• Artykuły
  • Forum
  • Ciekawostki
  • Encyklopedia
  • Białka SUMO bronią DNA

    19.12.2009. 17:35
    opublikowane przez: Piotr aewski-Banaszak

    Poznano ścieżkę sygnałową, dzięki której rodzina małych białek o groźnie brzmiącej nazwie SUMO chroni prawidłowy zapis DNA i pomaga naprawiać jego uszkodzenia. Wyniki badań mechanizmów działania tych pożytecznych białek opublikowano w dwóch pracach na łamach pisma "Nature".

    SUMO to rodzina małych podobnych do ubikwityny białek modyfikujących (z ang. small ubiquitin-like modifiers), ich zadaniem jest odwracalne wiązanie się z innymi białkami w komórkach i regulowanie ich funkcji. Poprzez swoje działanie, białka SUMO mają wpływ na wiele ważnych procesów życiowych komórki takich jak naprawa DNA, stabilność różnych białek oraz odpowiedź na trudne warunki czyli stres komórkowy.

    Stephen Jackson wraz z kolegami z Wellcome Trust Cancer Research UK Gurdon Institute wykazał, że enzymy zaangażowane razem z białkami SUMO w naprawę uszkodzeń podwójnej nici DNA są niezbędne również do modyfikacji tych białek przez samą ubikwitynę (czyli kolejne białko komórkowe, będące rodzajem markera znakującego białka przeznaczone do degradacji).

    Na łamach drugiej pracy Joanna Morris z kolegami z Londyńskiego King's College opisała badania dowodzące, że przyłączenie białka SUMO do białka kodowanego przez gen ryzyka raka piersi BRCA1, jest niezbędne do aktywacji jego aktywności ligazy E3. Z kolei zadaniem ligazy jest przyłączenie ubikwityny do innych czynników naprawiających DNA.

    Obydwa odkrycia pozwalają lepiej zrozumieć kolejne etapy ścieżki modyfikacji białek komórkowych niezbędnych do naprawy DNA przez SUMO i ubikwitynę i sugerują, że ścieżka sygnałowa SUMO może wpływać na predyspozycję do rozwoju nowotworów.

    Źródło:
    PAP - Nauka w Polsce

    Czy wiesz ĹĽe...? (beta)
    Wiesław Koluch – jeden z prekursorów polskiego zawodowego sumo, a także jeden z pierwszych medalistów Mistrzostw Polski i turniejów międzynarodowych. Członek srebrnej drużyny Mistrzostw Europy (Riesa 1998). Autor pierwszej polskiej książki o sumo pt. "Sumo po polsku". Założyciel pierwszego prywatnego klubu sumo w Polsce. Od 2004 wiceprezes Polskiego Związku Sumo. Ubikwitynacja, ubikwityzacja to zjawisko unieczynniania białek przez przyłączenie cząsteczek innego, małego białka, ubikwityny. Proces ten zachodzi w komórce zarówno w cytoplazmie, jak i jądrze komórkowym. Wyróżnia się 2 rodzaje ubikwitynacji: XPA – białko człowieka kodowane przez gen XPA w locus 9q22.3, zaangażowane w proces naprawy przez wycinanie nukleotydu (NER). Gen XPA koduje łańcuch polipeptydowy długości 273 i szacunkowej masie komórkowej 31 kDa. Białko ludzkie wykazuje 95%-homologię z mysim odpowiednikiem i zawiera wiele α-helis i motyw palca cynkowego, jak inne białka wiążące DNA. Gen XPA zawiera sześć eksonów. Białko XPA wiąże się z białkiem ERCC1. Dowiedziono, ze funkcją białka XPA jest związanie kompleksu wycinającego białka ERCC1 i jego rekrutacja do miejsca uszkodzenia DNA, co jest niezbędnym etapem mechanizmu naprawy NER. Mutacje w genie XPA odpowiadają za jedną z postaci xeroderma pigmentosum (typ A albo typ I, OMIM*611153).

    Heya (jap. 部屋 dosłownie "pokój", także sumō-beya) – klub lub "stajnia" (ang. sumo stable), w profesjonalnym sumo, trenująca i wystawiająca zawodników do walk. Adaptor, białko adaptorowe – białko, które nie ma aktywności enzymatycznej, a swoją funkcję pełni poprzez asocjację z innymi białkami. Termin ten odnosi się szczególnie do białek w szlakach przekazywania sygnału. W cytologii słowo adaptor ma węższe znaczenie i odnosi się do białek zaangażowanych w proces endocytozy.

    Krystian Paczków (ur. 4 listopada 1989 we Wrocławiu) – zapaśnik stylu klasycznego WKS Śląsk Wrocław, reprezentant Polski w sumo, srebrny medalista Mistrzostw Świata w SUMO juniorów w Estonii w 2006 r., dwukrotny wicemistrz Europy juniorów w sumo 2006 r., 2007 r., brązowy medalista Mistrzostw Europy młodzieżowców, Mistrz Polski juniorów, młodzieżowców i seniorów w sumo. Kinazy białkowe – grupa kinaz, których substratami są białka. Enzymy te przeprowadzają reakcję fosforylacji cząsteczki specyficznego dla danej kinazy białka. Fosforylacja zwykle prowadzi do zmiany konformacji cząsteczki białka i, w konsekwencji, zmiany jego aktywności, zdolności do wiązania się z innymi białkami albo przemieszczenia cząsteczki w obrębie komórki. Do 30% białek podlega regulacji na tej drodze; większość szlaków metabolicznych komórki, zwłaszcza sygnalizacyjnych, angażuje enzymy z grupy kinaz białkowych. W ludzkim genomie zidentyfikowano kilkaset genów kodujących sekwencje aminokwasowe kinaz białkowych (około 2% wszystkich genow). Funkcja kinaz białkowych podlega wielostopniowej regulacji, również angażującej kinazy i fosfatazy białkowe; fosforylacja białka kinazy może zwiększać albo zmniejszać jej aktywność. Białka aktywatorowe lub inhibitorowe przez przyłączanie się do domen regulatorowych kinaz również wpływają na ich aktywność. Niektóre kinazy posiadają domenę regulatorową, którą same mogą fosforylować (autofosforylacja albo cis-fosforylacja).

    Białka fuzyjne (białka chimeryczne) – białka powstające z połączenia 2 lub większej liczby genów, które pierwotnie były odpowiedzialne za produkcję niezależnych białek. Produktem genu fuzyjnego jest białko (polipeptyd), którego funkcja jest w pewnym stopniu pochodną funkcji białek kodowanych przez geny wchodzące w skład takiego połączenia. Sygnałosom CSN (ang. "CSN signalosome") - kompleks białkowy uczestniczący w regulacji proteasomalnej degradacji białek.

    Białka błonowe to białka związane ze strukturą błony biologicznej. W tych błonach białka pełnią rozliczne funkcje niezbędne dla prawidłowego funkcjonowania komórki. Występują m.in. w roli:

    Kulliny - rodzina kompleksów białkowych, odpowiedzialnych za przyłączanie innych białek cyklu regulacji proteasomu. Złożone są z rdzenia (produkt genów cul) oraz kilku podjednostek regulacyjnych (najczęściej trzech: Rbx1, Skp, kasety F), zmieniających powinowactwo rdzenia kulliny do mediatorów cyklu regulacji proteasomu 26S. Asocjacja wszystkich regulatorów do rdzenia kulliny oraz jej neddylacja (przyłączenie białka Nedd8) powoduje utworzenie aktywnej formy, tzw. kompleksu ligazy SCF, zdolnej do ubikwitynacji.

    Koenzymy – niebiałkowe składniki białek (np. enzymów) niezbędne dla ich aktywności, rodzaj kofaktorów. W przeciwieństwie do grup prostetycznych, są nietrwale (niekowalencyjnie), luźno związane z białkami. Białko bez swojego koenzymu to apobiałko (apoproteina, apoenzym), natomiast wraz z nią holobiałko (holoproteina). Białoruskie Towarzystwo Naukowe (biał. Беларускае навуковае таварыства) – białoruska instytucja naukowa działająca w okresie międzywojennym, reaktywowana podczas niemieckiej okupacji.

    FKBP (białka wiążące FK506, ang. FK506 binding proteins) – rodzina białek o aktywności izomerazy prolilowej, o funkcji zbliżonej do cyklofiliny, ale różnej strukturze. Białka FKBP są obecne w komórkach różnych eukariontów, od drożdży do ludzi, gdzie funkcjonują jako chaperony wiążące białka zawierające reszty prolinowe. Razem z cyklofilinami, białka FKBP należą do rodziny immunofilin. Białka fibrylarne (białka włókniste, włókienkowe lub włókiennikowe, skleroproteiny, skleroproteidy, albuminoidy) - białka proste o strukturze włókienkowej stanowiące podstawowy materiał budulcowy organizmów zwierzęcych.

    Dodano: 19.12.2009. 17:35  


    Najnowsze