Zwijanie białka - Polski Serwis Naukowy

Uproszczony schemat przedstawiający istotę procesu zwijania białka.

Zwijanie białka, nazywane także fałdowaniem białka to proces fizyczny polegający na formowaniu przez polipeptyd (posiadający strukturę kłębka statystycznego) wysoko zorganizowanej struktury o charakterystycznej i stabilnej konformacji.

W biologii molekularnej translacja (łac. translatio - tłumaczenie) – proces syntezy łańcucha polipeptydowego białek na matrycy mRNA. W jego wyniku dochodzi do ostatecznego przetłumaczenia informacji genetycznej zawartej pierwotnie w kodzie genetycznym DNA na konkretną strukturę białka, zależną od uszeregowania aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym.

Komórka (łac. cellula) – najmniejsza strukturalna i funkcjonalna jednostka organizmów żywych zdolna do przeprowadzania wszystkich podstawowych procesów życiowych (takich jak przemiana materii, wzrost i rozmnażanie). Jest podstawową jednostką morfologiczno-czynnosciową ustroju.

Przyjmuje się, że każde białko tuż po zakończeniu translacji występuje pod postacią nieustrukturyzowanego łańcucha polipeptydowego. Taki polipeptyd nie wykazuje obecności dobrze zdefiniowanej, stabilnej struktury przestrzennej. Dopiero na skutek interakcji pomiędzy sąsiednimi aminokwasami polipeptyd zaczyna przyjmować określoną konformację, określaną często mianem stanu natywnego. Obecnie uważa się, że głównym czynnikiem decydującym o natywnej strukturze danego białka jest jego sekwencja aminokwasowa., jednakże niektóre obserwacje wskazują, że naturalna struktura białek występujących w żywej komórce może być zależna od oddziaływań z innymi białkami lub kwasami nukleinowymi.

Białka – wielkocząsteczkowe (masa cząsteczkowa od ok. 10 000 do kilku mln) biopolimery, a właściwie biologiczne polikondensaty, zbudowane z reszt aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi -CONH-. Występują we wszystkich żywych organizmach oraz wirusach. Synteza białek odbywa się w specjalnych organellach komórkowych zwanych rybosomami.

Aminokwasy – organiczne związki chemiczne zawierające zasadową grupę aminową -NH2 oraz kwasową grupę karboksylową -COOH lub – w ujęciu ogólniejszym – dowolną grupę kwasową, np. sulfonową -SO3H. Aminokwasy są tzw. solami wewnętrznymi (amfolitami).

Należy podkreślić, że dla większości znanych białek prawidłowa struktura przestrzenna jest konieczna dla ich roli fizjologicznej Niepowodzenie w przyjęciu oczekiwanej struktury zwykle prowadzi do powstania białka o odmiennych właściwościach, które może być nawet toksyczne dla organizmu (przykładem może być wiele białek prionowych. Wiele dowodów wskazuje na to, że pewne choroby neurodegeneracyjne wywołane są akumulacją białek o nieprawidłowej strukturze takich jak amyloidy, formujące długie włókna w komórkach.

Choroby neurodegeneracyjne (gr./łac. νέυρο- (néuro-) = "nerwowy" oraz dēgenerāre, "degenerować") – grupa wrodzonych lub nabytych postępujących chorób układu nerwowego, w których podstawowym zjawiskiem patologicznym jest utrata komórek nerwowych.

Priony (ang. prion, od proteinaceous infectious particle) - infekcyjne białka, występujące powszechnie w każdym organizmie i całkowicie niegroźne. Dopiero w sytuacji, gdy zmieniają one swoją naturalną konformację, stają się białkiem prionowym infekcyjnym.

Przypisy

The Shape and Structure of Proteins. W: Bruce Alberts Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, and Peter Walters: Molecular Biology of the Cell; Fourth Edition. Garland Science, 2002. ISBN 0-8153-3218-1.
Anfinsen, C.. The formation and stabilization of protein structure. „Biochem. J.”, s. 737–49, 1972. PMID 4565129.
Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer; Web content by Neil D. Clarke: Biochemia. PWN, 2006. ISBN 9788301143794.
Dennis J. Selkoe. Folding proteins in fatal ways. „Nature”, s. 900–904, 2003. doi:10.1038/nature02264. PMID 14685251.