• Artykuły
  • Forum
  • Ciekawostki
  • Encyklopedia
  • Nowe próby rozpracowania kodu życia

    21.08.2013. 15:27
    opublikowane przez: Redakcja

    Odcyfrowanie genomu człowieka w 2000 r. było kamieniem milowym w historii nauki i wielkim krokiem na drodze do pełniejszego zrozumienia życia człowieka.

    Niemniej, podobnie jak wiele innych postępów w nauce, odkrycie to zapoczątkowało kolejne, znacznie trudniejsze zadanie: poznanie zawiłych i zróżnicowanych trybów funkcjonowania białek, które są produktami genów.

    Zgłębienie funkcji białek w skali genomicznej jest obecnie jednym z głównych celów biologii. Dofinansowany ze środków unijnych projekt ENZYME MICROARRAYS (Zintegrowana technologia na rzecz dekonwolucji złożonych systemów biochemicznych, odkrywania leków i diagnostyki) poświęcony był opracowaniu nowych technik umożliwiających lepsze poznanie funkcjonowania białek.

    Białka są dużymi molekułami biologicznymi, które pełnią szeroki zakres funkcji w żywych organizmach, między innymi katalizują reakcje metaboliczne, replikują DNA, reagują na bodźce i transportują molekuły z jednego miejsca do drugiego.

    Do tej pory główną przeszkodą był brak odpowiednich technologii zdolnych do poradzenia sobie ze złożonością całego zbioru białek, których ekspresja zachodzi w genomie, w formie tak zwanego proteomu.

    Naukowcy z Uniwersytetu Technicznego w Monachium, pracujący nad projektem ENZYME MICROARRAYS, postanowili opracować nowatorską technologię mikromacierzy enzymowych (EMT), która posłuży za skuteczne narzędzie do badania określonej klasy białek - enzymów. Enzymy to duże molekuły biologiczne odpowiedzialne za katalizowanie wielu reakcji chemicznych, które podtrzymują życie.

    Nowatorska technologia EMT wypracowana w toku projektu opiera się na sondach chemicznych, które można wykorzystywać do monitorowania aktywności wielu mikromacierzy enzymowych - dużej liczby enzymów ułożonych w klasy i przytwierdzonych do stałej powierzchni.

    Razem z zaprojektowanymi bibliotekami chemicznymi posłużyła ona naukowcom do wykonania szczegółowej, masowej i molekularnej analizy aktywności ważnych rodzin enzymów.

    Przeprowadzono wielkoskalowe korelacje w celu przetestowania hipotez dotyczących udziału enzymów w sieciach zarządzających wieloma ważnym procesami biochemicznymi. Dzięki odniesionemu sukcesowi projekt ENZYME MICROARRAYS przybliżył nas o kolejny krok do gruntowniejszego poznania mechanizmów życia.
    Wkład UE w projekt wyniósł 1,9 mln EUR w ramach wsparcia sieci badawczych oraz szkolenia i mobilności naukowców w Europie i poza jej granicami.
    Za: CORDIS


    Czy wiesz ĹĽe...? (beta)
    Białka wiążące penicylinę (ang. Penicillin Binding Proteins, w skrócie PBP) — grupa białek posiadających zdolność wiązania penicyliny. Nazwa została nadana przed ustaleniem charakteru i funkcji tych związków - później okazało się, że jest to grupa enzymów biorących udział w procesie syntezy ściany komórkowej. Enzymy te występują naturalnie u wielu bakterii, są dla nich niezbędne do życia, a ich inaktywacja przez antybiotyk prowadzi do śmierci komórki. W biologii molekularnej, kinom organizmu to zestaw (genów dla) kinaz białkowych w jego genomie. Kinazy białkowe są grupą enzymów katalizujących reakcje fosforylacji reszt aminokwasowych białek. Kinazy dzielą się na podgrupy i rodziny, np. w zależności od substratu, którym może być reszta serynowa (kinazy serynowe), reszta treoninowa (kinazy treoninowe) lub obie reszty aminokwasowe (kinazy serynowo-treoninowe, np. należące do rodzin MAP2K i GSK). Termin "kinom" został użyty po raz pierwszy w 2002 roku przez Gerarda Manninga i wsp. w dwóch pracach opisujących 518 ludzkich kinaz białkowych i przebieg ewolucji kinaz białkowych u eukariontów. Opisano również kinom ryżu, różnych grzybów, nicieni, owadów, jeżowców i śluzowca Dictyostelium. Rekombinaza Tre - eksperymentalny enzym, zmutowana rekombinaza Cre, umożliwiająca selektywne wycięcie zintegrowanego genomu wirusa HIV z genomu zainfekowanych komórek. Dotychczas enzym wykazał swoją aktywność w liniach komórek HeLa, w warunkach laboratoryjnych w ciągu trzech miesięcy całkowicie usuwając zintegrowany wirus z hodowli. Odkrycie jest dziełem naukowców z Instytutu Heinrich Pette Wirologii Eksperymentalnej i Immunologii w Hamburgu oraz Instytutu Molekularnej Biologii Komórki i Genetyki Maxa Plancka w Dreźnie.

    IKK2 (IkappaB kinaza 2; EC 2.7.11.10) – enzym funkcjonujący jako białkowy komponent systemu sygnalizacji wewnątrzkomórkowej, aktywowanego przez cytokiny i biorącego udział w uruchamianiu reakcji obronnej. Fosfataza alkaliczna (fosfataza zasadowa, Numer EC 3.1.3.1 w bazie Enzyme nomenclature database) – enzym z klasy hydrolaz o aktywności fosfatazy. Jej rola polega głównie na katalizowaniu defosforylacji różnych estrów fosforanowych. Optymalnie działa w środowisku zasadowym.

    Kalmodulina – białko modulatorowe, powszechnie występujące w organizmach eukariotycznych, które działa w obecności jonów wapnia (Ca). Kalmodulina przyłącza cztery jony wapnia powodując zarazem zmianę swojej konformacji, w wyniku czego powstaje kompleks, który aktywuje i stymuluje działanie wielu enzymów (np. kinazy II, która fosforyluje wiele różnych białek), pomp błonowo-jonowych, dehydrogenazę chinianową i innych białek. Nitrogenaza – enzym bakteryjny związany z asymilacją azotu. Składa się z 2 rodzajów białek: białka zawierającego żelazo i białka zawierającego żelazo i molibden. Białko zawierające molibden przenosi elektrony na azot i w ten sposób, z udziałem dodatkowych etapów pośrednich, powstaje amoniak.

    Kompleks SAGA, SAGA – wielobiałkowy kompleks u drożdży, katalizujący i regulujący ekspresję genomu. Składa się przynajmniej z 15 białek o łącznej masie ok. 1,8 miliona i ma wymiary 18x28 nm (wiekszy od oktameru rdzeniowego histonu). W skład SAGA wchodzi białko GCN5 o aktywności HAT (acetylotransferaza histonów), grupa białek podobnych do bialka TBP oraz pięć białek TAF RuBisCO, karboksylaza/oksygenaza rybulozo-1,5-bisfosforanu, karboksydysmutaza (ang. ribulose bisphosphate carboxylase-oxygenase) – (EC 4.1.1.39) enzym występujący w komórkach roślin. Jest to niezwykle rozpowszechniony enzym katalizujący reakcję przyłączenia cząsteczki dwutlenku węgla do rybulozo-1,5-bisfosforanu (RuBP) w tak zwanej fazie ciemnej procesu fotosyntezy. In vivo enzym jest aktywny w obecności światła. Działanie enzymu związane jest też z fotooddychaniem gdzie RuBisCO funkcjonuje jako oksygenaza, katalizująca rozbicie cząsteczki r-1,5-bisfosforanu z udziałem tlenu cząsteczkowego na fosfoglicerynian i fosfoglikolan. RuBisCO jest białkiem, które stanowi ok. 50% wszystkich rozpuszczalnych białek występujących w liściach roślin.

    Projekt poznania ludzkiego cognomu (ang. Human Cognome Project) – zespół projektów badawczych mających na celu rozszyfrowanie działania ludzkiego mózgu. Nazwa cognom bierze się od łacińskiego cogito (myślę) i nawiązuje do nazwy genom. Cognom oznacza zespół cech określających sposób myślenia człowieka. Podstawowym założeniem projektu jest próba zrozumienia mózgu ludzkiego jako bardzo skomplikowanej maszyny. Naukowcy chcą odszyfrować sposób działania naszego umysłu podobnie, jak to się udało w Projekcie poznania ludzkiego genomu.

    Białoruskie Towarzystwo Historyczne- zarejestrowane zostało w 1993 r. Celem towarzystwa jest rozwijanie aktywności naukowej, kulturotwórczej oraz społecznej. działanie na rzecz zdobywania i upowszechniania wiedzy historycznej o Białorusinach oraz poszanowania tradycji narodowych, propagowanie postaw tolerancji narodowej, sprzyjających kształtowaniu przyjaznych stosunków pomiędzy Białorusinami a Polakami oraz innymi narodowościami w RP. Towarzystwo zorganizowało wiele seminariów i konferencji. dotyczących historii Białorusinów na Białostocczyźnie.

    Białka fuzyjne (białka chimeryczne) – białka powstające z połączenia 2 lub większej liczby genów, które pierwotnie były odpowiedzialne za produkcję niezależnych białek. Produktem genu fuzyjnego jest białko (polipeptyd), którego funkcja jest w pewnym stopniu pochodną funkcji białek kodowanych przez geny wchodzące w skład takiego połączenia. Aminotransferaza asparaginianowa, AST, AspAT, GOT (glutamic oxoloacetic transaminase) – narządowo niespecyficzny enzym (EC 2.6.1.1) indykatorowy, biorący udział w przemianach białek. Należy do transferaz przenoszących grupy aminowe z aminokwasów na α-ketokwasy. Przyczyną wzrostu aktywności AspAT jak i AlAT mogą być:

    Dodano: 21.08.2013. 15:27  


    Najnowsze