich wniosków doszła grupa ekspertów w swoim raporcie na temat realizacji programu w latach 1999-2003. ... "Przed nastaniem kryzysu zastanawiano się nad sposobem, w jaki Europa może zwiększyć swoją innowacyjność w porównaniu do USA. Wraz z obecnym spowolnieniem USA i Europa upatrują w innowacyjności sposobu na wydobycie naszych gospodarek z głębokiego dołka, w jakim się znal... Białko komórkowe o nazwie PML jest niezbędne do prawidłowego zajścia procesu programowanej śmierci komórki i może stanowić cel nowej terapii antynowotworowej - przypuszczają naukowcy, m.in. z Instytutu Biologii Doświadczalnej im. Marcelego Nenckiego PAN. Praca, której Polacy są współaut...
Ostatnio na Forum:
Dyskusje
8
odp.
4
odp. Reklama:
Struktura trzeciorzędowa białkaCzy wiesz że...? Cząsteczka, inaczej molekuła – obojętne elektrycznie indywiduum chemiczne, złożone z więcej niż jednego atomu, które są ze sobą trwale połączone wiązaniami chemicznymi. Tiole, tioalkohole (dawniej merkaptany) to grupa związków organicznych, odpowiedników alkoholi, w których atom tlenu grupy hydroksylowej został zastąpiony atomem siarki. Struktura trzeciorzędowa białka – poziom organizacji, na którym można opisać budowę białka. Określa się tu wzajemny układ w przestrzeni elementów struktury drugorzędowej, bez uwzględniania zależności od sąsiednich cząsteczek. Kształt, wielkość i właściwości danej podjednostki decydują o aktywności biochemicznej, w tym o działaniu enzymu. Warunkują ją różne wiązania chemiczne oraz oddziaływania międzycząsteczkowe np.: Grupa aminowa, -NH2 jest to organiczna grupa funkcyjna występująca w aminach i aminokwasach. Ma właściwości zasadowe, gdyż atom azotu jest zasadą Lewisa (ma wolną parę elektronową). W roztworach wodnych ulega jonizacji według równania :
Oddziaływania hydrofobowe – polegają na łączeniu się grup hydrofobowych, w celu ochrony cząsteczki przed oddziaływaniem na nie cząsteczek wody. Oddziaływanie to odpycha cząsteczki wody. Jest to bardzo szczególne oddziaływanie, ponieważ najczęściej rozpuszczalnikiem jest woda. Wiązania stabilizujące strukturę trzeciorzędową są dość słabe, dlatego znaczna większość białek to substancje wrażliwe na zmiany temperatury (termolabilne). W warunkach ustrojowych podniesienie temperatury powyżej 40 °C- 45 °C prowadzi do zniszczenia struktury trzeciorzędowej. Zachodzi wtedy proces denaturacji. Denaturacja białka - zmiany w II, III- i IV-rzędowej strukturze białka natywnego, które prowadzą do utraty aktywności biologicznej lub innej indywidualnej cechy charakterystycznej przy zachowaniu jego struktury pierwszorzędowej.
Wiązanie chemiczne według klasycznej definicji to każde trwałe połączenie dwóch atomów. Wiązania chemiczne powstają na skutek uwspólnienia dwóch lub więcej elektronów pochodzących bądź z jednego, bądź z obu łączących się atomów lub przeskoku jednego lub więcej elektronów z jednego atomu na atom i utworzenia w wyniku tego tzw. pary jonowej. BibliografiaEwa Holak, Waldemar Lewiński, Małgorzata Łaszczyca, Grażyna Skirmuntt, Jolanta Walkiewicz, Biologia 2, Wydawnictwo pedagogiczne OPERON, str. 31
Czy wiesz że...? beta Mostek dwusiarczkowy (inaczej mostek disulfidowy) - mostek utworzony przez dwa atomy siarki (-S-S-) dwóch cząsteczek tego samego lub różnych związków chemicznych. Związki zawierające mostki dwusiarczkowe noszą nazwę disulfidów.
Enzymy – wielkocząsteczkowe, w większości białkowe katalizatory przyspieszające specyficzne reakcje chemiczne poprzez obniżenie ich energii aktywacji.
Struktura drugorzędowa białka (lub kwasu nukleinowego) - sposób przestrzennego ułożenia łańcuchów polipeptydowych białek (lub łańcuchów kwasów nukleinowych) na skutek powstawania spontanicznych układów wewnątrzcząsteczkowych wiązań wodorowych. Na ogół łańcuchy polipeptydowe białek układają się w kształt helisy (układ α) lub struktury arkusza (harmonijki beta).
Kwas asparaginowy (nazwa skrótowa Asp lub D; ; skróty "Asx" lub "B" oznaczają "kwas asparaginowy lub asparagina" czyli Asx = [Asp lub Asn]) – organiczny związek chemiczny z grupy aminokwasów białkowych o charakterze kwasowym. Anion karboksylowy tego kwasu (forma anionowa jest formą przeważającą w warunkach fizjologicznych) to asparaginian. Uczestniczy w syntezie puryn i pirymidyn oraz mocznika i AMPS z IMP. Zapotrzebowanie na niego jest w całości pokrywane przez syntezę w organizmie, zatem jest to aminokwas endogenny.
Kwas glutaminowy (skróty: Glu, E; skróty "Glx" lub "Z" oznaczają "kwas glutaminowy lub glutamina" czyli Glx = [Glu lub Gln]) organiczny związek chemiczny z grupy aminokwasów białkowych o charakterze kwasowym. Anion karboksylowy tego kwasu (forma anionowa jest formą przeważającą w warunkach fizjologicznych) to glutaminian. Enancjomer L kwasu glutaminowego jest aminokwasem endogennym, obecnym w prawie wszystkich białkach. Kodowany przez kodony GAA i GAG w standardowym kodzie genetycznym.
Cysteina (nazwa skrótowa Cys) jest aminokwasem kodowanym, endogennym, wchodzącym w skład wielu białek, zawierającym grupę tiolową, dzięki której jest zdolna do tworzenia mostków siarczkowych - jednego z czynników wpływających na trzeciorzędową strukturę białek. Cysteina łącznie z homocysteiną i metioniną tworzą grupę aminokwasów siarkowych.
Związek termolabilny – związek chemiczny wrażliwy na wysoką temperaturę. Po poddaniu go wysokiej temperaturze ulega rozkładowi lub traci aktywność biologiczną. Do związków termolabilnych zaliczamy białka, kwasy nukleinowe (denaturacja DNA), pochodne nukleozydów i in. Większość białek, między innymi pod wpływem temperatury ulega denaturacji dlatego stosuje się do ich zagęszczania i suszenia liofilizację. Wyjątkiem są tu ekstremozymy występujące u organizmów hipertermofilnych. Powyższa treść oraz zamieszczone w niej powiązane definicje/pojęcia - udostępniane są na licencji Creative Commons: uznanie autorstwa, na tych samych warunkach, z możliwością obowiązywania dodatkowych ograniczeń.
Zobacz szczegółowe informacje o warunkach korzystania
Wszystkie hasła znajdujące się w naszym mirrorze Wikipedii mają znaczenie informacyjne i edukacyjne. Nie mogą być traktowane jako porady. |