• Artykuły
  • Forum
  • Ciekawostki
  • Encyklopedia
  • Naukowcy rozwikłali zagadkę miozyny-aktyny

    30.08.2012. 16:17
    opublikowane przez: Redakcja Naukowy.pl

    Naukowcy z Niemiec i USA odkryli sposób, w jaki filamenty miozynowe i aktynowe wspólnie regulują skurcze mięśni oraz inne procesy ruchowe. Przedstawili obraz białek - tropomiozyny i troponiny - kontrolujących wiązanie się miozyny z aktyną. Odkrycia dokonane w toku tych badań mogą pomóc naukowcom w ustaleniu, jak genetycznie zdeterminowane modyfikacje wpływają na kompleks aktyna-miozyna-tropomiozyna w niektórych typach dziedzicznych chorób serca.

    Zespół, którego pracami kierowali Stefan Raunser i Elmar Behrmann z Instytutu Fizjologii Molekularnej im. Maxa Plancka w Niemczech, wygenerował precyzyjny obraz kompleksu aktyna-miozyna-tropomiozyna z dokładnością do 0,8 nanometra, za pomocą zaawansowanych technik mikroskopii elektronowej. Rozdzielczość obrazu wyniosła mniej niż jedną milionową milimetra. Czegoś takiego jeszcze nigdy wcześniej nie dokonano.

    Dzięki tym badaniom naukowcy mogą prawidłowo ustalić położenie białek w kompleksie i analizować procesy skurczu mięśni.

    Sarkomer - podstawowa jednostka funkcjonalna mięśni - zawiera aktynę, miozynę i tropomiozynę. Skurcz mięśnia oznacza, że miozyna musi przesunąć się po molekułach filamentów aktynowych. Zdaniem naukowców tropomiozyna wraz z troponiną kontrolują skurcz mięśnia poprzez regulację momentu wiązania miozyny z aktyną. Miejsce wiązania miozyny na filamencie aktynowym jest blokowane przez tropomiozynę i troponinę w stanie spoczynku - twierdzą badacze.

    "Główka miozyny ustawiona jest pod kątem 90 stopni" - informują naukowcy. "Dopiero w następstwie dopływu wapnia, który łączy się z białkami regulacyjnymi, odsłania się miejsce wiązania na filamencie aktynowym. Główka miozyny łączy się z tym miejscem, zmienia swoją konformację i wygina się przegubowo, pociągając w ten sposób za sobą aktynę". Filamenty przesuwają się po sobie, doprowadzając do skrócenia sarkomeru i skurczu mięśnia.

    "To ważny krok w poznawaniu wzajemnej zależności między poszczególnymi białkami w funkcjonalnych strukturach mięśni" - stwierdza dr Raunser. "Wyrysowaliśmy coś w rodzaju mapy dla biochemików. Nasze odkrycia ułatwią im zrozumienie procesów i sekwencji zdarzeń, jakie zachodzą w mięśniach".

    Wyniki będą również interesujące dla lekarzy, chcących pogłębić wiedzę o wadliwych czynnościach serca, które są zazwyczaj wiązane z mutacjami punktowymi. "Odkrycie dokładnej lokalizacji mutacji ma zasadnicze znaczenie dla opracowania terapii tego typu chorób serca" - zauważa dr Raunser.

    Wkład w badania wnieśli również naukowcy z Uniwersytetu Medycznego w Hanowerze i Ruhr-Universität Bochum w Niemczech oraz z Uniwersytetu w Teksasie, USA.

    Za: CORDIS

    Czy wiesz ĹĽe...? (beta)
    Tropomiozyna – jedno z białek miofilamentu cienkiego (aktynowego). Fibryle tropomiozymy są nawinięte na aktynowy rdzeń. W pewnych odstępach przyczepiona jest globularna troponina. Białko to może łączyć się z jonami wapnia, co powoduje zmianę położenia tropomiozyny na aktynie. Dzięki temu na aktynie odsłonięte zostają miejsca wiążące miozynę. Miozyna – białko wchodzące w skład kurczliwych włókien grubych w komórkach, zwłaszcza w mięśniach. Bierze udział w konstrukcji sarkomeru składającego się z włókien cienkich (zawierających aktynę), grubych i elastyny. Miozyna była jednym z pierwszych białek o poznanej sekwencji aminokwasów, sekwencji mRNA, oraz oznaczonej konformacji przestrzennej łańcucha polipeptydowego. Podobne białkowe włókna biorą też udział w procesie kariokinezy, separując chromosomy przyczepione do telomerów w kierunku centromerów. Miozyna jest złożona z dwóch łańcuchów polipeptydowych. Prążki anizotropowe - fragment sarkomeru, zawierający włókno miozynowe. W praktyce nazywany jest prążkiem "A" lub prążkiem ciemnym. Nazwa "prążek ciemny" nie jest przypadkowa, gdyż włókna miozynowe nakładają się po części na aktynowe tworząc podwójną warstwę, która utrudnia przejście światła. W preparacie mikroskopowym (zjawisko to można zaobserwować tylko przy użyciu mikroskopu elektronowego) wyraźnie widać ciemniejsze zabarwienie prążka.

    Mięsień poprzecznie prążkowany (tkanka mięśniowa poprzecznie prążkowana, łac. textus muscularis transversostriatus) – rodzaj tkanki mięśniowej, zbudowany z silnie wydłużonych, walcowatych komórek, zawierających wiele położonych obwodowo jąder. W centrum znajdują się liczne miofibryle. Filamenty aktynowe i miozynowe ułożone są naprzemiennie na całej długości włókna. Filamenty pośrednie (ang. intermediate filaments) – grupa białek włókienkowych (średnica 10 nm) stanowiących jeden z głównych komponentów cytoszkieletu komórkowego oprócz mikrotubul (średnica 24 nm) i mikrofilamentów aktynowych bądź miozynowych (średnica odpowiednio 7 i 15 nm). Są one bardzo wytrzymałe, przez co chronią komórkę przed mechanicznymi uszkodzeniami na skutek rozciągania. Znajdują się one w cytoplazmie, gdzie otaczają jądro komórki i rozciągają do jej krańców.

    Nebulina: Nebulina- białko mięśniowe, ciągnące się od linii Z, wzdłuż nitek aktyny, których najprawdopodobniej określa długość. W większej części jest ona zbudowana z jednostek o 35 aminokwasach, które tworzą domeny wiążące aktynę. Mikrofilamenty (filamenty aktynowe, mikrowłókienka) (microfibrillae cellulares) – cienkie włókna białkowe zbudowane z białka aktyny znajdujące się w cytoplazmie. Są odpowiedzialne za ruch cytoplazmy, zmianę kształtu komórki i jej ruch pełzakowaty dzięki pseudopodiom (nibynóżkom) oraz endocytozę. Zbudowane są ze splecionych łańcuchów aktyny (białko odpowiedzialne za skurcz mięśni). Zlokalizowane są tuż pod błoną komórkową.

    Białka wiążące aktynę (ang.: actin-binding protein, ABP) – dodatkowe (oprócz aktyny) białkowe składniki mikrofilamentów.

    Dodano: 30.08.2012. 16:17  


    Najnowsze